28 Zweiunddreißigstes Kapitel : Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



fachen Volum absoluten Alkohols versetzt und mittels gasförmigem HCl 

 verestert. Um aus den Ester chlorhydraten die freien Äthylester zu gewinnen, 

 hat man mit Natronlauge unter starker Kühlung zu verseifen und die freien 

 Ester mit Äther aufzunehmen. Nach Entfernung des Äthers können die 

 Ester unter stark vermindertem Druck durch Erwärmen auf dem Wasser- 

 bade, sodann auf dem Ölbade bis zu 180" fraktioniert destilliert werden. 

 Dieser gar nicht einfach auszuführende Prozeß gestattet es bis jetzt noch 

 nioht mehr als 50—60% der vorhandenen Aminosäuren zu gewinnen (1); 

 auch aus künstlich hergestellten Gemischen von Aminosäuren war es nicht 

 möglich, dieselben in besserer Ausbeute wiederzuerhalten. Die Verluste 

 betreffen alle Aminosäuren ziemlich gleichmäßig. Schließlich ist die Er- 

 gänzung obiger Methoden durch das von van Slyke (2) ausgearbeitete 

 Verfahren zu erwähnen, welches die bereits lange bekannte Reaktion von 

 Aminogruppen mit HNOg unter Bildung von freiem N wieder in Aufnahme 

 brachte. Wenn man dafür Sorge trägt, daß das aus der salpetrigen Säure 

 entstehende Stickoxyd durch filkalische Permanganatlösung rasch weg- 

 oxydiert wird, so kann man den Ng in Gasform bequem auffangen und aus 

 seinem Volum einen Rückschluß auf die zerstörten N Hg- Gruppen ziehen. In 

 Kombination mit der obenangeführten HAUSMANNschen N- Fraktionierung 

 gewinnt man so rasch eine Orientierung über die quantitativen Verhältnisse 

 der N- Bindung in Eiweißstoffen, mit dem Vorteile, daß nur kleine Material- 

 mengen für diese Analyse nötig sind. 



Obwohl manche methodische Schwierigkeiten bestehen und außer 

 den erwähnten Verlusten bei der Estermethode insbesondere auch die Auf- 

 schließung des Phosphorwolframsäureniederschlages ein erschwerendes 

 Moment bildet, so hat man dennoch an der Hand dieser Hilfsmittel über- 

 raschend erfolgreiche Studien über dte Verschiedenheiten im Aufbau der 

 einzelnen Biweißklassen erhalten. So zeigen in den Analysen von Osborne 

 die in dieselbe Gruppe gehörenden uad einander sehr ähnlichen Reserve- 

 proteide aus Samen unzweideutig verschiedenen Gehalt an Diamino-N; für die 

 alkohollöslichen Samenproteide ist der hohe Gehalt an Amido-N charakte- 

 ristisch usw. Pick hat die Proteosen mit Erfolg hinsichtlich der Unterschiede 

 der N-Fraktionen untersucht. 



Über die Verteilung des Eiweiß-N auf die Bindungsformen als Amid-N, 

 Monamino-N und Diamino-N bei verschiedenen pflanzlichen und tierischen 

 Proteinstoffen orientiert die nachfolgende Tabelle. 



In Prozenten des Gesamt-N 



Amid-N Monamino-N Diamino-N 



Coniferensameneiweiß .... 10,3 56,9 32,8 E. Schulze 



Zein aus Mais 21,1 Henderson 



Edestin aus Hanf 10,25 54,99 38,15 ] 



Casein 13,37 75,98 11,71 [ Hausmann 



Ovalbumin krystall 8,53 67,80 21,33] 



Histon - 38,40 40,50 Kossel 



Leim 1,61 62,56 35,83 Hausmann 



Heteroproteose 6,45 57,40 38,93 1 „ 



Protalbumose 7,14 68,17 25,42/^^^^ 



(beide aus Wittepepton) 



1) Th. Osborne u. D. Br. Jones, Amer. Journ. Physiol., 26, 212 (1910). 

 Ebenda, p. 305. N. Zelinsky, Ztsch. physiol. Chem., 73, 469 (1911). Abderhalden 

 u. A. Weil, Ebenda, 74, 445 (1911); 76, 59(1912); 77, 285(1912). Levene u. van 

 Slyke, Biochem. Ztsch., 10, 214 (1908). E. Fischer, Ber. chem. Ges., 39, 530 

 (1906). C. Paal u. Weidenkaff, Ebenda, p. 810; Abderhalden u. Weil, Ztsch. 

 physiol. Chem., 81, 226 (1912). F. W. Foreman, Journ. Agr. Soc, 4, 430 (1912). 

 — 2) D. VAN Slyke, Journ. of. biol. Chem., 10, 15 (1911); 9, 185 (1911); 12, 275 



