§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 29 



OsBORNE gab folgende Werte in Prozenten der Eiweißtrockensub- 

 stanz an (1): 



Amid-N Monamino-N Biaraino-N GesamUN 



Weizenglobulin 1,42 9,82 6,83 18,39 



Edestin aus Hanf 1,88 10,78 5,91 18,64 



Gossypiumglobulin 1,92 11,01 5,71 18,64 



Conglutin aus Lupine 2,65 10,30 5,13 18,21 



Zein aus Mais 2,97 12,51 0,49 16,13 



Casein aus Kuhmilch 1,61 10,31 3,49 15,62 



Excelsin von Bertholletia .... 1,48 10,97 5,76 18,30 



Legumin 1,69 10,92 5,18 17,97 



Leucosin aus Weizen 1,16 11,83 3,50 16,93 



Glutenin von Weizen 3,30 11,95 2,05 17,49 



Gliadinin 4,20 12,41 0,98 17,66 



Die von van Slyke vorgeschlagene Analyse (2) beseitigt zunächst 

 durch Destillation unter vermindertem Drucke bei gewöhnlicher Temperatur 

 alles freie Ammoniak, welches die Säurehydrolyse geliefert hat. Nach 

 OsBORNE (3) entspricht dieser Amidstickstoff meist dem der beiden Di- 

 carbonsäuren, Glutaminsäure und Asparaginsäure, so daß es wahrschein- 

 lich ist, daß diese beiden Aminosäurereste als Säureamidgruppen vorliegen, 

 Glutamin und Asparagin. Man würde demnach schon daraus einen Rück- 

 schluß auf den Gehalt an diesen Aminosäuregruppen ziehen können. Der 

 zur Austreibung des Ammoniaks zugesetzte Kalk adsorbiert alle schwarz 

 gefärbten Reaktionsprodukte, die man als ,, Melanine" zusammenfaßt (4). 

 Ihr nach Kjeldahl bestimmter N wird als Melanin-N in Rechnung gestellt. 

 Nun fällt man das Filtrat vom melaninhaltigen Kalk mit Phosphorwolfram- 

 säure und schließt diesen Niederschlag in gewohnter Weise mit Baryt auf. 

 Darin ist Cystin, auf dessen Quantität man durch eine Schwefelbestimmung 

 schließen kann, enthalten, sodann die drei Diaminosäuren Arginin, Lysin 

 und Histidin. Ein Schluß auf die vorhandene Argininmenge läßt sich auf 

 Grund der Tatsache ziehen, daß es mit verdünntem Alkali erhitzt die Hälfte 

 seines N als NH 3 abgibt (5). Da nun vom Stickstoff des Histidin '/s und vom 

 Argininstickstoff ^ nicht mitHNOg reagiert, so kann man, wenn man den 

 Gesamt-N der Phosphorwolframfraktion kennt, den Histidin-N dadurch 

 berechnen, daß man vom Gesamt-N-Gehalte der Fraktion % des Arginin-N 



n. 295 (1912); Ber. ehem. Ges., 44, 1690 (1911). Van Slyke u. F. J. Birchard, Proc. 

 Soc. Exp. Biol. Med., 9, 113 (1913). Van Slyke, Abderhaldens Handb. biochem. 

 Arb.meth., 5, 995 u. 1011 (1912); 6, 278 (1912); H. Bierry, Soc. Biol., 75, 129 

 (1913). Mikromcthode: Van Slyke, Journ. Biol. Chem., 23, 407,411; 22, 281 (1916). 



— Hart u. Sure, Ebenda, 28, 241 (1916); 31, 527. Michell u. Eckstein, Ebenda, 

 33, 373 (1918). Slyke, Ebenda, 16, 121, 125, 187, 531, 539 (1914); Rosenberg, 

 Biochem. Ztsch., 62, 157 (1914); Andersen u. Roed-Müller, Ebenda, 73, 326 

 (1916). Brewsteru. Alsberg, Proc. Soc. Exp. Biol., 12, 192 (1915). 



1)Th. B. Osborne u. J. f. Harris, Journ. Amer. Chem. Soc, 25, 323 (1903). 



— 2) Siehe auch die vergleichenden Untersuchungen mit Slykes Methode und 

 Formoltitrierung bei F. C. Cook, Journ. Amer. Chem. Soc, 36, 1551 (1914). — 

 3) Th. B. Osborne, Leavenworth u. Brautlecht, Amer. Journ. of Physiol., 23, 

 180 (1908). — 4) Die Entstehung dieser melanin- oder huminartigen Körper muß 

 wohl auf Rk. zwischen Aldehyden, die aus Aminosäuren entstehen und Kohlehydrat- 

 gruppen zurückgeführt werden. Vgl. Gortnlr, Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 1630 

 (1915); Joum. Bio]. Chem., 26, 177 (1916); Journ. Amer. Chem. Soc, jp, 2477(1917); 

 Roxas, Journ. Biol. Chem., 27, 71 (1916). Nach Clementi, Arch. di Farm., 20, 

 561 (1915) kann man die Melanine ohne Verlust an Monamino-N mit kolloidalem 

 Eisenhydroxyd ausflocken. — 5) Vgl. A. Kossel u. N. Gawrilow, Ztsch. physiol. 

 Chem., 81, 274 (1912). 



