38 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



den Aminocapronsäuren entgegenstehen (1). Mit Hilfe verbesserter Me- 

 thoden gewannen Levene und van Slyke (2) aus Edestin 5,6%, aus Casein 

 6,69% an Valin. Fokeman (3) gewann aus der Hydrolyse von Leinsamen- 

 protein sogar 12,7% Valin. Nach Fischer enthält die bei 55—85° über- 

 gehende Esterfraktion Valin als Hauptbestandteil. Von Interesse ist, daß 

 die sonst bei Aminosäuren mögliche Überführung einer optisch-aktiven 

 Modifikation in die andere über die Bromfettsäuren (WALDENsche Umlage- 

 rung) nach Fischer (4) beim Valin versagt, wahrscheinlich weil diese Um- 

 lagerung doppelt erfolgt. 



7. Das Leu ein, welches mitTyrosin zu den am leichtesten erkennbaren 

 Eiweißspaltungsprodukten zählt und mit diesem schon seit langem bekannt 

 ist, wurde durch Schulze und Likiernik (5) zuerst in seiner Konstitution 



als a-Amino-Isobutylessigsäure richtig bestimmt. ^ ^CH • CHg • CHNHg • 



LH 3/ 



COOH. Erst später gewann man die Sicherheit, daß dies nicht die einzige 

 Aminocapronsäure ist, deren Kern im Eiweiß vorkommt. Es wird sich aber 

 empfehlen, den Namen Leucin für die Amino-Isobutylessigsäure zu reser- 

 vieren. Leucin ist aus sämtlichen Eiweißstoffen in allen hydrolytischen 

 Spaltungen in nicht geringer Menge zu erhalten, und die bei pflanzlichen 

 Proteinen erhaltenen Ausbeuten betragen nie weniger als 5% und erreichten 

 beim Zein selbst 18%. Allerdings bleibt abzuwarten, inwieweit hier die 

 Isomeren partizipieren, sowie welchen Anteil das Valinouimmt. Braconnot 

 und Proust stellten das Leucin zuerst dar, und Laurent und Gerhardt 

 bewiesen seine Natur als Aminocapronsäure. Die älteren Angaben über die 

 quantitative Ausbeute sind infolge der schwierigen Reindarstellung alle 

 stark übertrieben. Ein reines Präparat lieferte das von F. Ehrlich und 

 Wendel eingeschlagene Verfahren (6), und auch Levene hat bedeutende 

 Verbesserungen angegeben. Das natürliche Leucin ist die 1-Modifikation. 

 Bei der Barythydrolyse unterläuft Racemisierung. Aus dem d, 1-Leucin 

 läßt sich nach Fischer mittels der Formylverbindungen und Herstellung 

 der Brucinsalze eine Trennung der beiden optisch-aktiven Formen er- 

 reichen (7). Leucin fällt beim Erkalten seiner wässerigen, heiß hergestellten 

 Lösung zum größten Teile in Form charakteristischer kugeliger Aggregate 

 aus. Die wässerige Lösung ist linksdrehend, saure und alkalische Lösungen 

 drehen aber rechts (8). Reines Leucin schmilzt nach Fischer bei 293 bis 

 295° (corr.). Trocken erhitzt zerfällt es in CO 2 und das charakteristisch 

 riechende Iso-Amylamin. Die Kupfer Verbindung bildet schwer lösliche 

 kugelige Nadelaggregate. 



1 ) Trennung von Alanin durch die Phosphorwolframate : Levene u. van Slyke, 

 Jouin. Biol. ehem., 16, 103 (1913). Über d-Isovalin: Gadamer, Journ. prakt. Chem., 

 go, 405 (1914). — 2) P. A. Levene u. D. van Slyke, Journ. Biol. Chem., 6, 391 

 u. 419 (1909). — 3) F. W. Foreman, Proceed. Cambr. Phil. Soc, 16, 87 (1911). — 

 4) E. Fischer u. H. Scheibler, Ber. chem. Ges., 41, 2891 (1908). Synthese der 

 opt-akt. Modifikationen: Anzygin, Biochem. Zentr., jj, 82 (1911). — 5) E. Schulze 

 u. Likiernik, Ber. chem. Ges., 24, 669; 26, 56 (1893); Ztsch. physiol. Chem., 17, 

 513 (1893). — 6) Darstellung: F. Ehrlich u. A. Wendel, Biochem. Ztsch., 8, 399 

 (1908). Levene u. van Slyke, Journ. biol. Chem., 6, 391 u. 419 (1909). Zd. Skraup, 

 Festschrift f. Wiesner (1908), p. 477. Fr. Heckel, Monatsh. Chem., 29, 15 (1908). 

 Samec, Ebenda, p. 55. Zum Nachweise: F. Lippich, Ber. chem. Ges., 3g, 2953 

 (1906). Pikrolonsäureverbindung : Abderhaxden u. Weil, Ztsch. physiol. Chem., 78, 

 150 (1912). Isolierung als Uramidosäure: F. Lippich, Ztsch. physiol. Chem., 90, 145 

 (1914). — 7) D. Marko, Lieb. Ann., 362, 333 (1908). E. Fischer u. Warburg, 

 Ber. chem. Ges., 38, 3997 (1906). — 8) Opt. Aktivität: Wood, Chem.-Ztg., 37, 253 

 (1914). 



