§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 41 



CH • C0\ 



Daß man in ähnlicher Weise durch Reduktion von Succinimid • ^ > N H 



CHa-GQ/ 



CH2 • GH2\ 

 zum PyrroUdin • „ ^^ >NH gelangt, ist schon lange bekannt (1), 



Crlg • (-.112/ 

 Pyrrolcarbonsäure konnte bisher noch nicht in Prolin übergeführt werden, 

 jedoch gelang der Versuch so weit, daß Pyrrolincarbonsäure entstand, die 

 dem Prolin sehr ähnliche Eigenschaften besitzt (2). 



11. Das Tryptophan, die Ursache einer Reihe auffälliger und lange 

 bekannter Farbenreaktionen der Eiweißstoffe sowie der Entstehung von 

 Indolderivaten bei der Eiweißfäulnis, konnte erst vor relativ kurzer Zeit 

 durch Hopkins und Cole (3) aus dem tryptischen Verdauungsgemische 

 verschiedener Eiweißstoffe isoliert werden. Es wird, wie Vines (4) zeigte, 

 auch durch pflanzliche proteolytische Enzyme aus Eiweiß allgemein gebildet. 

 Es gibt in angesäuerter Lösung mit Chlor oder Brom leicht einen rotvioletten 

 Farbstoff, eine altbekannte Reaktion, welche, ohne daß man die Ursache 

 derselben kannte, von Neumeister (5) als „Tryptophanreaktion" benannt 

 wurde, mit dem supponierten Chromogen als Tryptophan. Stadelmann 

 hatte den Farbstoff „Proteinochrom" genannt und dessen dem Protein ent- 

 stammende Muttersubstanz „Proteinochromogen". Nencki (6) dachte 

 zuerst an einen Zusammenhang der fraglichen Substanz mit Scatolamino- 

 essigsäure. Hopkins und Cole isolierten das Tryptophan aus dem tryp- 

 tischen Verdauungsgemische von Casein, wo es wie Tyrosin sehr bald ab- 

 gespalten wird. Das angewendete, später durch Neuberg und durch Abder- 

 halden modifizierte Verfahren besteht in der Fällung durch Mercurisulfat (7). 

 Einen weiteren Vorteil bot Homer (8) die Nichtzerstörbarkeit von Trypto- 

 phan bei der Barythydrolyse von Eiweiß. Die Ausbeute betrug aus Caseii 

 0,7—0,8%. In pflanzlichen Proteinen ist Tryptophan, nach den Farben- 

 reaktionen zu urteilen, überall vorhanden, doch fehlt es an quantitativen 

 Bestimmungen. Nach Fasal (9) ist die mit Hilfe der colorimetrischen Ver- 

 wertung der Glyoxylsaure-HgSOj- Probe aus Edestin bestimmte Ausbeute 

 an Tryptophan 0,378 7o- Nach Abderhalden und Samuely bzw. Os- 

 BORNE erhält man aus Weizenglutenin 1,0%, hingegen kein Tryptophan aus 

 Zein. Die schwierige Frage nach der Konstitution des Tryptophans wurde 

 durch Ellinger (1 0) endgültig dahin entschieden, daß wir es in ihm mit der 

 l-j8-Indol-a-Aminopropionsäure zu tun haben: 

 GH 



/ \ 

 HC C G-CH2.GHNH2.GOOH 



I 11 II 



HG G GH 



GH NH 



1) Ladenburg, Ber. ehem. Ges., 20, 2216 (1887). — 2) E. Fischer, Ebenda, 

 45, 2453 (1912). — 3) F. G. Hopkins u. S. W. Cole, Journ. of Physiol., 29, 461 

 (1902); 27, 418 (1901). — 4) S. H. Vines, Ann. of Bot., 16, 1(1902). — 5) R. Neu- 

 meister, Ztsch. Biolog., 8, 329 (1890). E. Stadelmann, Ebenda, p. 495. Zuerst 

 wurde die Farbenreaktion durch Tiedemann u. Gmelin, Die Verdauung nach Ver- 

 suchen. Heidelberg 1831, erwähnt. Vgl. auch Klug, Pflüg. Arch., 86, 194 (1901). — 



6) M. Nencki, Chem. Zentr. (1891), I, 689. Ber. ehem. Ges., 28, 660 (1896). — 



7) C; Neuberg, Charit6-Annalen, 30, 424 (1906). E. Abderhalden, Ztsch. physiol. 

 Chem., 52, 207 (1907); 78, 159 (1912). Pikrin- u. Pikrolonsäureverbindung: M. Mayeda, 

 Ebenda, 51, 261 (1907). — 8) A. Homer, Journ. of Physiol., 48, p. IV (1914); 

 Journ. Biol. Chem., 22, 369 (1915). — 9) H. Fasal, Biochem. Ztschr., ./^, 392 (1912). 

 10) A. Ellinger, Ber. chem. Ges., 57, 1801 (1904); 38, 2884 (1905). Ztsch. physiol. 

 Chem., CS, 8 (1908); Ber. chem. Ges., 40, 3029 (1907). 



