42 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch pflanz!. Proteinstoffe. 



Auf synthetischem Wege erhaltene Präparate, welcher dieser Konsti- 

 tution entsprechen, sind mit Tryptophan identisch. Da /5-Methylindol oder 

 Scatol mit Chloroform und KOH /S-Chlorchinolin liefert, so steht das 

 Tryptophan in biologisch interessanter Beziehung zu den pflanzlichen Chino- 

 linderivaten unter den Alkaloiden (1). Im tierischen Stoffwechsel ist es die 

 Muttersubstanz der Kynurensäure oder }'-Oxy-/S-Chinohncarbonsäure. Die 

 spezifische Drehung des natürlichen Tryptophan ist [od]— 13,44" (2). Es geht 

 aber leicht in racemisches inaktives Tryptophan über (3). 



Hopkins (4) wies nach, daß die Eiweißreaktion nach Adamkiewicz (5): 

 rotviolette Färbung der eisessigsauren Lösung mit konzentrierter H2SO4, 

 auf der entsprechenden Reaktion der Scatolaminopropionsäure beruht, 

 mithin die Tryptophankerne im Eiweiß anzeigt. Er zeigte sodann, daß 

 hierbei der Gehalt der käuflichen Essigsäure an Glyoxylsäure bedeutungsvoll 

 ist, und daß daher die Probe besser mit Glyoxylsäure oder mit einer mit 

 Natriumamalgam behandelten, daher Glyoxylsäure-haltiger Oxalsäure- 

 lösung angestellt wird. Bei der Glyoxylsäure wiederum ist die Abspaltung 

 von Formaldehyd der wirksame Faktor, weswegen man die Reaktion nun- 

 mehr einfach mit Formolschwefelsäure anstellen kann. Die Glyoxylsäure- 

 verbindung und das Formaldehydkondensationsprodukt von Tryptophan 

 geben die Reaktion mit Schwefelsäure direkt (6). Auch die tiefblaue 

 Färbung, welche trockenes, mit Alkohol und Äther gewaschenes Eiweiß beim 

 Erhitzen mit rauchender HCl gibt : Reaktion von Liebermann, beruht nach 

 CoLE (7) auf einer Wechselwirkung zwischen dem aus dem Eiweiß abge- 

 spaltenen Tryptophan und der als Verunreinigung des Äthers hinzuge- 

 kommenen Glyoxylsäure. Durch Aufnahme des Farbstoffes in Essigestei 

 läßt sich die Probe bedeutend verschärfen (8). Es wurde der spektrosko- 

 pische Befund im Vergleich dieser Probe mit Eiweiß und Tryptophan stu- 

 diert (9), und schließlich auch eine colorimetrische Tryptophanbestimmungs- 

 methode auf die Glyoxylreaktion begründet (10). Die Scatolreaktion nach 

 Sasaki mit aldehydfreiem Methylalkohol und sehr schwach eisenhaltiger 

 konzentrierter H2SO4 gibt das Tryptophan nicht (11). Der bei der Brom- 

 reaktion des Tryptophans entstehende violette Farbstoff wurde für ein 

 Gemisch verschiedener Bromtryptophane erklärt (12), doch ist dies nicht 

 sicher. Auch auf die Bromreaktion wurde eine quantitative Methode zur 

 Tryptophanbestimmung zu begründen versucht (13). 



Nach CoLE beruhen ferner auf Tryptophanabspaltung aus Eiweiß die 

 RASPAiLsche Probe: purpurrote Färbung mit starker HCl und Rohrzucker 

 oder Furfurol; ferner die Reaktion nach Reichl, welche in einer tiefblauen 

 Färbung von Eiweiß beim Erhitzen mit starker HCl, einem Tropfen FeClj 



1) A. Ellinger, u. Cl. Flamand, Ber. ehem. Ges., 39, 4388 (1906). — 

 2) H. Fischer, Ztseh. physiol. Chem., 55, 74 (1908). Vgl. auch Abderhalden 

 u. Baumann, Ebenda, p. 412 (1908). Affinitätskonstanten: A, Kanitz, Bioehem. 

 Ztseh., 29, 126 (1910). — 3) R. A. Allers, Bioehem. Ztseh., 6, 272 (1907). Neu- 

 berg, Ebenda, p. 276. Über das abweichende Verhalten des Tryptophan aus Leuko- 

 cyter: M. Weiss, Bioehem. Ztseh., 98, 116 (1919). — 4) Hopkins u. Cole, Proc. 

 Roy. Soc., 68, 21 (1901). — 5) Adamkiewicz, Pflüg. Arch., 9, 157; Ber. chem. 

 Ges., 8, 161 (1875). — 6) A. Homer, Bioehem. Journ., 7, 101, 116 (1913). — 

 7) S. W. Cole, Journ. of. Physiol., 30, 311 (1903). Vgl. auch A. Homer, Proc. 

 Cambridge Phil. Soe., 16, 405 (1912). Bioehem. Journ., 7, 101, 116 (1913). G. W. 

 Heimrod u. Levene, Bioehem. Ztseh., 25, 18 (1910). — 8) C. Neuberg, Ebenda, 

 24, 441 (1910). — 9) Fr. Bardachzi. Ztseh. physiol. Chem., 48, 145 (1906). — 

 10) H. Fasal, Bioehem. Ztseh., 44, 392 (1912). — 11) T. Sasaki, Ebenda, 23, 402 

 (1910); 29, 396 (1910). — 12) C. Neuberg, Ebenda, 2, 357; 6, 276(1907). Levene 

 u. Rouiller, Ebenda, 4, 322 (1907). — 13) P. A. Levene u. C. A. Rouiller, 

 Journ. Biol. Chem., 2, 481 (1907). 



