44 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



als tierisches Eiweiß, läßt sich nicht aufrecht erhalten. Die Ausbeute be- 

 trägt in der Regel zwischen 1 und 5,5%. Es ist aus manchen Gründen Wahr- 

 scheinlich, daß im Eiweißmolekel das Asparagin oder Asparaginsäureamid 

 präformiert ist und dieses bei der Hydrolyse verseift wird. Man isoliert 

 meist die schwer lösliche Asparaginsäure aus dem Hydrolysengemisch mittels 

 des Kupfersalzes (1), doch hat sich die Estermethode nach Fischer (2) 

 auch hier bewährt. Der Ätherester destillierte bei 10 mm Druck zwischen 

 110-^130". 



Die Stellung des Asparagins als Amid der Asparaginsäure entdeckten 

 Bourton-Charland und Pelouze (3). In älterer Zeit kannte man die 

 Asparaginsäure nur als Produkt des Asparagins (4). Synthetisch stellte 

 PiUTTi Asparaginsäure dar durch Reduktion des Oxims von Oxalessig- 

 äther mit Natriumamalgam (5). Pasteur lehrte 1852 die aktiven Formen 

 der Asparaginsäure kennen (6). Die 1- Asparaginsäure wird durch Erhitzen 

 auf 170" inaktiv (7). 



13. Die a-Aminoglutarsäure oder Glutaminsäure ist gleichfalls 

 nie allgemein verbreitetes und leicht nachweisbares Produkt der Eiweiß- 

 hydrolyse, welches zuerst durch RiTTliAUSEN(8) aus Kleber gewonnen wurde. 

 Sie ist aus den meisten pflanzlichen Eiweißstoffen dargestellt, besonders nach 

 den Feststellungen von Osborne und Gilbert (9), sehr reichlich im Hydro- 

 lysengemisch enthalten; aus Hordein gewann Kleinschmitt (1 0) fast die 

 Hälfte des Gewichtes des Eiweiß an Glutaminsäure. Beim Leucosin aus 

 Weizen und dem Samenglobulin von Picea excelsa wurde bloß 6—7% an 

 Glutaminsäure erhalten, sonst betrug die Ausbeute mindestens 12, in vielen 

 Fällen 20—30% und darüber. Tierisches Albumin und Casein sowie Muskel- 

 eiweiß ergab bis 11%; aus Leim war nicht einmal 1% zu erhalten. So wie die 

 Asparaginsäure wahrscheinlich bei der Hydrolyse aus dem im Eiweiß prä- 

 formierten Asparagin hervorgeht, so dürfte Glutamin die Muttersubstanz 

 der Glutaminsäure sein, zumal es schon beim Kochen mit Magnesia verseift 

 wird (11). Die aus Eiweiß zu erhaltende Substanz ist d-Aminoglutarsäure : 

 COOH .CHNHa-CHa-CHa-COOH. Man scheidet sie am besten nach 

 dem von Hlasiwetz und Habermann zuerst verwendeten Verfahren ab, 

 indem man in das Hydrolysengemisch Chlorwasserstoffgas bis zur Sättigung 

 einleitet und in der Kälte stehen läßt, worauf sich das allerdings oft stark 

 verunreinigte Chlorhydrat der Säure abscheidet (12). Das von der HCl 



1) Vgl, auch Hense, Ber. ehem. Ges., 34, 348 (1901). Th. B, Osborne u. 

 L. M. LiDDLE, Amer. .Journ. Phvsiol., 26, 420 (1910). Foreman, Biochem. Journ., 

 8, 463 (1914). — 2) E. Fischer, Ztsch. physiol. Chem., 33, 171 (1901). — Verwand- 

 lung von opt.-akt. Brombernsteinsäure zu Asparaginsäure: E. Fischer u. Raske, 

 Ber. chem. Ges., 40, 1051 (1907). — 3) Boutron-Charland u. Pelouze, Ann. Chim. 

 et Phys. (2), 52, 90 (1833). — 4) Vgl. Plisson, Ebenda, 35, 175 (1827). — 

 5) A. PiUTTi, Chem. Zentr. (1888), I, 68. — 6) L. Pasteur, Ann. Chim. et Phys. 

 (3), 34, 30 (1852). — 7) A. Michael u. Wing, Amer. Chem. Journ., 7, 278 (1885). 

 E. P. Cook, Ber. chem. Ges., 30, 294 (1897). Chem. Zentr. (1897), II, 894. — 

 8) Ritthausen, .Journ. prakt. Chem., gg, 454 (1866). Die Eiweißkörper (1872), 

 p. 215. — 9) Th. B. Osborne u. R. D. Gilbert, Amer. Journ. of Physiol., 15, 333 

 (1906). Ältere Lit.: Hlasiwetz u. Habermann, Ber. chem. Ges., 5, 800 (1872). 

 Lieb. Ann., 14g, 150 (1873). E. Fischer, Ztsch. physiol. Chem., 33, 153 (1901). 

 Panzer, Ebenda, 24, 138 (1897). R. Cohn, Ebenda, 22, 174 (1896). Kutscher, 

 Ebenda, 28, 123 (1899); j5, 126 (1903). E. Schulze, Ebenda, 9, 253 (1886); 8, 63 

 (1884). Drechsel, Journ. prakt. Chem., 59, 425 (1889). Scheibler, Ber. chem. 

 Ges., 17, 1725 (1884). Etard, Compt. rend., 133, 1231 (1901). — 10) A. Klein- 

 schmitt, Ztsch. physiol. Chem., 54, 110 (1907). — 11) E. Sellier, Bull. Assoc. 

 Chim. Sucr., 25, 124 (1907). — 12) Über Darstellung noch Th. Osborne u. Liddle, 

 Amer. Journ. of Physiol., 26, 420 (1910). Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., y6, 

 76 (1912);- 7«, 115 (1912). Stolzenberg, Ber. chem. Ges., 46, bbl (1913). Quant. 



