§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 45 



befreite Präparat wird durch Kochen mit Tierkohle farblos. Die Oxyglutar- 

 säure, welche Habekmann und Ehrenfeld bei der Behandlung von Casein 

 mit verdünnter Salpetersäure erhielten, stammt offenbar aus den Glutamin- 

 resten des Eiweiß (1). Di« optische Drehung der Glutaminsäure und des 

 Glutamins hat Schulze (2) behandelt. Die Neutralsalze der d- Glutamin- 

 säure sind linksdrehend, die freie Säure aber sowie das Glutamin rechts- 

 drehend. 



Auf den Übergang der Glutaminsäure beim Erhitzen in Pyrrolidon- 

 carbonsäure ist schon oben verwiesen worden (3). Dies ist eine mögliche 

 Beziehung zum Prolin im Eiweiß und zu manchen Alkaloiden. Doch sind 

 Prolingruppen im Eiweiß bereits vorgebildet. Beim Erhitzen der glutamin- 

 sauren Salze entsteht zunächst Glutiminsäure C6H7O3N (4). 



14. Die /S-Oxyglutaminsäure wurde von Dakin (5) nach Extrak- 

 tion des Monaminosäuregemisches aus Casein mit Butylalkohol isoliert. 

 Sie ließ sich mit Mercuriacetat in sodaalkalischer Lösung oder Silbernitrat 

 und NaOH fällen. Ihre wässerige Lösung dreht rechts. Verschiedene Phenole 

 geben im Verein mit konz. H2SO4 Farbenreaktionen mit dieser Aminosäure. 

 Aus anderen Eiweißkörpern ist Oxyglutaminsäure bisher noch nicht dar- 

 gestellt. 



Skraup (6) hatte angegeben, daß sich unter den Hydratationspro- 

 dukten vonCasein auch die Oxyaminobernsteinsäure COOH • CHNHg • 

 CHOH • COOH fände. Eine Bestätigung dieses Befundes oder eine Wider- 

 legung ist bisher noch nicht erfolgt. Die Angaben desselben Forschers be- 

 züglich verschiedener durch Phosphorwolframsäure nicht fällbarer Diamino- 

 säuren als Produkte der Hydrolyse von Casein und Leim lassen sich nicht 

 mehr aufrecht erhalten (7). 



Manche Ergänzungen zu allen diesen Angaben bezüglich der Monamino- 

 säuren, die sich bei der Eiweißhydrolyse nachweisen lassen, werden aus den 

 Tabellen auf S. 47 und 48 zu ersehen sein, die größtenteils auf Grund der 

 FisCHERschen Estermethoden gewonnene Resultate umfassen. Obwohl die 

 Verluste bei dieser Trennungsmethode groß sind, so scheint es doch nicht 

 als ob noch viele Spaltungsprodukte des Eiweiß unbekannt wären. Ab- 

 gesehen von den zu erwartenden sekundären Differenzen haben die Hydro- 

 lysen mittels Säure und Alkah so übereinstimmende Befunde geliefert, daß 

 kein Zweifel daran bestehen kann, daß alle gefundenen Aminosäuregruppen 

 im Eiweißmolekül präformiert sind und nicht erst bei der Hydrolyse gebildet 

 werden (8). Auch die vollständige Hydrolyse mit Wasser unter höherem 



Best.: FoREMAN, Biochem. Journ., 8, 463 (1914); Naphthalin- u. Toluolsulfoglutamin- 

 säure: Bergell, Ztsch. physiol. Chem., 104, 182 (1919). Dissoziat. d. Chlorhydrats: 

 J. H. Long, Journ. Amor. Chem. Soc, 37, 1333 (1915). Darstellung: H. D. Darin, 

 Biochem. Journ., 12, 290 (1918). 



1) Habermann u. Ehrenfeld, Ztsch. physiol. Chem., 35, 231 (1902). — 

 2) E. Schulze, Bcr. chem. Gs., 39, 2932 (1906). Schulze u. Trier, Ebenda, 45, 

 257 (1912). WALDENSche Umkehrung: E Fischer u. Moreschi, Ebenda, p. 2447. 

 — 3) Abderhalden u. Kautzsch, Ztsch. physiol. Chem., 64, 447 (1910); 68, 487 

 (1910). E. Fischer u. Boehner, Ber. chem. Ges., 44, 1332 (1911). F. W. Fore- 

 man, Biochem. Journ., 8, 481 (1914). — 4) Vl. Stanek, Ztsch. Zuck.ind. Böhm., 

 37, 1 (1912). — 5) H. D. Dakin, Biochem. Journ., 12, 290 (1918). — 6) Zd. Skraup, 

 Ber. chem. Ges., 37, 1801 (1904). Ztsch. physiol. Chem., 42, 276 (1904). C. Neu- 

 berg u. Silbermann, Ebenda, 44, 147 (1905). Abderhalden, Med. Klin., j, Nr. 1 

 (1905). — 7) Skraup, Monatsh. Chem., 26,243(1905); ebenda 683; Wohlgemute, 

 Ber. chem. Ges., 37, 4362 (1904). Ztsch. physiol. Chem., 44, 630 (1905). Neu- 

 berg, Ebenda, 45, 92 (1905). — 8) Schon bei Schulze, Barbieri u. Bosshard 

 betont: Ztsch. physiol. Chem., 9, 63 (1874). 



