§ 4. Abbau des Eiwcißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben, 55 



reich wie die nativen Eiweißstoffe. Erst von den Peptonen kennt man sicher 

 scbwefelfreie Vertreter. Osborne gibt für das Edestin 0,884% Gesamt- S 

 an, für Excelsin 1,088%, für Legumin 0,385%, Vignin 0,426%, Glycinin 

 0,71%, Amandin 0,429%, Gliadin 1,027%, Hordein 0,847%, ^ein 0,6%, 

 Hundeblut-Oxyhämoglobin 0,5618%, Ovalbumin 1,616%, Ovovitellin 

 1,028% und Kuhmilchcasein 0,8% Schwefel. 



E. Kohlenhydrate als hydrolytisch aus Eiweiß abspaltbarc Pro- 

 dukte (1). 



Bis in die neueste Zeit war die Frage, ob im Eiweißmolekül Kohlen- 

 hydratreste anzunehmen seien, eine offene. Es hatten zwar Befunde von 

 ScHÜTZENBERGER die Existenz eines amidartigen Derivates von Kohlen- 

 hydraten unter den Eiweißspaltungsprodukten wahrscheinlich gemacht; 

 ferner hatte Udranszky (2) nahegelegt, daß die bei den meisten Eiweiß- 

 stoffen eintretende rotviolette Reaktion mit a-Naphthol und konzentrierter 

 Schwefelsäure als eine auf Kohlenhydratgruppen zu beziehende Probe 

 aufzufassen sei. Man benut/t auch jetzt diese nach Molisch benannte 

 Reaktion zum Nachweise von Kohlenhydratgruppen im Eiweiß (3). Ferner 

 hat Drechsel (4) auf das Reduktionsvermögen von Eiweißstoffen auf- 

 merksam gemacht, jedoch nicht ohne zu betonen, daß die alkalische Kupfer- 

 lösung auch noch durch andere Produkte reduziert werden könne. 



Pavy gelang es 1895 einwandfrei nachzuweisen, daß man bei der Salz- 

 säurehydrolyse von Ovalbumin ein Kohlenhydrat erhält (5). Er sowohl, wie 

 Krawkow (6), welcher Erbsenlegumin mit positivem Erfolge prüfte, ebenso 

 Blumenthal (7), nahm an, daß es sich um N-freie Spaltungsprodukte 

 handle. Hingegen gewann Seemann (8) aus reinem Ovalbumin Glucosamin. 

 Fränkel (9) isolierte bei der Barythydrolyse von Ovalbumin eine krystalli- 

 nische N-haltige Base, das Albamin, welches nach seiner Zusammensetzung 

 ein Dihexosamin, 2{G6H,04NH2) -f HoO zu sein schien. Seither ist durch 

 Eichholz, Hofmeister, Kurajeff, Langstein (10) die Existenz des 

 d-Glucosamins unter den Eiweißspaltungsprodukten außer Zweifel gesetzt 

 worden. Neuberg hat die sichere Identität dieses Produktes mit dem aus 

 Chitin darstellbaren Glucosamin bewiesen (11). Oshima und Tadoroko 

 fanden Glucosamin bei der Hydrolyse des Mucins der Dioscorea- Knollen (12). 

 Doch ist damit wahrscheinlich die Kenntnis der Kohlenhydratgruppen im 

 Eiweiß noch nicht erschöpft. Langstein (1 3) nahm für das Serumalbumin 

 drei verschiedene Kohlenhydratgruppen an, von denen die eine Säure- 

 charakter hat. Beim Alkali-Tryp sin- Abbau von Globulin aus Serum erhielt 



1) Vgl. L. Langstein, Ergebn. d. Physiol., i, i, 91 (1902); j, I, 463 (1904). 

 Hofmeist. Beitr., 6, 349 (1905). — 2) Udranszky, Ztsch. physiol. Chem. 12, 389 

 (1888). — 3) Vgl. jedoch die Einwände von Osborne u. Harris, Journ. Amer. 

 Chem. Soc, 25, 474 (1903). — 4) Drechsel, Ztsch. physiol. Chem., 21, 68 (1895). 

 — 5) Pavy, Chem. Zentr. (1895), II, 685. — 6) Krawkow, Pflüg. Arch., 65, 281 

 (1896). — 7) Blumenthal, Compt. rend., 128, 117(1899); Ber. chem. Ges., 32, 274 

 (1899). — 8) Seemann, Diss. Marburg (1898). Müller u. Seemann, Deutsch, med. 

 Woch.schr., 25, 209 (1899). — 9) S. Frankel, Monatsh. Chem., 19, 747 (1898). — 

 10) EiCHHOLZ, Journ. of Physiol., 23, 163 (1898). Hofmeister, Ztsch. physiol. 

 Chem., 24, 159 (1897). Kurajeff, Ebenda, 26, 483 (1898). Langstein, Ebenda, 

 31, 49 (1901); 42, 171 (1904). Monatsh. Chem., 25, 453 (1903). Abderhalden, 

 Ztsch. physiol. Chem., 41, 530 (1904). — 11) Neuberg, Ber. chem. Ges., 34, 39'63 

 (1901). Abscheidung von Glucosamin mit Phenylisocyanat: Steudel, Ztsch. physiol. 

 Chem., 34, 353 (1901). Darstellung aus Ovomucoid: A. Oswald, Ebenda, 68, l'S3 

 (1910). Abbau: K. Stolte, Hofmeist. Beitr., 11, 19 (1907). — 12) K. Oshima u. 

 Tadoroko, Journ. Coli. Agr. Sapporo, 4, 243 (1911). • — 13) Langstein, Münch. 

 med V'och.schr. (1902), p. 1876; Monatsh. Chem., 24, 455 (1903). Ber. chem. Ges., 

 35, 177 l')02). C. Neuberg u. Milchner, Berlin, klin. Woch.schr. (1904), Nr. 41. 



