56 Zweiunddreißigstes Kapitel : Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



derselbe Forscher (1 ) eine N-haltige Kohlenhydratsäure, die sich wie eine 

 Oxyaminosäure verhielt. Dazu kommen noch die später bei den Nucleo- 

 proteiden zu erwähnenden Erfahrungen über das Vorkommen von Pentose- 

 resten. 



Über die Ausbeute an Kohlenhydratgruppen aus den einzelnen Eiweiß- 

 stoffen liegen nur wenige Angaben vor. Langstein erhielt aus dem Eu- 

 globuhn des Eiklars etwa 8,5% Glucosamin. Casein lieferte kein Glucos- 

 amin. Aus Wittepepton stellte Krummacher 2,53% Glucosamin dar (2). 

 Wichtig ist der Befund von Pick (3), wonach Hetero- und Protoproteosen 

 keine Kohlenhydratgruppen enthalten, andere Proteosen aber daran sehr 

 reich sind. 



Hier sei auch noch der Kohlensäureabspaltung aus Eiweißkörpern 

 bei der Hydrolyse gedacht, als deren Quelle Uramidosäure-artige Gruppen 

 und Glucosamin in Frage kommen (4). 



F. Anderweitige Eiweißabbauprodukte und Derivate. 



Auch jene Prozesse, welche ilicht den Hydrolysen zuzurechnen sind, 

 haben vielfach interessante Abbauprodukte und Derivate der Eiweißstoffe 

 geliefert, derer hier noch gedacht werden muß. 



Mit Brom unter Druck haben Hlasiwetz und Habermann (5) neben 

 Oxydationsprodukten wie Kohlensäure, Oxalsäure, ebenfalls hauptsächlich 

 Aminosäuren erhalten. Die Einwirkung von Permanganaten ist seit älteren 

 Zeiten wiederholt untersucht worden. Man fand unter den Oxydations- 

 produkten Harnstoff (Bechamp) (6) und Guanidin (Lossen), und es bleibt 

 auch nach den letzten Untersuchungen kein Zweifel, daß primär Guanidin, 

 sodann Harnstoff entsteht (Fosse), und daß das Arginin die Muttersubstanz 

 dieser Produkte ist (7). Maly (8) beschrieb als Oxyprotsulfosäure ein 

 durch KMnOi-Einwirkung entstandenes, dem Eiweiß noch nahestehendes 

 Produkt. Doch sind nach den Arbeiten von Bernert, v. Fürth und den- 

 jenigen von BuRACZEWSKi (9) zweifellos mehrere Stoffe in der Oxyprotsulfo- 

 säure zu unterscheiden, welche sich durch ihre verschiedene Löslichkeit in 

 Essigsäure und ihren verschiedenen Gehalt an bleischwärzendem Schwefel 

 trennen lassen. Im ganzen Verlaufe lassen sich mehrere Stufen bei der 

 Permanganateinwirkung unterscheiden. Fürth erhielt zunächst mindestens 

 drei hochmolekulare Peroxyprotsäuren, deren Äthylester näher charakterisier- 

 bar waren. Mit Ba(0H)2 gekocht, verlieren dieselben ihre Oxalsäure bilden- 

 den und basischen Komplexe und liefern unter N-Verlust Desaminoprot- 

 säuren. Letztere wurden zu den amorphen Kyroprotkörpern weiter oxy- 

 diert. Zuletzt treten wie bei der oxydativen Spaltung von Eiweiß mit 

 Chromsäuregemisch Fettsäuren von Ameisensäure bis Capronsäure auf (10). 

 Bei der Oxydation von Eiweiß mit alkalischer Permanganatlösung fanden 



1) L. Langstein, Monatsh. Chem., 26, 631 (1905). — 2) 0. Krummacher, 

 Zisch. Biolog., 47, 612 (1906). Bestimmung auch bei C. Neuberg u. Schewket, 

 Biochem. Ztsch., 44, 491 (1912). — 3) E. P. Pick, Ztsch. physiol. Chem., 24, 246 

 (1897); 28, 219 (1899). — 4) F. Lippich, Ztsch. physiol. Chem., 90, 441 (1914). — 

 5) Hlasiwetz u. Habermann, Lieb. Ann., 159, 304 (1871). — 6) Bechamp, Ber. 

 chem. Ges., 3, 431 (1870). — 7) R. Fosse, Compt. rend., 154, 1187 u. 1819 (1912). 

 — 8) R. Maly, Sitz.ber. Wien. Ak., 91, II, 167 (1886). Monatsh. Chem., 6, 107 

 (1885); 8, 256 (1888). Sitz.ber. Wien. Ak., 98, II, 7 (1889). Brücke, Ebenda, 83 

 (1881). BoNDZYNSKiu. ZojA, Ztsch. physiol. Chem., 19, 226 (1894). — 9) Bernert, 

 Ebenda, 26, 226 (1894). 0. v. Fürth, Hofmeist. Beitr., 6, 296 (1906). J. Bura- 

 czewski u. L. Krauze, Krakauer Akad. Anzeig. (1911), A, p. 426 (1911). Ztsch. 

 physiol. Chem., 71, 163 (1911); 76, 37 (1911). Anzeig. Ak. Krakau (1912), A, p. 698; 

 M. Schub ERTtfowNA, Ebenda, p. 705. 0. Eisler, Biochem. Ztsch., 31, 26 u. 45 

 (1913). — 10) Guckelbergeb, Lieb. Ann., 64, 38 (1848). 



