§4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 57 



Kutscher, Zickgraf, Schenck und Seemann (1) das aus dem Arginin 

 hervorgehende Guanidin, Oxamid und oxaminsaures Ammonium, das den 

 Glykokollgruppen entstammt und welches zum Nachweise der letzteren 

 benutzt werden kann. 



Die Einwirkung alkoholischer Natronlauge auf Eiweiß bietet nach 

 Paal und Schilling (2) keine besonderen Abweichungen. Einwirkung von 

 Kalilauge auf Eiweiß bei niederer Temperatur studierte Danilewski (3). 

 Die Einwirkung von Alkalien bedingt zunächst Racemisierung des Eiweiß (4). 



Durch die Einwirkung von Wasserstoffperoxyd auf Eiweiß gewannen 

 Fr. N. Schulz und Couvreur (5) ein „Oxyprotein" von saurem Charakter, 

 welches um 2,6% mehr enthält als das native Eiweiß, und alle Gruppen- 

 reaktionen desselben noch zeigt. Weiterhin wird aber Ammoniak abge- 

 spalten und es entstehen Oxysäuren und Fettsäuren (6). Bei der Oxydation 

 mit H2O2 und Fe.2(S04)3 entsteht nach Blumenthal und Neuberg, sowie 

 Orgler (7) Aceton. Keine Hydrolyse erfolgt, wie Harries (8) fand, bei 

 der Einwirkung von Ozon auf Eiweiß. Aminosäuren werden nicht abge- 

 spalten, die Tyrosingruppen jedoch zerstört. Ozonidartige Stoffe ent- 

 stehen nicht. 



Als Oxydationsprodukt verschiedener Eiweißstoffe, wenn dieselben 

 mit einem Gemische aus gleichen Teilen Wasser, konzentrierter Salpeter- 

 säure und konzentrierter Schwefelsäure oder auch mit Chromsäuremischung 

 behandelt wurden, fand Flimmer (9) Blausäure. Casein lieferte im Mittel 

 0,74%, Fibrin 0,56%, Wittepepton 0,53%, Ovalbumin 0,6% und Gelatine 

 0,2% CNH. Von den Aminosäuren ergalien Glykokoll und Asparaginsäure 

 am meisten Blausäure. Pflanzliche Proteinstoffe sind im Hinblick auf diese 

 interessante Reaktion bisher nicht geprüft worden. 



Bei der Einwirkung von Salpetersäure auf Leim entsteht Oxalsäure, 

 ebenso aus Kleber in der Kalischmelze neben Ammoniak (Ssadikow) (10). 

 EinNitroeiweiß herzustellen, gelang Fürth (11), nachdem LoEW nur weiter- 

 gehenden Eiweißabbau bei der Einwirkung von Salpetersäure auf Eiweiß 

 erreicht hatte. Das Nitrocasein von Fürth gab keine Millon- Reaktion, 

 enthielt aber noch die Indol liefernde Gruppe. Kossel stellte ein Nitro- 

 derivat von Edestin dar. Mörner (12) erhielt bei Behandlung von Eiweiß 

 mit HNO3 Methylsulfosäure HO • SOo • CH3; Cystin als Muttersubstanz 

 scheint ausgeschlossen. Weiter ergeben sich etwa 30% an Oxalsäure, 

 p-Nitrobenzoesäure, Trinitrophenol, Imidazol-Glyoxylsäure, Nitro-Imidazol- 

 carbonsäure u. a. 



1) Kutscher u. Zickgraf, Sitz.ber. Berl. Ak., 28. Mai 1903. Zickgraf, 

 Ztsch. physiol. Chem., 41, 269 (1904). Kutscher u. Schenck, Ber. ehem. Ges., 37, 

 2928 (1904); 38, 455 (1905). Ztsch. physiol. Chem., 46, 309 (1905). J. Seemann, 

 Zentr. Physiol., 18, 285 (1904). Kutscher u. Seemann, 17, 715 (1904). Ztsch. 

 physiol. Chem., 44, 228 (1905). 0. Loew, Journ. prakt. Chem., 31, 129. — 2) Paal 

 u. Schilling, Chem.-Ztg., ig, 1487 (1895). — 3) Danilewsky, Ber. chem. Ges., 

 II, 1267 (1878). — 4) A. Kossel u. F. Weiss, Ztsch. physiol. Chem., 59, 492; 60, 

 311 (1909). — 5) Fr. N. Schulz u. Couvreur, Ebenda, 2g, 86 (1899). Münch. 

 med. Woch.schr. (1900), p. 1521. — 6) J. Effbont, Compt. rend., 154, 1111 (1912). 

 — 7) Blumenthal u. Neuberg, Deutsch, med Woch.schr. (1901), 27, 6; Orgler, 

 Hof meist. Beitr., i, 583 (1902). — 8) C. Harries, Ber. chem. Ges., 38, 2990 (1906). 

 Harries u. Langheld, Ztsch. physiol. Chem., 51, 342(1907). — 9) R. H. A. Plimmer, 

 Journ. of Physiol., 31, 65 (1904); 32, 51 (19Ö6). Über Oxydation von Aminosäuren 

 zu Cyaniden: Darin, Biochem. Journ., 10, 319 (1916). — 10) W. Ssadikow, Chem. 

 Zentr. (1909), II, 1126. — 11) 0. v. Fürth, Einwirkung von HNO, auf Eiweißstoffe. 

 Habilit.-Schr. Straßburg 1899. Auch A. Kossel u. Fr. Weiss, Ztsch. physiol. Chem., 84, 

 1 (1913). — 12) C. Th. Mörner, Ztsch. physiol. Chem., 93, 176 (1914); 95, 263 

 (1915); g8, 89, 93, 97 (1916); loi, 15 (1917); 103, 80 (1918). Knoop, Ebenda, loi, 

 210 (1918); Johnson, Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 2170 u. 2598 (1915); 38, 1392. 



