§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 59 



spongin aus dem Badeschwamm (1) und das Korallenkeratin Gorgonin nach 

 Drechsel und Henze (2). Die Vermutung, daß sich in Meeresalgen gleich- 

 falls jodhaltige Proteine finden, hat sich nicht bestätigt (3). Aus dem Gor- 

 gonin erhält man als jodhaltiges Spaltungsprodukt die Jodgorgosäure, für 

 die sich die Natur als 3,5-Jodtyrosin mit Sicherheit, auch durch die Synthese, 

 ergeben hat (4). Das künstliche Jodeiweiß wurde durch Liebrecht, Hop- 

 kins, Blum, Vaubel, Oswald und andere Forscher studiert und besonders 

 durch Hofmeister und Kurajeff (5) zuerst in seinen Eigenschaften genau 

 charakterisiert. Unter bestimmten Bedingungen läßt sich die Hydrolyse 

 von Jodeiweiß so vornehmen, daß keine Abspaltung von Jod erfolgt, während 

 die Hydrolyse bis zu den Aminosäuren fortschreitet. Es ließ sich feststellen, 

 daß Jodeiweiß immer 3,5-Dijodtyrosin bei der Spaltung liefert. Daß auch 

 die Tryptophangruppen jodiert seien, hat sich Pauly (6) zufolge nicht 

 bestätigt. Hingegen hätte man daran zu denken, daß Jod in die Histidin- 

 gruppen aufgenommen wird. Hofmeister fand, daß auf 1 Atom Schwefel 

 2 Atome Jod in das Protein eintreten. Jodeiweiß gibt nicht mehr die Reak- 

 tionen nach MiLLON und nach Adamkiewicz und schwärzt nicht alkalisöhe 

 Bleilösung. Nach Krzemecki (7) ist tryptische und peptische Verdauung 

 von Jodeiweiß möglich, ebenso die Herstellung von jodierten Oxyprotsulfo- 

 säuren. Manche Bacterien und Schimmelpilze verarbeiten auch das jodierte 

 Eiweiß. Weyl (8) hat beim Eiweißabbau mit Jodwasserstoff besondere 

 Produkte, Jodalbose, Apojodalbose, hergestellt. 



Sodann sind Benzoyl-Eiweißverbindungen durch Schrötter (9) aus 

 Wittepepton, also Benzoylalbumosen, hergestellt worden, und Blum und 

 Umbach gewannen aus Serumglobulin und Albumin feste, unlösliche und 

 krystalhnische Benzoylprodukte (10). Shimada(II) berichtete über die 

 Einführung von Phenylgruppen in Eiweiß, über Acetylierung Landsteiner 

 und Pra§ek (12). Daß Eiweiß mit Formaldehyd unlösliche Verbindungen 

 liefert, ist bekannt. Nach Lumiere (13) wird aber durch fortgesetzte Be- 

 handlung von Formolgelatine mit heißem Wasser die Gelatine wieder löslich 

 und Formaldehyd in Freiheit gesetzt. Auch durch Chinonzusatz wird Gela- 

 tine unlöshch, doch braucht man hierzu relativ große^Mengen von Ghinon (14). 



1) Harnack, Ztsch. physiol. Chem.. 24, 412 (1898). Hundeshagen, Ztsch. 

 angew. Chem. (1895), p. 473. L. Scott, Bloche™. Ztsch., j, 367 (1906). Neuberg, 

 Ebenda, 27, 261 (1910). — 2) Drechsel, Ztsch. Biolog., 33, 90 (1896). Henze, 

 Ztsch. phvsiol. Chem., 38, 60 (1903). H. L. Wheeler u. G. S. Jamieson. Amer. 

 Chora. Journ., jj, 365 (1905). — 3) Vgl. Eschle, Ztsch. physiol. Chem., 23, 30 

 (1897). Oswald, Ztsch. physiol. Chem., 75, 353 (1911). — 4) Jodgorgosäure: 

 H. L. Wheeler, Amer. Chem. Journ., 38, 356 (1907). Wheeler u. Mendel, Journ. 

 biol. Chem., 7, 1 (1909). P. Macquaire, Compt. rend., 154, 938(1912). M. Henze, 

 Ztsch. physiol. Chem., 51, 64 (1907). A. Oswald, Ebenda, 59, 320 (1909); 70, 310 

 (1911); 71, 200 (1911); 74, 290 u. 75, 353 (1911). Abderhalden u. M. Guggen- 

 heim, Ber. ehem. Ges., 41, 2852 (1908). — 5) F. Hofmeister, Ztsch. physiol. 

 Chem., 24, 159 (1897). Kurajeff, Ebenda, 26, 462 (1899). Schmidt, 34, 55 (1901); 

 35, 386 (1902); 36, 343 (1902); 37, 350 (1903). Oswald, Hofmeist. Beitr., 3, 391, 

 514 (1903); Ztsch. physiol. Chem., 95, 351 (1915). — 6) H. Pauly, Ztsch. physiol. 

 Chem., 76, 2Ö1 (1911); Ber. chem. Ges., 41, 3999 (1908). A. Nürnberg, Hofmeist. 

 Beitr., 10, 125 (1907). A. Osw.vld, Ztsch. physiol. Chem., 6n, 289 (1909); 5S, 290 

 (1909). — 7) A. Krzemecki, Anzeig. Äkad. Krakau, Abt. A (1911), p. 470. Jodierte 

 tryptische Peptone auch P. Macquaire, Compt. rend., 153, 1084 (1911). — Jod- 

 bestimmung im Eiweiß: L. W. Riggs, Journ. Amer. Chem. Soc, 32, 692 (1910); 

 31, 710 (1909). — 8) Th. Weyl, Ztsch. physiol. Chem., 68, 236 (1910). — 

 9) Schrötter, Ber. chem. Ges., 22. 1950 (1889). — 10) F. Blum u. Umbach, 

 Ztsch. physiol. Chem., 88, 285 (1913). — 11) M. Shimada, Chem. Zentr. (1897), I, 

 929. — 12) Landsteiner u. Prasek, Biochem. Ztsch., 74, 388 (1916). — 13) A. 

 L. Lumiere u. A. Seyewetz, Bull. Soc. Chim. (3), 35, 872. — 14) Lumiere, Bull. 

 Soc. Chim. (4), i, 428 (1907). 



