60 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Die Methylierung von Eiweiß hat besonders Skraup (1 ) bei der Einwirkung 

 von Jodmethyl auf Casein studiert. Hier fand keine tiefgehende Spaltung 

 statt. Methylgelatine gab kein Tyrosin, dagegen Glutaminsäure und Leucin 

 in der normalen Menge. Schwefelkohlenstoff- Additionsprodukte von Eiweiß 

 werden in alkalischer Lösung erhalten (2). Nach Ssadikow (3) läßt sich 

 boimThionylglutin durch die Erythrinreaktion die eingetretene Gruppe nach- 

 weisen: getrocknetes Thionylglutin mit Monochloressigsäure erwärmt, 

 filtriert und abgekühlt, gibt auf Zusatz von 3 Vol. Alkohol und Ammoniak 

 einen Niederschlag, der sich erst rosa, dann braun färbt. Auf die Eiweiß- 

 verbindungen mit Alkaloiden (4) und anderen Basen, sowie mit Pikrinsäure (5), 

 sei hier nur kurz hingewiesen. Es gelang nicht Eiweiß-Arsenverbindungen 

 darzustellen (6). Neuberg (7) konnte hingegen mit Phosphoroxychlorid 

 Eiweißverbindungen erhalten, die als Derivate einer Phosphoraminsäure 

 NH2-PO(OH)2 angesehen werden. Trypsin greift solches Eiweiß normal 

 an und es wird inorganische PO4 dabei abgespalten. 



Bei der Elektrolyse von Eiweiß und Wittepepton in schwefelsaurer 

 Lösung erhielt Atkinson (8) etwa die Hälfte des Gesamt-N als Ammoniak. 

 Besonderes Interesse kommt der Destillation von Eiweiß unter vermindertem 

 Druck zu. PiCTET (9) erhielt aus Ovalbumin als Hauptprodukte NH3, 

 CO2, SH 2, Wasserdampf und Kohle. Nachgewiesen wurden ferner Dihydro- 

 anilin, Isocapronamid, Indol, Acetamid, Propionamid. 



§5. 



Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteinsubstanzen: 

 Proteosen und Peptone. Polypeptide oder komplexe Amino- 

 säuren. Ansichten über die Konstitution der Eiweißkörper. 



Beim Studium der intermediären Produkte des stufenweise]! Abbaues 

 der Eiweißkörper hat man die Säurehydrolyse wenig benutzt, weil sich 

 der Zerfall in die Endprodukte zu bald einstellt. Nach Swirlowski (1 0) 

 kann man selbst mit 5 % HCl durch längere Einwirkung bei 36 — 38° den 

 Abbau bis zu den Monaminosäuren vollziehen. Zu vorliegendem Zwecke bietet 

 die Anwendung der fermentativen Hydrolyse erhebliche Vorteile, weil 

 manche Enzyme die Eiweißstoffe erst nach sehr langer Zeit bis zu Amino- 

 säuren aufspalten, oder auch gar nicht so weit mit ihrer Wirkung gehen, 

 so daß man große Mengen von eiweißartigen Zwischenprodukten erhält, 

 neben denen aber auch schon einzelne zusammengesetz,te Aminoderivate 

 auftreten. In vielen Teilen ist an der Hand unserer derzeitigen Kennt- 

 nisse der Grundzug dieser Prozesse sichtbar, doch genügen die experimentell 

 festgestellten Tatsachen noch nicht zum Entwurf eines abgerundeten 

 Bildes des ganzen Vorganges. 



1) Zd. H. Skraup u. E. Krause, Monatsh. Chem., 30, 447 (1909). Skraup 

 u. Böttcher, Ebenda, 31, 1035 (1910). F. Rogozinski, Ztsch. physiol. Chem., 80. 

 371 (1912). Herzig u. Landsteiner, Biochem. Ztsch., 61, 458 (1914); J. H. Burn, 

 Biochem. Journ., 8, 154 (1914); Geake u. Nierenstein, Ebenda, p. 287; Herzig 

 u. Landsteiner, Monatsh. f. Chem., 39, 269 (1918); Sitz.ber. Wien. Ak., 127, IIb, 

 71 (1918). — 2) Z. Treves, Arch. di Fisiol., II, 6, p. 549 (1905). — 3) W. Ssadi- 

 kow, Chem. Zentr., 1910, I, 1433. — 4) W. H. Eddy, Biochem. Bull., 2, 111 

 (1912). — 5) R. Labbe u. R. Maguin, Corapt. rend., 156, 1415 (1913). — 

 6) C. Bongiovanni, Gazz. chim. ita)., 43, 161 (1913). — 7) C. Neuberg u. 

 H. PoLLAK, Biochem. Ztsch., 26, 529 (1910); 60, 491 (1914). — 8) J. P. Atkinson, 

 Biochem. Bull., 3, 81 (1913), — 9) A. Pictet u. M. Gramer, Helv. chim. Act., 2, 

 188 (1919); vgl. auch Johnson u. Daschavsky, Journ. Amer. Chem. Soc, 41, 1147 

 (1919). — 10) E. J. Swirlowski, Diss. Dorpat 1906. 



