§ 5. Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteinsubstanzen usw. 61 



Das Studium des stufenweisen Abbaues von Eiweiß (1) deckt sich 

 bisher größtenteils mit dem Studium der „Verdauung" der natürlichen 

 Proteine durch die enzymhaltigen Sekrete des Tierkörpers, unter denen 

 der Magensaft und das Sekret der Pankreasdrüse den vornehmsten Rang 

 einnehmen, sowie durch die proteolytisch wirkenden pflanzlichen Enzyme, 

 wie Bacterienproteasen, Papayotin oder Nepenthesenzym. Bald nach der 

 Auffindung des proteolytisch wirksamen Agens im Magensafte begann 

 man sich der Untersuchung der aus dem Eiweiß durch die Pepsinwirkung 

 entstehenden Produkte zuzuwenden. Lehmann (2) nannte 1853 die Ge- 

 samtheit aller jener Produkte, welche wohl noch Eiweißreaktionen zeigen, 

 aber bereits deutliche Verschiedenheiten vom natürUchen Eiweiß auf- 

 weisen, besonders hinsichtlich der Gerinnungsfähigkeit, „Peptone". 

 Kühne und dessen Mitarbeiter suchten hierauf unter den Verdauungs- 

 produkten größere Stoffgruppen zu unterscheiden. Dies waren die nicht 

 koagulabeln, aussalzbaren, noch ein geringes Diffusionsvermögen zeigenden 

 Albumosen, und die von diesen durch den Mangel der Aussalzbarkeit, 

 selbst durch Ammoniumsulfat, und ihre ziemlich bedeutende Diffusions- 

 fähigkeit unterschiedenen, noch in starkem Alkohol löslichen Peptone 

 im engeren Sinne. Für die letzteren nahm Kühne an, daß sie durch 

 Pankreasenzym oder durch Säuren direkt in einfache Aminosäuren auf- 

 gespalten werden. In neuerer Zeit haben die Untersuchungen über Albu- 

 mosen aus der Schule von Hofmeister, die Arbeiten über komplexe 

 Aminosäuren von Emil Fischer, sowie die gleichgerichteten Studien von 

 Abderhalden so viele Veränderungen an dem älteren Schema nötig 

 gemacht, daß Kühnes Auffassungen nicht mehr als die Basis für unsere 

 Auffassung vom Gesamtverlaufe des Eiweißzerfalles dienen können, 

 und wir brauchen daher nicht mehr ausführlich auf diese Vorstellungen 

 zurückzukommen. Vielleicht werden, wie es die Erfahrungen über die 

 Abspaltung von Tyrosih und Tryptophan nahegelegt haben, gewisse Amino- 

 säuregruppen bereits in den ersten Stadien der Hydrolyse abgespalten, 

 und es muß das Eiweißmolekül nicht streng stufenweise erst über Albu- 

 mosen, Peptone, Polypeptide einfache Aminosäuren liefern. E. Fischer (3) 

 hegte sogar Zweifel an der chemischen Einheitlichkeit des Ausgangs- 

 materiales und hielt es für möglich, daß die nativcn Proteine Substanz- 

 gemische sind, deren Zusammensetzung lange nicht so kompliziert ist, 

 als man anzunehmen pflegt. Solche Vorstellungen müßten ein ganz anderes 

 Bild von den Hydrolysen geben als es in älterer Zeit entworfen worden ist. 



Es ist bekannt, daß im ersten Beginne der Einwirkung von Pepsin- 

 Salzsäure auf Eiweiß nach vorheriger Neutralisation der Säure ein Nieder- 

 schlag erhalten wird. Säuren allein zeigen bei ihrer Einwirkung auf Eiweiß 

 denselben Erfolg. Meissner (4) bezeichnete die fällbare Substanz als 

 „Parapepton". Sie ist identisch mit dem durch Säureeinwirkung aus 

 Muskeleiweiß dargestellten Syntonin. Heute nennt man diese Stoffe 

 Acidalbumiue (5). Man hat in ihnen die Denaturierungsprodukte der 

 ionisierten Säureeiweiß- Adsorptionsverbindungen zu erblicken, welche 

 nicht mehr reversibel in das Ausgangs material überzuführen sind. Teil- 



1) Vgl. Fr. Hofmeister, Ergebn. d. Physiol., i, I, 778 (1902). E. Zunz, 

 Abderhaldens Handb. biochem. Arb.raeth., j, 230 (1910). — 2) Lehmann, Lehrb. 

 d. physiol. Chem., 2. Aufl., i, 318 (1863). — 3) E. Fischer. Sitz.ber. Berlin. Akad., 

 1907, p. 42. — 4) G. Meissner, Ztsch. rationell. Medizin (1859). Brücke, Sitz.ber. 

 Wien. Akad., 37, 131 (1859). — 5) Der Einfluß der Dissoziation wird behandelt 

 durch A. Mayer u. G. Schaeffer, Arch. di Fisiol., 7, 457 (1910). Benennung 

 „Acidalbumin" stammt von Panum, Ann. Chim. et Phys. (3), 37, 237 (1853). 



