§ 5. Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteinsubstanzen ubw. 63 



festes NaCl im Überschuß fällbar ist, sich jedoch erst bei Essigsäurezusatz 

 vollständig abscheidet und in kaltem und heißem Wasser löslich ist; 2. die 

 Heteroalbumose, die in kaltem und heißem Wasser unlöshch ist, jedoch 

 i» verdünntem und konzentriertem Salzwasser sich löst und hieraus 

 durch Ausdialysieren gefällt wird. Im weiteren Verlaufe der Verdauung 

 sollten beide Proteosen in die durch NaCl nicht mehr fällbaren, aber 

 noch durch Sättigung mit Ammoniumsulfat aussalzbaren „Deutero- 

 proteosen" übergehen, deren weitere Sonderung nicht mehr möglich war. 

 Als Dysalbumose bezeichnete Kühne eine in Neutralsalzen unlösliche 

 Modifikation, welche aus der Heteroalbumose beim Trocknen oder bei 

 längerem Kontakt mit Wasser entsteht. 



Die Arbeiten von Hofmeister und Pick, Zunz, Stookey, Raper, 

 RoGOziNSKi u. a. (1) zeigten, daß die Vorstellung von einem stufen weisen 

 Auftreten aller xüeser Proteosen nicht zutrifft, sondern daß schon primär 

 eine größere Zahl von Proteosen auftritt, die sekundär wieder eine größere 

 Reihe proteosenartiger Produkte liefern, welche bei der Hydrolyse der 

 verschiedenen Eiweißkörper in verschieden großer Menge und ungleicher 

 Kombination auftreten. Bei der Trennung dieser Fraktionen wurden 

 brauchbare Ergebnisse nur mittels oftmaliger Fraktionierung durch ver- 

 schieden gesättigte Ammoniumsulfatlösung bei neutraler oder sehr schwach 

 alkalischer Reaktion erzielt. Wichtig ist auch die Wahl des Ausgangs- 

 materiales, und man hat z. B. nicht zu erwarten, daß aus Witte-Pepton 

 oder anderen Handelspräparaten (2) von nicht konstanter und genau be- 

 stimmbarer Zusammensetzung allgemein gültige Ergebnisse erzielt werden 

 können. Proteosen und Peptone trennt man von den einfachen Amino- 

 körpern am besten durch die von Schjerning angegebene kombinierte 

 Natriumchlorid-Tanninfällung ab (3). Durch Tannin allein kann man 

 die Proteosen bis auf Spuren aus ihrem Gemenge mit Peptonen ab- 

 scheiden (4). 



Durch Halbsättigung mit Ammoniumsulfat trennte Pick aus der 

 zumeist aus „Fibrinösen" bestehenden Lösung von Wittepepton die fäll- 

 baren Hetero- und Protalbumose von den in der Lösung bleibenden Deutero- 

 albumosen ab. Heteroalbumose und Protalbumose ließen sich durch Dialyse 

 oder fraktionierte Alkoholfällung trennen. 



Hetero- und Protalbumose zeigen wohl eine ähnliche elementare Zu- 

 sammensetzung, jedoch namhafte Differenzen hinsichtlich ihrer Reaktionen 

 und Spaltungsprodukte. Die Heteroalbumose enthält nach Pick weit mehr, 

 bis 39%, Diaminostickstoff, als die Protalbumose, wo sich nur 25% er- 

 gaben (5), und lieferte bei der Hydrolyse sehr viel Leucin und Glykokoll, 

 aber nur sehr wenig Tj^osin, und in der Kalischmelze Indol. Hingegen 

 erhält man aus Protalbumose kein Glykokoll, wenig Leucin, aber sehr reich- 



1) E. P. Pick, Ztsch. physio). Chem., 24, 246 (1897); 28, 219 (1899). Hof- 

 meist. Beitr., 2, 481 (1902). E. Zunz, Ann. Soc. Roy. Sc. Med. Bruxelles, 13, 42 

 (1904). Bull. Ac. Roy. Belg. 1911, p. 653; Bull. Soc. Roy. Bruxelles, 64, 174 u. 

 187 (1906); Arch. Internat, de Physiol., 12, 395 (1913). F. Hofmeister, Arch. exp. 

 Pathol., 1908, Suppl, p. 273. — 2) Herstellung von Rohalbumosen: Scheermesser, 

 Pharm.-Ztg., 60, 487 (1915). — 3) Schjerning, Ztsch. analyt. Chem., 3g, 545 (1900). 

 W. D. BiGELOw u. F. C. Cook, Journ. Amer. Chem. Soc, 28, 1485. — 4) P. Mey, 

 Ztsch. physiol. Chem., 48, 81 (1906). Vgl. über Trennung auch M. Dennstedt u. 

 F. Hassler, Ebenda, p. 489 (1906). Ultrafiltration bewährt sich nicht: E. Zunz, 

 Bull. Ac. Roy. Belg. (1912), p. 656. Skeptische Auffassungen bzw. Proteosenindi- 

 vidualität: 0. Fernandez, An. Soc. Espagn. Fis. Quim., 3, 438 (1905). Goldzahl 

 und Oberflächenspannung der Proteosen: E. Zunz, Bull. Soc. Roy. Bruxelles, 64, 

 174 (1906). — 5) Vgl. auch Haslam, Ztsch. physiol. Chem., 32, 54 (1901). 



