§ 5. Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteingubstanzen ubw. 65 



Proteosen und Peptone mit der Änderung in der Mischung derselben ver- 

 schieden gestalten können, und wie Mitreißen von adsorbierten Stoffen die 

 Konstanz der Zusammensetzung der Fraktionen schwer beeinträchtigen 

 kann, legt großes Gewicht darauf, das Fraktionieren so lange fortzusetzen, 

 bis der Stickstoffgehalt genügende Konstanz zeigt. 



Es sind mithin noch erhebliche methodische Fortschritte zu machen, 

 ehe man wird annehmen können, daß die isoherten Proteosen ausreichend 

 charakterisiert sind. Man hat Fraktionen, wie die beschriebenen, bei der 

 Hydrolyse der verschiedensten Eiweißstoffe erhalten. Doch ist vielleicht die 

 Menge bei den einzelnen Proteinen ungleich. Wenigstens hat Alexander (1) 

 gefunden, daß man aus Kuhmilchcasein nur sehr wenig Heteroproteose er- 

 hält, die vielleicht sogar nur durch Beimengungen geliefert wird. Nach Pick 

 sollen Beziehungen der Protalbumosen zu den alkohollöslichen Samenprote- 

 iden möglich sein, worüber jedoch bestimmte Anhaltspunkte fehlen. 



Daß auch bei der Säurehydrolyse von Proteinen Stoffe auftreten, die 

 als Proteosen zu bezeichnen sind, haben verschiedene Studien, darunter 

 die Ai'beiten von Skraup (2) gezeigt. Vielleicht liegen dieselben Verhält- 

 nisse vor, wie bei der peptischen Eiweißspaltung. 



Die stufenweise Alkalihydrolyse von Eiweiß hat jedoch manche Be- 

 sonderheiten hinsichtlich der Proteosenbildung ergeben. Durch die ungleich 

 stärkere Schwefelabspaltung und Ammoniakbildung erhält die Alkali- 

 hydrolyse einen eigentümlichen Charakter, so daß man Bedenken getragen 

 hat, hier von einer reinen Hydrolyse zu sprechen (3). Maas beschrieb 

 eine eigenartige in Alkohol lösliche, aber in Wasser unlösliche Albumose 

 der Alkalihydrolyse, die er Alkalialbumose nannte. Ihre Stellung zu den 

 anderen Albumosen ist noch nicht geklärt. Ebenso kann man sich noch 

 nicht definitiv über die zuletzt von Skraup (4) näher untersuchten Pro- 

 dukte der Eiweiß-Alkahspaltung äußern, die durch Paal als Lysalbinsäure 

 und Protalbinsäure beschrieben worden sind. Jedenfalls sind auch diese 

 Stoffe Gemenge verschiedener Proteosen und Peptone. 



Die bei der Hydrolyse von Eiweiß mit überhitztem Wasserdampf auf- 

 tretenden proteosenartigen Produkte hat Neumeister (5) als „Atmid- 

 albumosen" beschrieben. Er nahm an, daß die bei der Eiweiß-Papayotin- 

 spaltung auftretenden Produkte ganz ähnlicher Natur seien. Die von 

 KÜHNE (6) aus Tuberkelbacillen angegebene „Akroalbumose" ist in neuerer 

 Zeit nicht wieder kritisch untersucht worden. 



Die meisten Reaktionen der Proteosen finden sich bei Neumeister (7) 

 genau zusammengestellt. Die typischen Eiweißreaktionen gehngen mit 

 den Proteosen sämtlich. Jedoch werden sie durch die Fällungsmittel nicht 

 quantitativ niedergeschlagen. Die Niederschläge, wie jener mit Ferrocyan- 

 kalium-Essigsäure, lösen sich beim Erhitzen der Probe auf, um beim Er- 



1) F. Alexander, Ztsch. physiol. Chem., 25, 411 (1898). — 2) Zd. H. Skraup 

 u. A. Wöber, Monatsh. Chem., 30, 289 (1909). Skraup u. E. Krause, Ebenda, 

 31, 143 u. 149 (1910). — 3) Vgl. Schmiedeberg, Arch. exp. Pathol., 39, ö7. Denn- 

 STEDT, Chem. -Ztg., 25. 814 (1901); 0. Maas, Ztsch. physiol. Chem., 30, 61 (1900). 

 Paal Ber. chem. Ges., 35, 2192 (1902). Alkaliprotcosen aus Hörn: Langecker, 

 Ztsch, physiol. Chem., 108, 230 (1919). — 4) Zd. Skraup u. Hummelberger, 

 Monatsh. Chem. 30, 125 (1909). Lampel u. Skraup, Ebenda, p. 363. N. Gupta, 

 Ebenda, p. 767 (1910). — 5) Neumeister, Ztsch. Biol., 26, 57 (1890); j6, 420 

 (1898). Salkowski, Ebenda, 34- 190 (1896); 37, 404 (1899); Gabriel, Landw. 

 Jahrb., 37. 335 (1889). Denayer, Chem. Zentr. (1891), I, 509. — 6) Kühne, 

 Ztsch. Biolog., 30. 221 (1894). Folin, Ztsch. physiol. Chem., 25, 152 (1898). — 

 7) Neumeister, Ztsch. Biolog., 26, 324 (1890). Fernverbindungen der Proteosen: 

 F. KöHMANN u. SiPMAMmE, Biochem. Ztsch. 42, '250 (1912). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aufl., II. Bd. 5 



