68 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



tonen aber durch eine einfachere Zusammensetzung und ihre deutlich basische 

 Natur unterscheiden lassen. Das Glutokyrin aus Leim läßt sich in Form seines 

 Phosphorwolframates krystallisiert erhalten und enthält 2/^ seines N als 

 Arginin und Lysin. Auch die aus Casein, Fibrin, Edestin und Globin ge- 

 wonnenen Kyrine zeigen ein ähnliches Überwiegen des Diamino-N, wes- 

 wegen Siegfried annimmt, daß die Hexonbasengruppen im Eiweiß eben- 

 falls in einen dem Kyrin entsprechenden Komplex vereinigt seien. Die von 

 Skraup(I) gegen die einheitliche Natur der Kyrine erhobenen Bedenken 

 hat Siegfried zurückgewiesen. Levene (2) meint, die Kyrinfraktion des 

 Caseins enthalte bloß einfache Peptide, die in ihrem Molekül nur eine ein- 

 zige basische Substanz führen. Erwähnt sei noch die Angabe von Spiegel (3), 

 woniuh Pepton durch Stehen in der Kälte mit Formaldehyd, albumosen- 

 artige Kondensationsprodukte liefert. 



Hofmeister hatte die im weiteren Verlaufe der Eiweißhydrolyse 

 zu erwartenden Produkte, welche kleineren Aminosäurenkomplexen ent- 

 sprechen und sich von Peptonen durch den Mangel der Biuretprobe unter- 

 scheiden, vorläufig als ,,Peptoide" zusammengefaßt. Um eine Richt- 

 schnur für fernere Untersuchungen zu erhalten, suchte sieh Hofmeister (4) 

 bestimmte Vorstellungen über die Bindungsart der Aminosäuren im 

 Eiweiß zu bilden und kam zu der Überzeugung, daß der Gruppierung 

 — CO — NH — C^ eine große Bedeutung zukommen müsse. Daß im Ei- 

 weiß nicht hauptsächlich freie NHg- Gruppen zugegen sein können, folgt 

 nämlich daraus, daß bei Behandlung mit HNO 2 nitrosaminartige Stoffe 

 auftreten, nicht aber viel Ng entwickelt wird, dies spricht für die Prä- 

 existenz von Imidgruppen. Sodann ist die Rotfärbung mit Cu-Salzen 

 in alkalischer Lösung, die wir als „Biuretreaktion" bezeichnen (5), nach 

 Schiff (6) für alle Stoffe charakteristisch, welche, wie das Biuret: NHj — 

 CO— ]SH— CO— NHg, mindestens zwei CONHa-Gruppen an einem C-oder 

 N-Atom oder direkt miteinander vereinigt haben, oder durch eine bis 

 mehrere CONHa-Gruppen in offener Kette vereinigt sind, wie Oxamid, 

 Malondiamid, Glycylglycinäthylester und andere Polypeptide. Auch 

 Schiffs ,,Polyaspartsäuren", Kondensationsprodukte des Asparagins, geben 

 nach Grimaux (7) die Biuretreaktion. Hofmeister kam so zur Ansicht, 



p. 117; Ztsch. physiol. Chem., 43, 44 (1904); 48, 64 (1906); 50, 163(1906); 97 233 

 (1916). Handb. d. biochera. Arb.meth., 2, 542 (1910). Biochem. Handlex., 4. 198 

 (1911). Ztsch. physiol. Chem., 84, 288 (1913). P. A. Levene u. F. J. Birchard, 

 Journ. Biol. Chem., 13, 277 (1912). 



1) Zd. Skraup u. Zwerger, Monatsh. Chem., 26, 1403 (1905); 27, 663(1906). 

 — 2) Levene u. J. van der Scheer, Journ. Biol. Chem., 22, 425 (1915). — 

 3) L. Spiegel, Ber. chem. Ges., 38, 2696 (1905). — 4) Fr. Hofmeister, Naturwiss. 

 Rdsch. (1902), p. 529. Verhandl. Naturf. Ges. Carlsbad 1902, II, 33. — 5) Die 

 Biuretreaktion zuerst bei Eiweiß beobachtet von F. Rose, Pogg. Ann., 28, 132 (1833). 

 Wiedemann, Ebenda, 74, 67 (1849) sah das gleiche Verhalten bei dem von ihm 

 entdeckten Biuret. Vgl. auch Lassaigne, Compt. rend., 14, 529 (1842). Nickelsalze 

 geben die Reaktion mit orangefarbenem Ton. — 6) H. Schiff, Ber. chem. Ges., 

 29, 298 (1896). Lieb. Ann., 299, 236 (1897); 319, 287 (1901). Brücke, Sitz.ber. 

 Wien. Ak., 8y, III, 141 (1885) nahm an, daß sein ,,Alkophyr" die Biuretreaktion 

 des Eiweiß bedinge. Gnezda, Chem. Zentr. (1891), I, 1030 führte die Biuretreaktion 

 auf CN-haltge Radikale zurück. — 7) Schiff, Ber. chem. Ges., 30, 2449 (1897). 

 Lieb. Ann., 303, 183 (1898); 307, 231 (1899). Gazz. chim. ital., jo, I, 8 (1900). 

 E. Grimaux, Bull. Soc. Chim., 42, 545 (1885); 38, 64 (1882). Über kolloide synthet. 

 Produkte aus Aminosäuren auch J. W. Pickering, Compt. rend., 120, 1348 (1895). 

 Zentr. Physiol., 9, 599 (1895); Proc. Roy. Soc, 60, 337 (1896). Compt. rend., 125, 

 963 :i897). Über Liiienfelds „künstl. Pepton" M. Klimmer, Pflüg. Arch., 77, 210. 

 Journ. prakt. Chem., 60, 280 (1899). 



