72 Z weiunddreißigstes Kapitel: Die phjsik. u. ehem. Eigensch. pflanzl, Proteinstoffe. 



schon Fischer mit Recht selbst hervorhob, nicht annehmen, daß damit 

 alle Verkettungsformen im Eiweiß erschöpft seien. Es dürfte vielmehr 

 darin eine ungeahnte Mannigfaltigkeit herrschen, und möglicherweise sind 

 gerade darin wichtige Differenzen der natürlichen Proteine zu suchen. Bei 

 der natürlichen Peptidsynthese dürften aus den Aminosäuren Aminoaldehyde 

 gebildet werden, aus denen in verdünnter wässeriger Lösung die sogenannten 

 ScHiFFSchen Basen entstehen, die durch Oxydation Peptide liefern können. 

 Jedoch hatten in dieser Richtung von Pauly (1) angestellte Versuche 

 keinen völlig befriedigenden Erfolg. Daß im Eiweiß auch die Bindung von 

 inneren Anhydriden CO-0 vorkommt, glaubt Bardach (2) daraus schließen 

 zu dürfen, daß Eiweißlösungen wie andere Stoffe solcher Konstitution mit 

 alkoholischer Jodoformlösung charakteristische nadeiförmige Krystalli- 

 sationen liefern. 



Wie im weiteren nach Kossels Ausdrucksweise (3) „im großen 

 Molekül der Eiweißstoffe kleinere Verbände existieren, die in sich ein 

 festeres Gefüge besitzen und die deshalb bei jeder hydrolytischen Zersetzung 

 der Eiweißkörper als Spaltungsprodukte auftreten", entzieht sich noch 

 unserer Vorstellung. Auch Fischer hält dafür, daß Kossel zu weit geht, 

 wenn er für die Hexonbasen annimmt, daß sie den eigentlichen kompakten 

 Kern der Eiweißstoffe darstellen. Besitzt auch das Eiweißmolekül eine 

 gewisse feste Anordnung seiner Gruppen, so ist es deswegen noch nicht 

 ausgeschlossen, daß bei unterschiedlichen Hydrolysen Differenzen bezüg- 

 lich der Spaltungsprodukte in qualitativer und quantitativer Richtung 

 vorkommen können (4). Wenn bei der tryptischen Verdauung eine Zu- 

 nahme des Brechungsvermögens im Reaktionsge mische auftritt, die bei 

 der peptischen Verdauung fehlt, so müssen damit noch nicht, wie Ober- 

 mayer und Pick (5) annehmen, konstitutive Veränderungen bei dem 

 ersteren Vorgange unterlaufen, da auch sekundäre Umsetzungen dafür 

 verantwortlich gemacht werden können. 



Ältere Theorien der Eiweißchemie, wie besonders jene von Kruken- 

 berg (6) und von 0. Loew (7), welche es in Abrede stellten, daß die Amino- 

 säurerestc im Eiweiß präformiert seien und annahmen, daß deren Neu- 

 entstehung einen Teilakt des Eiweißabbaues bilde, sind wohl kaum mehr 

 so aktuell als daß sie einer neuerUchen Widerlegung bedürften. Auch 

 die Theorie von Schützenberger (8), wonach die Eiweißstoffe kompli- 

 zierte Oxamid- und Harnstoffderivate sind, hat nicht einmal mehr ein 

 historisches Interesse. Die von Buchner und Curtius (9) einst ver- 

 tretenen Anschauungen dürfen gleichfalls übergangen werden. 



Erwähnt sei noch, daß Einwirkung von Trypsin sowohl das Präci- 

 pitin als die Präcipitin bindende Gruppierung der Eiweißstoffe zerstört (1 0). 



1) H. Pauly, Ztsch. physiol. Chem., gg, 161 (1917). Abderhalden, Ebenda, 

 io6, 309 (1919). Aufspaltung" des Diketopiperazinriüges duich elektrolytische Re- 

 duktion zu a -Aminoaldehyden : Heimrod, Ber, chem Ges. 47, 338 (1914). — 

 2) Br. Bardach, Chem.-Ztg., 35, 934 (1911). — 3) W. Kossel, Deutsch. Med. 

 Woch.schr. (1898), Nr. 7. Noch viel mehr Zurückhaltung ist geboten gegenüber 

 den Ausführungen von Herzfeld u. Klinker, Biochera. Ztsch., 90, 204 (1919) 

 über die Struktur und Artspezifität von Eiweißkörpern. — 4) Vgl. H. Steudel, 

 Ztsch. physiol. Chem., 35. 540 (1902). — 5) J. Obermayer u. Pick, Hof meist. 

 Beitr., 7, 331 (1906). — 6) Krukenberg, Zentr. Physiol. (1889), p. 689. — 



7) 0. Loew, Pflüg. Arch., ,?i, 393 (1883). Journ. prakt. Chem., 31, 129 (1885). 

 Chem.-Ztg., 20, 1000 (1896); 29, 604 (1905). Hofmeist. Beitr., z, 567 (1902). — 



8) P. Schützenberger, Corapt. rend., 106, 1407 (1888); 112, 198 (1891); 115, 764 

 (1892). — 9) E. Buchner u. Curtius, Ber. chem. Ges., 29, 850. — 10) Oppen- 

 heimer, Hofmeist. Beitr., 4, 259 (1903). 



