§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 73 



§6- 



Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß 



spaltenden Enzyme. 



Außer der Würdigung der einzelnen bei Pflanzen vorgefundenen 

 Eiweiß spaltenden Enzyme in chemischer und physiologischer Hinsicht, 

 welche den verschiedenen Kapiteln der Organphysiologie vorbehalten 

 bleibt, sind gemeinsame Gesichtspunkte bezüglich pflanzUcher und 

 tierischer Protein spaltender Enzyme so reichlich vorhanden, daß eine 

 allgemeine Behandlung derselben am Platze ist. 



Das erstbekannte und in seiner Wirkung auf Pflanzenproteine viel 

 studierte Ferment war das Pepsin der Magenschleimhaut der Säuge- 

 tiere, welches 1836 durch Schwann (1) als katalytisches Agens erkannt 

 worden ist. Magenpepsin verwandelt die Eiweißstoffe sehr schnell in 

 Proteosen und Peptone. Herzog und Margolis (2) fanden einen großen 

 Teil von Ovalbumin sofort unkoagulabel. Nach Tobler(3) werden 

 überwiegend (80%) Peptone gebildet, den Rest bilden Albumosen. Durch 

 Tannin lassen sich die Proteosen bis auf Spuren abtrennen (4). Es ist 

 wiederholt behauptet worden, daß bei protrahierter peptischer Verdau- 

 ung nachweisbare Mengen von Leucin und Tyrosin abgespalten werden (5), 

 doch konnten Abderhalden und Rona (6) bei Verwendung reinen Magen- 

 saftes höchstens Spuren von Tyrosin nachweisen. Nicht zu vergessen ist, 

 daß unter Umständen Enzyme aus dem Darm in den Magen übertreten 

 können (7). Das Eiweiß spaltende Enzym der Bauchspeicheldrüse, von 

 KtJHNE(8) als Trypsin bezeichnet, wurde durch Claude Bernard 

 entdeckt (9). Dasselbe spaltet sofort aus Eiweiß reichüch Aminosäuren 

 ab, von denen besonders die unlösüchen, Tyrosin und Leucin, leicht zur 

 Kennzeichnung tryptischer Prozesse zu verwenden sind. Nach Abder- 

 halden (10) w^ird Tyrosin sofort, Glutaminsäure allmählich abgespalten, 

 so daß man die fortlaufende Tyrosinbestimmung zur Kontrolle der Enzym- 

 wirkung benutzen kann (11). Die violette Reaktion mit Chlorwasser, die 

 Tryptophanprobe, ist ebenfalls mit Vorteil zur Diagnose tryptischer 

 AVirkungen zu benutzen. Im Gegensatze zum Pepsin wirkt Trypsin am 



1) Th. Schwann, Pogg. Ann., 38, 358 (1836). Eberle, Physiol. d. Verdauung 

 1834, hatte bereits künstliche Verdauungsversuche angestellt, Spallanzani die eiweiß- 

 lösende Wirkung des Magensaftes überhaupt zuerst festgestellt. Payen, Compt. 

 rend., 27, 654 (1843) wollte das Magenenzvm „Gasterase" nennen. Pepsindarstellung: 

 Vogel, Journ. prakt. Chem., 28, 28 (1843). Die freie HCl im Magensaft entdeckte 

 bereits W. Prout, Ann. Chim. et Phys. (2), 27, 36 (1824). Über Pepsin K. Glaessner, 

 Biochem. Zentr., 2, Nr. 6 (1904). — 2) R. 0. Herzog u. M. Margolis, Ztsch. 

 physiol. Chem., 60, 298 (1909). — 3) L. Tobler, Ebenda, 45, 185 (1905). — 

 4) P. Mey, Ebenda, 48, 81 (1906). Wirkung von Magenpepsin auf Pflanzeneiweiß 

 vgl. A. Stutzer u. Merres, Biochem. Ztsch., 9, 127, 244 (1908). — 5) Vgl. Law- 

 Row, Ztsch. physiol. Chem., 26, 513 (1898); 33, 312 (1901); 40, 165 (1903). Lang- 

 stein, Hof meist. Beitr., j, 607 (1902). Biochem. Ztsch., 5, 410 (1907). — 

 6) E. Abderhalden u. P. Rona, Ztsch. physiol. Chem., 47, 359 (1906). Abder- 

 halden, Kautzsch u. London, Ebenda, 48, 649 (1906). Abderha.lden, London 

 u. VoEGTLiN, Ebenda, 5?, 334 (1907). — 7) Abderhalden u. Fl. Medigreceanu, 

 Ebenda, 57, 317 (1908). G. Dorner, Deutsch. Arch. klin. Med., 117, 640 (1916). 

 Vgl. auch BouRQUELOT u. Herissey, Journ. Pharm, et Chim. (7), 17, 164 (1903). 

 Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 35, 545 (1902). — 8) Kühne, Verhandl. nat.med. 

 Verein Heidelberg (1874), p. 194. — 9) Claude Bernard, Le^ons d. phys. exp. 

 (1865), p. 334. Trennung der Pankreasfermente durch fraktionierte Fällung mit 

 Ammoniumsulfat: E. S. London, C. r. Soc. Biol., 79, 758. — 10) E. Abderhalden, 

 Ztsch. physiol. Chem., 46, 159 (1905); 5J,' 119 u. 315 (1907). — 11) S. J. M. Auld 

 u. MosscROP, Journ. Chem. Soc, 103, 281 (1913). Über die Wirkung auf Dijod- 

 tvrosin: A. Oswald, Ztsch. physiol. Chem. 62, 432 (1909). 



