76 Zweiunddreißigates Kapitel: Die pliysik. u. ehem. Eigensch. pfianzl. Protein Stoffe. 



Chymosins gegenüber der Milchgerinnung in der Milchsäuregärung scharf 

 charakterisiert und reine Labenzympräparate hergestellt. Das Enzym 

 spaltet das Casein (Caseinogen), das in der Form einer löshchen neutralen 

 Kalkverbindung in der Milch vorkommt, wobei das Casein in ein anderes 

 Nucleoalbumin, das Paracasein, übergeht, dessen unlöshche Kalkverbin- 

 dung bei der Labung der Milch ausfällt. Das Paracasein enthält wohl 

 noch den größten Teil des Caseinmoleküls, doch ist der Vorgang unzweifel- 

 haft als eine partielle Hydrolyse aufzufassen. Ohne Gegenwart von Kalk- 

 salzen wird das Paracasein nicht ausgefällt. Oxaiatzusatz macht die Milch 

 ungerinnbar (1 ). Übrigens ist die Rolle des Labenzyms als eiweißspaltendes 

 Agens und seine Stellung gegenüber den Präcipitinen noch nicht klar- 

 gelegt (2), Neuere Arbeiten von Petry, Spiro und anderen Forschern (3) 

 haben die schon von Hammarsten geäußerte Ansicht bestätigt, daß es 

 sich um Abspaltung von albumosenartigen Stoffen (,, Molkeneiweiß" von 

 Hammarsten) handeln dürfte, die man.alsCaseosen bezeichnete. Die Lab- 

 enzyme der verschiedenen Haustiere sind different und genau auf das 

 artspezifische Casein eingestellt (4), Sie wirken auf keinen anderen Eiweiß- 

 stoff. Aus käuflichen Pepsinpräparaten von der Schweine-Magenschleim- 

 haut hat Bang (5) ein vom gewöhnhchen Kälberlab verschiedenes Enzym, 

 das Parachymofein, isohert. Eine lebhafte Diskussion knüpfte sich an die 

 zuerst von Pawlow (6) vertretene Ansicht, daß die Lab Wirkung und die 

 proteolytische Wirkung nur Teilwirkungen eines und desselben Enzyms 

 seien. In der Tat gehen die Wirkungen von Pepsin und Lab einander im 

 Magensafte auffallend und nach verschiedenen Richtungen parallel (7). 

 Doch geben wieder die Versuche von Schmiedt-Nielsen und jene von 

 Hammarsten (8) schwerwiegende Argumente zugunsten der Auffassung 

 ab daß es sich um zwei verschiedene Enzyme handelt, da man die labende 

 Wirkung der Lösung durch Erwärmen über 40" ungleich stärker vermin- 

 dern kann als die Pepsin Wirkung; umgekehrt bleibt die Chymosinwirkung 

 nach fraktionierter Fällung mit Bleiacetat oder mit Magnesiumcarbonat 



1) Vgl. Leary u. Sheib, Journ. Biol. Chem., 28, 393 (1917); J. Schmiedt- 

 Nielsen, Festschr. f. Hammarsten, Wiesbaden 1906. — 2) Vgl. Fuld, 1. c. Kor- 

 SCHUN, Ztsch. physiol. Chem., 37, 366 (1902). — 3) Eu. Petrt, Wien. klin. 

 Woch.schr., ig, 143 (1906); Hof meist. Bei tr., 5, 339(1906); E. Laqueur, Ebenda, 7, 

 273 (1905); Zentr. Physiol., 19, 316 (1905). H. Reichel u. K. Spiro, Hofmeist. 

 Beitr., 7, 485 (1905); 8, 15 u. 365 (1906). M. van Herwerden, Ztsch. physiol. 

 Chem., 52, 184 (1907). T. Kikoji, Ebenda. 61, 139 (1909). A. W. Bosworth, 

 Journ. Biol. Chem., 15, 231 (1913). Labferment im Pankreassaft: J. Wohlgemute, 

 Biochem. Ztsch., 2, 350 (1906) Proteolyt. Natur d. Labwirkung: E. Fuld, Internat. 

 Beitr. z. Pathol. u. Ther. d. Ernähr.stör.: 5, 104 (1913); B. Slowtzoff, C. r. Sog. 

 Biol., 75, 537 (1913); Abspaltung von N, P, Ca: A. Harden u. Macallum, Biochem. 

 Journ., 8, 90 (1914); Bosworth, Journ. Biol. Chem., 19, 397 (1914). — 4) Vgl. 

 K. Kiesel, Pflüg. Arch., 108, 343 (1905). — 5) Bang, Ebenda, 79, 425 (1900). — 

 6) J. P. Pawlow u. S. W. Parastschuk, Ztsch. physiol. Chem., 42, 415 (1904); 

 ferner W. Sawjalow, Ebenda, 46, 307 (1905); Slowtzoff, Hofmeist. Beitr., 9, 149 

 (1907). J. W. Gewin, Ztsch. physiol. Chem., 54, 32 (1907). W. Sawitsch, Verh. 

 Ges. russ. Ärzte Petersburgs, 78, 191 (1911); Ztsch. physiol. Chem., 55, 84 (1908); 

 68, 12 (1910). W. VAN Dam, Ebenda, 64. 316 (1910); 86, 11 (1913). — 7) Vgl. 

 R. 0. Herzog, Ebenda, 60, 306 (1909). Migay u. Sawitsch, Ebenda, 63, 405 

 (1909). C. Funk u. A. Niemann, Ebenda, 68, 263 (1910). W. van Dam, Zentr. 

 Bakt., II, 44, 89 (1915); C. Pekelharing, Pflüg. Arch., 167, 254 (1917); Graber, 

 Journ. Ind. Eng. Chem., 9, 1125 (1917). — 8) S. Schmiedt-Nielsen, Ztsch. physiol. 

 Chem., 48, 92 (1906). 0. Hammarsten, Ebenda, 56, 18 (1908); 68, 119 (1910); 74, 

 142 (1911). M. Jacobt, Ztsch. Biochem., i, 53 (1906). J. C. Hemmeter, Berlin, 

 klin. Woch.schr., 42, 14 (1905^; A. E. Taylor, Journ. Biol. Chem., 5, 399 (1909). 

 A. E. Porter, Journ. of Physiol., 42, 389 (1911). van Hasselt, Ztsch. physiol. 

 Chem., 70, 171 (1910). A. Rakoczy. Ebenda, 73, 453 (1911); 84, 329 (1913). 

 0. Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 94, 104 (1915); 102, 33 (1918). 



