§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 79 



nähme bildet die Angabe von Gerber (1), wonach durch den Milchsaft 

 von Euphorbia Eidotter bei 50° koaguliert wird. 



Es ist nicht ausgeschlossen, daß sich in Pflanzen noch andere eiweiß- 

 koagulierende Enzyme auffinden lassen. Für die Fibrinabscheidung aus 

 dem Blut haben Pekelharing und Huiskamp (2) die Meinung aufgestellt, 

 daß Nucleoproteide aus Blutplasma und Thymus imstande seien, unter 

 Mithilfe von Kalksalzen die Fermentwirkung auszuüben. Für die Gerinnung 

 des Muskeleiweiß jedoch ist Enzymwirkung noch zweifelhaft und ebenso 

 für die der Fibrinbildung äußerUch ähnliche Bildung des pflanzlichen 

 Klebers (Weyl und Bischoff) (3). Die Gerinnung des tierischen Mucins 

 soll einigen neueren Angaben zufolge (4) gleichfalls durch ein besonderes 

 Enzym, die Mucinase, hervorgerufen werden. Für Pflanzen ist ein 

 solches Ferment unbekannt. 



Die Nuclein spaltenden Enzyme sind entgegen früheren Ansichten (5) 

 Eiweißenzyme besonderer Art, wie Sachs, Abderhalden und andere (6) 

 sicher zeigen konnten. Man faßt sie als Nucleasen zusammen. Ob man 

 das Recht hat, für die Hydrolyse von Leim, Gelatine ein besonderes Enzym 

 anzunehmen, darüber sind die Ansichten geteilt (7). Mir scheint es, als 

 ob die Annahme einer besonderen ,,Glutinase" nicht gerechtfertigt wäre. 

 Auch auf die Protamine scheinen keine anderen als die gewöhnlichen proteo- 

 lytischen Fermente einzuwirken (8). 



Die pflanzlichen Eiweißenzyme sind teils typische Sekretions- oder 

 Ektoenzyme, teils typische Endoenzyme, so wie die tierischen Proteasen. 

 Bezüghch der letzteren hat man erfahren, daß ihre Wirksamkeit bei den 

 Versuchen sie von den Zellen abzutrennen, beträchtlich abnimmt (9). 



Die oben erwähnten Erfahrungen mit optisch-aktiven Polypeptiden 

 haben zur Evidenz erwiesen, daß für die Eiweißenzyme die Konfiguration 

 ihres Substrates genau so wichtig ist, wie für die Kohlenhydratenzyme, 

 so daß man durch beide Enzymgattungen häufig die optischen Antipoden 

 aus racemischen Stoffen abtrennen kann. Lehrreich ist die Erfahrung von 

 Dakin (1 0), daß racemisiertes Casein durch Pepsin oder Trypsin nicht an- 

 gegriffen wird. Fäulnisbacteiien griffen zwar die racemische Caseose 

 langsam an, nicht aber das racemisierte Casein. Die Frage der Spezifität 

 hat Fermi(II) für pflanzUche und tierische Ektoproteasen dahin beant- 

 wortet, daß es sich um durchaus nicht spezifische Wirkungen auf verschie- 

 dene Eiweißarten handelt. Hingegen sind die im Anschluß an parenterale 

 Einführung von Pflanzeneiweiß im Tierkörper gebildeten Fermente nach 

 Issatschenko (12) spezifischer Natur. Nach Keller (13) würde das En- 

 zym aus Reiskleie auf tierisches Eiweiß nicht wirken. Für die Mazerations- 

 säfte aus tierischen Organen ist die Frage noch nicht klar (14), 



1) C. Gerber, Sog. biol., 74, 53 (1913). — 2) Fibrinferment oder Thrombin: 

 Hammarsten, Erget)n. d. PhysioL, I, 1, 339 (1902). Pekelharing u. Huiskamp, 

 Ztsch. physiol. Chem., 39, 22 (1903). Biochem. Ztsch., 11, 1 (1908). Fuld, Biochem. 

 Zentr. (1903), Nr. 4. — 3) Th. Weyl u. Bischoff, Sitz.ber. Erlangen phys.med. 

 Soc. (1880). Ber. chem. Ges., jj, 367 (1880). — 4) A. Riva, Soc. biol., 59, 711 

 (1905). Neppi u. Riva, Ebenda, 60, 361 (1906). C. Ciaccio, Ebenda, 675; Tre- 

 MOLiÄRES u. Riva, Ebenda,, 690. — 5) M. Nakayama, Ztsch. physiol. Chem., 41, 

 348 (1904). — 6) F. Sachs, Ebenda, 46, 337 (1905). Abderhalden u. Schitten- 

 HELM, Ebenda, 47, 462 (1906). W. Jones u. C. R. Austrian, Ebenda, 48, 110 

 (1906). — 7) P. Hattori, Arch. internat. Pharmacodyn., 18, 2bb (1909). A. Ascoli 

 u. B. Neppi, Ztsch. physiol. Chem., 56, 135 (1908). — 8) Vgl. M. Takemura, Ztsch. 

 physiol. Chem., 63, 201 (1909). — 9) F. Daels u. C. Deleuze, Geneesk. Tijdschr. 

 Belgie, 3, 192 (1913). — 10) H. D. Dakin u. H. W. Dudley, Journ. biol. Chem., 

 15, 21X (1913). — 11) Cl. Fermi, Zentr. Bakt., I, 72, 401 (1914). — 12) Issa- 

 tschenko, Deutsch, med. Woch.schr., 40, 1411 (1914). — 13) Fr. Keller, Sitz.ber. 

 phys.med. Soc. Erlangen, 46, 57. — 14) Vgl. Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 



