80 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Der Nachweis proteolytischer Wirkungen kann sehr oft ohne weiteres 

 geführt werden durch die Lösung kleiner Flöckchen von Fibrin in der enzym- 

 haltigen Flüssigkeit, doch ist es gut, bei noch unbekannten Verhältnissen 

 den Versuch bei saurer, neutraler und leicht alkalischer Reaktion neben- 

 einander zu wiederholen. Auch aus verdünnten Lösungen adsorbieren 

 Fibrinflocken so reichlich und schnell Protease, daß Neumeister (1) gerade 

 diese Methode rühmend hervorhob. Eine wesentliche Vervollkommnung 

 war es, daß Grützner die Anwendung gefärbter Fibrinflocken einführte (2). 

 Man gebraucht entweder Fibrin, welches mit Glycerin und „Spritblau bläu- 

 lich" von Bayer, oder auch mit Kongorot oder Carmin vorbehandelt worden 

 ist, und kann nun aus der in der Flüssigkeit auftretenden Färbung selbst 

 quantitativ auf colorimetrischem Wege die Proteolyse kontrollieren. Abder- 

 halden (3) imprägnierte Elastin mit Säure und konnte damit ein Auffinden 

 von Pepsin, welches allein das saure Elastin angreift, ermöglichen. 



Um in Gewebestückchen, Schnitten usw. Proteasen nachzuweisen, 

 führte Fermi (4) seine Carbolgelatine-Methode ein. Man konnte damit 

 Trypsin bis zu Verdünnungen auf nahezu 2 Millionen nachweisen. Modifi- 

 kationen sind durch Anwendung gefärbter Gelatine möglich (5). Auch 

 Milchagar wurde angewendet (6). Eine Gruppe weiterer Methoden bedient 

 sich der Aufhellung von feinen Eiweißsuspensionen durch die Wirkung von 

 Proteasen, wodurch man gleichfalls sehr empfindhche Grenzreaktionen er- 

 halten kann. So verwendete Jacoby(7) eine trübe Lösung von Ricin (1 g auf 

 100 ccm 1,5% NaCl); vielleicht noch besse" läßt sich nach Fuld(8) eine trübe 

 Edestinlösung zu demselben Zwecke, auch für quantitative Bestimmungen 

 gebrauchen. In dieselbe Kategorie von Methoden gehört die Caseinmethode 

 von Gross (9), sowie die von H ata (10) beschriebene Versuchsanordnung. 

 Durch die Anwendung nephelometrischer Ablesungsmethodik läßt sich ein 

 solches Verfahren sehr scharf gestalten (1 1 ). Abderhalden (12) führte Seiden- 

 pepton, welches mit allen peptolytischen Körperenzymen reichliche Aus- 

 scheidungen von Tyrosin gibt, an Stelle des Glycyl-1-Tyrosin als diagnosti- 

 sches Hilfsmittel ein- Die Triketohydrindenhydrat-Methade läßt sich 

 qualitativ und quantitativ -colorimetrisch ausgedehnt benutzen (13). 



9J, 96 (1914); Bronfenbrenner, Pioc. Soc. Exp. Bio!., 12, 3 (1915); ebenda, 137. 

 Zur Frage der „Abwehrfermente": H. Strauss, Fermentforsch., i, 55 (1914); Paquijj, 

 Ebenda, 58; Oppler, Biochem. Ztsch., 75, 211 (1916). 



1) Neumeister, Ztsch. Biol., 12, 447 (1897). — 2) W. Waldschmidt, Pflüg. 

 Arch., 143, 189 (1911); H. E. Eoaf, Biochem. Journ., 3, 188(1908). P. v. Grützner, 

 Arch. di Fisiol., 7, 223 (1910); Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 74, 142 (1911). 

 E. Merck, Jahresber. 1906, p. 48. — 3) E. Abderhalden u. 0. Meyer, Ztsch. 

 physiol. ehem., 74, 67 u. 411 (1911). — 4) Gl. Fermi, Zentr. Bakt. (II), 5, 24 

 (1899); 16, 176 (1906). Arch. Hyg., 55, 140 (1906). — 5) Schouten, Zentr. Bakt., 

 II, 18, 94 (1907). A. Kantdrowitz, Münch. med. Woch.schr., 40, 2496 (1912). — 

 6) C. EiJKMAN, Zentr. Bakt., I, 19, Nr. 22 (1901); II, 10, 531 (1903). Mandel- 

 baum, Münch. med. Woch.schr., 56, 2215 (1909). — 7) M. Jacoby, Arbeit, pathol. 

 Inst. Berlin 1906, p. 455; Biochem. Ztsch., 10, 229 (1908). Einhorn, Berlin, klin. 

 Wochschr., 45, 1567 (1908). E. Solms, Ztsch. klin. Mediz., 64, 159 (1907). — 

 8) E.- FuLD u. Levison, Biochem. Ztsch., 6, 473 (1907). A. Fabini, Gazz. Osped., 

 30, 409 (1909); Neppi, Boll. chim. farm., 54, 289 (1915). Vgl. auch Carnot u. 

 Mauban, Compt rend. Soc. Biol., 81, 340(1918). — 9) 0. Gross, Arch. exp. Path., 

 58, 157 (1907). Berlin, klin. Woch.schr., 45, 643 (1908). — 10) S. Hata, Biochem. 

 Ztsch., 23, 179 (1909). — 11) Ph. A. Kober, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 290 

 (1913). Journ. Biol. Chem., 13, 485 (1913). Die Erepsinwirkung verfolgte mit Hilfe 

 der Biuretreaktion colorimetrisch H. M. Vernon, Journ. of Physiol., 30, 330 (1903). 

 — 12) Abderhalden u. Schittenhelm, Ztsch. physiol. Chem., 61, 421 (1909); 66, 

 137 (1910). Abderhalden u. Steinbeck, Ebenda, 68, 312 (1910). Sogar anwend- 

 bar bei Endoenzymen: Hirsch, Ztsch. physiol. Chem., 91, 78 (1914). — 13) Har- 

 DiNG u. Mac Lean, Journ. Biol. Chem., 24, 503. 



