82 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



gestellte Pepsinspecimina von Schrumpf (1) weder Eiweißreaktionen noch 

 Labwirkung. Dezani (2) hat sich wiederum zugunsten der Eiweißnatur 

 des Pepsins geäußert. Nach Davis und Merker (3) erreicht Pepsin bei 

 fortgesetzter Reinigung die Eigenschaften eines Proteins, vielleicht Gluco- 

 proteins, mit steigender proteolytischer Aktivität. Die Meinung von Sacha- 

 ROFF (4), daß Eiweißverbindungen bei proteolytischen Vorgängen eine wich- 

 tige Rolle spielen, wird durch nichts gestützt. 



Das Trypsin ist viel weniger oft Reindarstellungsversuchen unter- 

 worfen worden. Levene (5) erklärt es für einen Eiweißstoff. Als Micha- 

 elis (6) die Trypsinfällung im isoelektrischen Punkt vornahm, erhielt er % 

 des Enzyms im Niederschlag; er gibt an, daß diese Hauptfraktion des Tryp- 

 sins wesentlich Hammarstens „a-Nucleoproteid" entsprach. Für das Lab- 

 enzym nimmt Scala (7) einen Albumosenkern und amidierte Seitenketten 

 an. Noch viel weniger iä^t bezüglich der Pflanzenproteasen, selbst von deren 

 beststudierten Vertreter, dem Papain, bekannt. Ungeklärt sind neuere An- 

 gaben über proteolytische Wirkung von Eiweißabbauprodukten (8). 



Die Wirkung proteolytischer Enzyme ist außerordentlich groß. Nach 

 Pekelharing löst 0,001 mg Pepsin binnen einigen Stunden eine Fibrin- 

 flocke auf. Nach Petit (9) hydrolysiert Pepsin in 7 Stunden das 500000fache 

 seines GeAvichtes an Fibrin. Chymosin setzt nach Hammarsten die 400000 

 bis SOOOOOfache Menge seines Eigengewichtes an Casein um. Einige Angaben 

 hinsichtUch der Physikochemie der Proteasen haben allgemeines Interesse. 

 Pepsin zeigt im elektrischen Feld anodische Wanderungsrichtung (Pekel- 

 haring) (10). Nach Michaelis (11) ist die isoelektrische Konstante von 

 Pepsin 1,5 • lO"'"^, die auch das Optimum der Wirkung bezeichnet. Der iso- 

 elektrische Punkt liegt bei 5 • 10^. Für Trypsin wurde der isoelektrische 

 Punkt bei 1,35 • iO~* bestimmt. Für die Milchgerinnung bestimmten 

 Michaelis und Mendelsohn (12) das Optimum der Säurefällung des Caseine 

 bei 2,5 • 10"^ H., bei Kalkgegenwart 3 • 10"*, und das Optimum der Lab- 

 fällung mit 4 • 10-'' bis 1 • 10-^. Für pflanzliche Enzyme fehlen Angaben. 

 J)ie Zerstörung von Pepsin durch elektrische Ströme hat Bürge verfolgt (13). 

 Das Ultramikroskop bei der Beobachtung der Wirkung von Pepsin- Salz- 

 säure ist in Versuchen von Russo (14) verwendet. Die viscosimetrische 

 Methodik bei der Eiweißverdauung ist von großer Bedeutung, nachdem man 

 hierdurch gleichfalls die Hydratation und Ionisierung des Eiweiß, welche 

 für die Bildung der ersten Abbauprodukte von großem Einflüsse sein muß, 

 kontrolliert. Schon Spriggs (15) fand, daß die Viscosität des Verdauungs- 



*1) P. Schrumpf, Hofmeist. Beitr., 6. 396 (1905). — 2) S. Dezani, Atti Acc; 

 Torino, 45, 1910). Hugounenq u. Morel, Compt. rend., 147, 212 (1908) fanden 

 keine Pyrimidinbasen bei der Hydrolyse von Pepsin. Aldrich, Journ. Biol. Chem., 

 23, 339 (1915). — 3) L. Davis u. Merker, Journ. Amer. Chem. Soc, 41, 221 

 (1919). — 4) N. Saccharoff, Zentr. Bakt., I, 24, 661 (1898). — 5) Levene, Zentr. 

 Physiol. (1901), p. 285. Reinigung von Trypsin durch Adsorption: J. T. Wood, 

 Journ. Chem. Ind., 37. 313 (1918). — 6) Michaelis u. H. Davidsohn, Biochem. 

 Ztsch., 30, 481 (1911). Andere Versuche bei H. L. Holzberg, Journ. of biol. Chem., 

 14, 335 (1913). — 7) A. Scala. Staz. Spez. Agr. Ital., 40, 129 (1907). — 8) Vgl. 

 E. Herzfeld, Biochem. Ztsch., 64, 103 (1914); 68 402 (1916); 70, 262 (1915); 

 W. Biedermann, Fermentforsch., 2, 1 (1917). — 9) Petit zit. bei Neumeister, 

 Lehrb. d. physiol. Chem., p. 176. Vgl. auch Grützner, Pflüg. Arch., 161, 1 (1915). 

 - 10) C. A. Pekelharing u. W. E. Ringer, Ztsch. physiol. Chem., 75, 282 (1911). 

 — 11) Michaelis u. Davidsohn, Biochem. Ztsch.. 28, 1 (1910). Vgl. auch 

 W. E. Ringer, Ztsch. physiol. Chem., 95, 193 (1915). — 12) L. Michaelis u. 

 A. Mendelsohn, Biochem. Ztsch., 58, 315 (1913). — 13) W. E. Bürge, Amer. 

 Journ. of Physiol., 32, 41 (1913). Die Pepsinwirkuiig wird durch das Solenoid nicht 

 begünstigt: Ch. F. Lifschitz, Diss. Zürich (1911). — 14) Ph. Russo, Arch. intern, 

 de Physiol.. 12, 1 (1912). Ebenda, p. 316 (1914). — 15) Spriggs, Ztsch. physiol. 



