36 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



die Labenzyme; Bacterienchymosin wird bei 63—75° zerstört. Nach 

 Hansen verträgt das Chymosin des Ficus- Milchsaftes noch kurzdauerndes 

 Kochen (1), und nach GoRiNi (2) wird das Labferment des Bacterium 

 prodigiosum erst nach halbstündigem Sieden zerstört. Allerdings hat man 

 dabei verschiedene Schutzwirkungen zu berücksichtigen, unter denen Salz- 

 gehalt bei den Labenzymen eine große Rolle zu spielen scheint (3). Be- 

 sonders Gerber (4) hat in zahlreichen Studien den verschiedenen hemmen- 

 den Einfluß hoher Temperaturen auf pflanzliches Chymosin beleuchtet 

 und gibt für BROUSSONETIA-Lab ein Maximum von 90° an, während Galium- 

 lab schon bei 62° schwächer zu werden beginnt. Analogen Ergebnissen 

 begegnen wir in der Arbeit von Bruschi (5), wo für Ricinus ein Maximum 

 von 67°, für Ficus 95°, für Phytolacca eine Erniedrigung des Optimums 

 mit Fortschritt der Vegetationsentwicklung von 55° auf 37° angegeben wird. 

 Trockene Hitze vertragen, wie A. Schmidt, Salkowski (6) und andere 

 Autoren fanden, die meisten proteolytischen Enzyme ungeschädigt bis 

 100°. Nach Fermi und Pernossi (7) wird trockenes Trypsin erst bei 160° 

 ganz unwirksam. Erepsin fand Kobzarenko (8) bei 58° zerstört. 



Welche ungemein große Bedeutung die Gegenwart bestimmter Kon- 

 zentrationen von Wasserstoffionen auf die Wirkung proteolytischer Enzyme 

 haben kann, ist seit alten Zeiten vom Magenpepsin wohl bekannt. Ebenso 

 weiß man schon seit der ersten Bekanntschaft mit Trypsinwirkungen, daß 

 dieselben bei leicht alkalischer Reaktion am intensivsten sind. Bei pflanz- 

 lichen Proteasen sind im allgemeinen die Grenzen durch ein Übermaß von 

 saurer und alkalischer Reaktion nicht so eng gezogen, und viele Wirkungen 

 äußern sich sehr gut bei neutraler Reaktion. So scheint auch nach den Ver- 

 suchen von Öelakovsky an Myxomycetenplasmodien die Reaktion des 

 Vacuolensaftes auf die Eiweißverdauung innerhalb derselben keinen be- 

 sonderen Einfluß zu besitzen (9). 



Die Rolle der Salzsäure bei der Pepsinwirkung hat zu manchen inter- 

 essanten Diskussionen Anlaß gegeben, und man kann noch nicht sagen, 

 daß alle Punkte aufgeklärt wären. Daß freie H -Ionen zur Pepsinwirkung 

 nicht nötig seien, wie Schütz (10) annahm, wird von vielen anderen Forschern 

 bestritten, und die am besten begründete Ansicht ist die, daß die Wirkungen 

 der Säure und des Pepsins parallel gehen, jedoch die Säurewirkung bedeutend 

 schwächer sei, als die Fermentwirkung (11). Das Säureoptimum wurde 

 früher meist zwischen 0,2—0,4% HCl angegeben, doch hängt nach den 

 Untersuchungen von A. Müller (12) das Optimum von der Eiweißkonzen- 

 tration ab und liegt höher, wenn die Substratkonzentration größer ist. 

 Dies hängt offenbar mit der durch Rohonyi nachgewiesenen Bindung der 

 H "-Ionen durch die Spaltungsprodukte zusammen. Die verschiedenen Säuren 



(1899). E. PozERSKi, Ann. Pasteur, 23, Heft 3 (1909). Contrib. ä l'^tude de la 

 papaine. Sceaux 1908. 



1) A. Hansen, I. c. 1885. — 2) Gorini, Zentr. Bakt., I, 12, 666. — 3) Vgl. 

 M. 'Siegfeld, Milchwirtsch. Zentr., 3, 426 (1907). — 4) C. Gerbeb, Compt. rend., 

 J45, 92 (1907); ebenda, 284, 147, 1320 (1908); 14S, 124 (1909). Soc. Biol., 65, 739; 

 66, 1222; 67, 318 (1909); 74, 1336 (1913). — 5) D. Bruschi, Atti Acc. Line. (5), 

 16, 11, 330 (1907). — 6) A. Schmidt, Z.ntr. med. Wiss. (1876), Nr. 29. Salkowski, 

 Yirch. Arch., 70, 158. — 7) Permi u. Pernossi, Zentr. Bakt., 15, 229 (1894). — 

 8) S. Kobzarenko, Biochem. Ztsch.. 66, 344 (1914). — 9) L. Celakovsky jun., 

 Flora 1892, Erg.bd., p. 237. — 10) J. Schütz, Wien. klin. Woch.schr., 44 (1907); 

 Biochem. Ztsch., 22, 33 (1909). — 11) E. Abderhalden u. Steinbeck, Ztsch. 

 physiol. Ghem., 68, 293 (19i0). H. Rohonyi, Biochem. Ztseh., 44, 165 (1912). — 

 12) A. Müller, Arch. klin. Med., 88, 522 (1907); 94, 27 (1908). Wirkung gebun- 

 dener HCl im Chlorhydrat von Betain und Glutaminsäure: J. H. Long, Joiun. 

 Amer. Chem. Soc, 37, 1333 (1915). 



