§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 87 



wirken, wie vorauszusehen, im allgemeinen parallel ihrer elektroLytischen 

 Dissociation, d. h. das Wasserstoffion ist das wirksame Agens (1). 

 Okada (2) findet die optimale Reaktion für Pepsin bei 4 • 10"^ für das 

 proteolytische Enzym im Takaferment 8,5 • 10"^ Ringer (3) für Pepsin 

 bei pg = l,9. Es ist eine in neuerer Zeit von mehreren Seiten (0. Loeb, 

 Christiansen, Michaelis) (4) geäußerte aussichtsvolle Hypothese, daß 

 bei den Fermentwirkungen die ionisierten Anteile der Enzyme, deren Eigen- 

 schaften wir etwa dem ionisierten Eiweiß vergleichen könnert, das wirksame 

 Agens seien und nicht die Fermentmolekel. So würden sich sehr einfach 

 die fördernden Wirkungen von Säuren oder Alkalien auf die Enzymwirkungen 

 als ionisierende Einflüsse erklären lassen Auch muß die Ionisierung des 

 Substrateiweißes für die Bildung der ersten Abbauprodukte eine große 

 Bedeutung haben, da allgemein mit der Ionisierung eine Viscositätsabnahme 

 und Quellungszunahme verbunden ist. Bei der Labgerinnung findet kein 

 Verbrauch von H '-Ionen statt (5). Kleine Säuremengen unterstützen 

 sowohl die Wirkung von Kälberlab (6) als auch pflanzUche Chymosinwir- 

 kungen. Doch scheinen bei den letzteren nach Gerber (7) manche Kom- 

 plikationen vorzuüegen, so daß auch der umgekehrte Effekt: Hemmung 

 durch kleinere und Förderung durch größere Säuredosen herauskommen 

 kann. Das nach Green (8) gleichfalls durch Säure geförderte Enzym 

 von Drosera und Nepenthes ist in neuerer Zeit nicht mehr dahingehend 

 geprüft worden. 



Sowohl Pepsin als Magenlab wird sehr leicht durch alkaUsche Re- 

 aktion angegriffen, und es gelingt nur sehr wenig das Pepsin durch nach- 

 trägliches Ansäuren wieder zu retten (9). Das Pankreastrypsin wirkt am 

 besten in schwach alkahscher Lösung, entsprechend 0,2 bis 0,4% NagCOg. 

 K anitz (1 0) fand die optimale Alkalescenz entsprechend 770—^/200 n OH'-Ionen. 

 Nach Long und Hüll (11) liegt für die tryptische Fibrinverdauung das 

 Optimum bei einer H*- Konzentration von 1 • 10"^ bis 5 • 10"^. Nach 

 Palitzsch und Walbum liegt das Optimum bei niederer Temperatur der 

 Neutralität näher als bei höheren Temperaturen (12). Rostock (13) gibt als 



1) Larin, Biochem. Zentr. (1903), Ref. 1043. Hübner, Fortschr. Mediz., 12, 

 163 (1894), M. Hahn, Virch. Arch.. jj;, 597 (1894). Wroblewski, Ztsch. physiol. 

 ehem., 2x, 1 (1895). Stutzer, Landw. Vers.stat., jS, 257 (1891). Klug, Pflüg. 

 Arch., 65, 330 (1896). Disdier, .Tourn. Pharm, et Chim., (6), 18, 594 (1903); 21, 5 

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 Biochem. Zentr., 5, 601 (1906). Simultan Wirkung verschiedener Säuren: W. N. Berg 

 u. W. J. GiES, Journ. biol. Chem., 2, 489 (1907). — 2) S. Okada, Biochem. Jourii., 

 20, 126 u. 130 (1916). — 3) W. E. Ringer, Arch. n6erland. Physiol., 2, 571. -- 

 4) J. Loeb, Biochem. Ztsch., ig, 534 (1909). Michaelis u. Davidsohn, Ebenda, 

 j6, 280 (1911). J. Christiansen, Ebenda, 47, 226 (1912). „Vermittlerrolle" des 

 Fermentes zwischen Fibrin und Säure: H. Leo, Ztsch. physiol. Chem., 46, 286 

 (1905). — 5) 0. Allemann, Biochem. Ztsch., 45, 346 (1912). — 6) Pfleiderer, 

 Pflüg. Arch., 66, 605 (1897). W. van Dam, Ztsch. physiol. Chem., 6z, 147 (1909); 

 55. 295 (1909). Michaelis u. Mendelsohn, Biochem. Ztsch., 65, 1 (1914). — 

 7) C. Gerber, Compt. rend., 14.6, 1111 (1908). Soc. biol., 64, 783, 982, 1176 (1908). 

 — 8) R. Green, Phil. Trans. Roy. Soc, lyS, 39 (1887). Ann. of. Bot., 7. H2. — 

 9) N. P. TiCHOMiROW, Ztsch. physiol. Chem., 55, 107 (1908). Nagayo, Zentr. 

 Physiol., 7, 499 (1893). Lab: A. H. Moseley, Proc. Linn. Soc. N. S. Wales, jj, 

 Pt. 4 (1906). Langley, JourA. of Physiol., j, 259 (1893). Empfindlichkeit gegen 

 Alkali: Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 94, 291 (1915). Lenard. Biophem. 

 Ztsch., 60, 43 (1914). — 10) A. Kanitz, Ztsch. physiol. Chem., J7, 75 (1902). — 

 11) J. H. Long u. Hüll, Journ. Amer. Chem. Soc, J9, 1051 (1917). — 12) 

 Sv. Palitzsch u. L. E. Walbum, Compt. rend. Carlsberg, 9, 200 (1912). Biochem. 

 Ztsch., 47, 1 (1912). — 13) G. D. Bostock, Ztsch. physiol. Chem., 85, 471 (1913). 

 Zerstörung von Trypsin in alkalischer Lösung; Mellanby u. Woolley, Joiu^n, of 

 Physiol., 48, 287 (1914). 



