88 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflauzl. Proteinstoffe. 



das Optimum für die Pankreasverdauung 1,2 — 1,8 ^'o Soda an. Nach Robert- 

 son wird bei der Trypsinwirkung die OH'-Konzentration ähnlich geändert, 

 wie die H'- Konzentration bei der Pepsinwirkung (1). Die Auffassung der 

 tryptischen Verdauung als Wirkung des ionisierten Anteiles des Enzyms 

 hat Michaelis (2) näher ausgeführt und gezeigt, daß die Wirkung genau 

 dem Anionengehalt der Enzymlösung entspricht, so daß man nur die Trypsin- 

 anionen als das wirksame Agens betrachten kann. Denselben Nachweis 

 haben Rona und Arnheim für das Erepsin geführt (3). Nach Euler (4) 

 vermehren die OH'-Ionen die Reaktionsgeschwindigkeit der peptolytischen 

 Enzyme und verhindern die Hemmung durch die Reaktionsprodukte. Das 

 Papain ist gegen Alkali viel empfindlicher als Trypsin, doch ist auch hier 

 nach Sachs (5) alkalische und neutrale Reaktion für die rasche Wirkung 

 bei höherer Temperatur günstiger als die saure. Jene Säurekonzentrationen, 

 die das Optimum für Pepsin darstellen, verhindern die Papainwirkung 

 ganz (6). Das gleiche scheint für Bromelin zu gelten (7). 



Planmäßige Feststellungen über den Einfluß von Elektrolyten aus der 

 Reihe der Neutralsalze wären für tierische und pflanzliche Proteasen sehr 

 erwünscht. Aktivierende Wirkungen sind mehrfach beobachtet. So wirken 

 Phosphate aktivierend auf proteolytische Enzyme (8), ebenso auf die 

 Wü-kung pflanzlicher Chymosine nach Gerber (9). Hingegen wurde eine 

 verzögernde Wirkung von Alkaliphosphaten auf die Wirkung tierischen 

 Labfermentes gefunden. Gerber berichtete sodann auch über Labungs- 

 förderung durch Natriumsulfat und Natriumchlorid (10). Wie das von 

 Malfitano (11) beobachtete Phänomen aufzufassen ist, daß Kochen mit 

 NaCl die Verdauhchkeit festen Eiweißes fördert, ist zweifelhaft. Natrium- 

 fluorid beschleunigt nach Gerber (12) die Pflanzenlab Wirkung ebenso 

 stark wie Chlorid, doch fehlt diese Wirkung nach Vandevelde (13) bei 

 Pepsin und Trypsin. Gut bekannt ist die durch ZuNZ, Delszenne (14) 

 und andere Forscher studierte Aktivierung von Pankreasferment durch 

 Calcium- und Magnesiumsalze. Dieselbe erfolgt in sehr geringen Konzen- 

 trationen und ist offenbar mit lonenadsorption verbunden. Die Labwirkung 

 fand Briot (15) durch kurzdauerndes Einleiten von CO 2 ebenso wie durch 

 0,02% CaClg stark beschleunigt. 



Die allgemein zu beobachtende Fermenthemmung durch größere 

 Salzkonzentrationen ist natürlich eine Löslichkeitsveränderung. Levites(16) 

 untersuchte dieselbe für Pepsin und fand, daß wie bei Eiweiß der Einfluß 

 der Salzanionen stark hervortritt. Pepsin wird erst durch 20% NaCl voll- 



1) T. Br. Robertson u. Schmidt, Journ. Biol. Chem., 5, 31 (1908). — 

 2) L. Michaelis u. H. Davidsohn, Biochem. Ztsch., 30, 481 (1911). — 3) P. Rona 

 u. F. Arnheim, Ebenda, 57, 84 (1913). — 4) H. Exjler, Ark. för Kemi, 2, Nr. 39 

 (1907). — 5) Fr. Sachs, Ztsch. physiol. Chera., 51, 488 (1907). — 6) J. R. Rippetoe, 

 Joiun. Industr. and Eng. Chem. (1912), p. 517. — 7) J. S. Cäldwell, Botan. Gaz., 

 39, 407 (1905). Auch das Enzym des Calotropis-Milchsaftes wirkt in alkalischer 

 Lösung besser als in neutraler: Gerber u. Flourens, Compt. rend., 157, 600(1913). 

 — 8) A. Fernbach u. M. Schoen, Compt. rend., 153, 133 (1911). — 9) C. Gerber, 

 Soc. biol., 64 (1908); A. Zimmermann, Journ. Ind. Eng. Chem. (1912), p. 506. — 

 10) C. Gerber u. S. Ledebt, Compt. rend., 145, 577 (1907). — 11) G. Malfitano, 

 Ebenda, 141, 912 (1905). Leichtere tryptische Verdauung gekochten Eiweißes fand 

 B1ZARR0, Journ. of Physiol., 46, 267 (1913); doch greift Pepsin ungekochtes leichter 

 an. — 12) C. Gerber, Compt. rend., 145, 689 (1907). — 13) A. J. Vandevelde 

 u. Poppe, Biochem. Ztsch., 28, 134 (1910). Über Fluorid ferner: Freudenreich, 

 Kochs Jahresber. (1893), p. 291. Arthus u. Huber, Compt. rend., 115, 839. — 

 14) E. ZuNZ, Bull. Soc. Roy. Bruxell., 64, 28, 198 (1906); C. Delezenne, Compt. 

 rend., 141, 914 (1905); 144, 388 (1907). — 15) A. Briot, Journ. de Physiol., 9. 784 

 (1907). Vgl. auch Mellanby, Journ. of Physiol., 45, 345 (1912). — 16) S. Levites, 

 Ztsch. physiol. Chem., 48, 187 (1906). 



