§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 89 



ständig gehemmt (1). Bei der Hemmung der Trypsinwirkung durch Salze 

 fand KuTO (2) die lyotrope Anionenreihe wieder, und Sulfate wirkten am 

 stärksten. Bezüglich der Polypeptasen liegen Angaben von Abderhalden (3) 

 vor. Die Wirkung von Erdalkalihydroxyden auf Trypsinverdauung wiu'de 

 durch DiETZE (4) geprüft. Daß Schwermetallsalze als eiweißfällende Agentien 

 auf Proteolyse stark hemmend wirken, ist eine altbekannte Sache und be- 

 sonders über die Wirkung verschiedener Schwermetallverbindungen auf die 

 Labwirkung liegen genaue Angaben von Gerber und früher schon von 

 BoKORNY vor (5). Arsenite und Arsenate scheinen keinen nennenswerten 

 Einfluß zu haben (6). Borsaure Salze hemmen wohl nur durch ihre hydro- 

 lytische Spaltung. Die Hemmung durch Wasserstoffperoxyd hat Gerber (7) 

 am Labferment verfolgt. Bei Laqueur und Brünecke (8) sind Angaben 

 über die Wirkung von Gasen, Sauerstoff unter erhöhtem Druck und Kohlen- 

 säure (N-Gas war ohne jede Wirkung), auf das Labferment einzusehen. 



Von der Wirkung organischer Stoffe auf proteolytische Ferment- 

 prozesse muß zunächst der Wirkung der Narkotika gedacht werden. Alkohol- 

 zusatz zum Verdauungsgemische hemmt (Thibault) (9); auch wird Pepsin 

 beim Stehen unter absolutem Alkohol langsam unwirksam. Praktisch 

 wichtig ist es, daß Äther, Chloroform nach den übereinstimmenden Angaben 

 von Laur^in, Dubs, Permi, Delezenne, Kaufmann und anderen Au- 

 toren (10) unzweifelhaft hemmend wirken. Dem letztgenannten Autor zu- 

 folge hemmt 24 stündige Einwirkung von Chloroformwasser eine 0,l%ige 

 Trypsinlösung noch deutlich und verhindert die Wirkung einer 0,02%igen 

 Lösung gänzlich. Toluol ist etwas weniger schädlich. Die beim Pepsin 

 beobachtete Wirkungshemmung durch freie Aminosäuren beruht nur auf 

 Bindung von Salzsäure durch dieselben (11). Schädigung ist ferner bekannt 

 durch Thymol, manche Alkaloide, Formaldehyd, Blausäure, Terpene, 

 ätherische Öle, Anilinfarben usw. (12). Papainwirkung soll jedoch durch 

 Blausäure beschleunigt werden (13). 



1) W. N. Berg, Chem. Abstr. (1912), p. 3098. W. Hamburger, Arch. Int. 

 Med., i6, 366 (1915). — 2) T. Kudo, Biochem. Ztsch., 15, 473 (1909). — 

 3) E. Abderhalden, Caemmerer u. Pincussohn, Ztsch, physiol. Cham., 59, 293 

 (1909). Über Neutralsalawirkung noch: Peters, Diss. Rostock 1894 (Lab). 

 F. Krüger, Biochem. Zentr. (1903), Ref. 1044. Neumeister, Lehrbuch (1897), 

 p. 245. Weitzel, Arb. Kais. Gesunndh.-Amt, 79, 126 (1902). Mays, Ztsch. physiol. 

 Chem., 38, 495 (1903). J. Schütz, Hof meist. Beitr., 5, 406 (1904). Trypsin: 

 H. R. Weiss, Ztsch. physiol. Chem., 40, 480 (1903). — 4) Dietze, Chem. Zentr., 

 1902, I, 328. — 5) C. Gerber, Soc. Biol., 68, 937 (1910); 6g, 102 u. 216 (1910); 

 ebenda, 211, 213, 106; Compt. rend., 150, 1357 (1910). Th. Bokorny, Chem.-Ztg., 

 1901, Nr. 1. — 6) Schäfer, Verhandl. Würzb. phys. med. Soc. (1872), p. 238. — 

 7) Gerber, Soc. Biol., 72, 881, 946, 1002 (1912). — 8) E. Laqueur u. K. Brün- 

 ecke, Ztsch. physiol. Chem., 81, 239 (1912). — 9) Thibault, Journ. Pharm, et 

 Chim. (6), 15, 5 (1902). Über Alkoholwirkung ferner: Edie, Biochem. Journ., 13, 

 219 (1919). — 10) Lauren, Chem. Zentr. (1895), II, 1128. Dubs, Ebenda (1894), 

 II, 59.; Permi u. Pernossi, Bakter. Zentr., 15, 229 (1894). Delezenne u. Pozerski, 

 Soc. Biol., 55, 690 (1903). Kaufmann, Ztsch. physiol. Chem., 39, 434 (1903). 

 Bartels, Virch. Arch., 130, 497(1893). Grober, Pflüg. Arch., 104, 109 (1904). Hefe- 

 enzym: R. 0. Herzog u. F. Hörth, Ztsch. physiol. Chem., 52, 432 (1907). — 

 11) H. Jastrowitz, Ztsch. Biochem., 2, 157 (1906). — 12) Thymol: Kaufmann, 

 1. c. Alkaloide: Wroblewski, Ztsch. physiol. Chem., 21 (1895). L. Camus, Soc. 

 Biol., 60, 264 (1906) für Hordeninsulfat. Formaldehyd: Johannessohn, Biochem. 

 Ztsch., 83, 28 (1917). Sawamura, Agric. Coli. Tokyo (1902), p. 265; T. M. Price, 

 Biochem. Zentr., j, Ref. 1386. Äther, öle: Simons, Chem. Zentr., 1897, II, 904; 

 Anilinfarben: Winogradow, Biochem. Zentr. (1903), Ref. 471 u. 1997. Houghton, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 2g, 1351 (1907). Vgl. auch Vines, Ann. of Bot., 17, 597 

 (1903). Sulfocyansäure: Cavazzani u. Avite, Arch. ital. Biol., 60, 35 (1914). — 

 13) Mendel u. Blood, Journ. Biol. Chem., 8, 177 (1910). 



