92 ZweiunddreißigBtes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



weitgehende Spezifität der proteolytischen Zellfermente anzunehmen sei, 

 kam Permi (1) in seinen eingehenden Studien zum Resultat, daß kein Grund 

 für eine solche Annahme vorliegt. Doch hat bezüglich der Peptasen Abder- 

 halden (2) Anhaltspunkte gewonnen, daß die Spaltung bestimmter Di- 

 peptide nicht durch alle Pilzenzyme möglich ist. So spalteten der Preß- 

 saft von Allescheria Gayoni, Rhizopus tonkinensis und Aspergillus Wentii 

 1-LeucyI-d-Leucin, während der Preßsaft aus Mucor Mucedo dieses Di- 

 peptid nicht angriff. 



§ 7. 

 Hinweis auf qualitative und quantitative Methoden. 



Die wichtigsten qualitativen Erkennungsreaktionen für Eiweißstoffe (3), 

 wie die Xanthoproteinreaktion, die wie die MiLLONSche Probe auf die aroma- 

 tischen Gruppen im Eiweißmolekel zu beziehen ist (4), die Biuretprobe, 

 die Alkaloidreaktionen usw. sind bereits im voranstehenden mehrfach er- 

 wähnt und auf ihre Ursachen zurückgeführt worden. Hinsichtlich der 

 Biuretprobe sei noch hinzugefügt, daß sie nach Hofmeister eine der emp- 

 findlichsten Eiweißproben ist (5). Als gutes Reagens wird eine Mischung 

 empfohlen, die man aus 1000 ccm 10%NaOH und 25 ccm 3% CUSO4 her- 

 stellt (6). Auch die Tanninfällung gehört zu den empfindlichsten Eiweiß- 

 reaktionen. Äußerst empfindliche Proben (7) sind sodann eine Reihe von 

 Modifikationen der Sublimat-Eiweißfällung (8). Mit einer Lösung von 

 10 g Sublimat, 20 g Citronensäure und 20 NaClOg auf 500 Wasser weist 

 man nach Jolles Eiweiß noch bis zu einer Verdünnung auf 120,000 nach. 

 Verwendet werden ferner 2—5% Trichloressigsäure (9), Asaprol oder 

 a-monosulfosaures/3-Naphtholcalcium (Riegler) (10), Sulfosalicylsäure nach 

 R. Stein und G. Koch (11), Pikraminsäure (12), Uranacetat nach Kowa- 

 LEWSKi(13), Chromatlösungen (14), Fällung mit xanthogensauren Salzen 

 nach Zöller (15), die Purpurfärbung mit Goldchlorid und Ameisensäure 



1) Cl. Fermi, Zentr. Bakt., 68, 433; 69, 465 (1913). Aixh. Farm. Sper., 15, 

 36 (1913). — 2) E. Abderhalden u. H. Pringsheim, Ztsch. physiol. Chem., 59, 

 249 (1909). Ferner: Abderhalden, Ebenda, 87, 220 u. 231 (1913). Abderhalden 

 u. RiLLiET, Ebenda, 55, 395 (1908) für Psalliota. Für die tierische Darmverdauung: 

 E. Fischer u. Abderhalden, Ebenda, 51, 264 (1907); Abderhalden, Ebenda, 47, 

 159, 346, 391, 466; 48. 537, 557 (1906); 49, 1, 31 (1906); 51, 294; 53. 251, 280. 

 294 (1907); 55, 371 u. 390 (1908); 78, 344 (1912). London, Ebenda, 47, 368 (1906). 

 0. Warburg, Ebenda, 48, 205 (1906). — 3) Zusammenstellung der Farbenreaktionen 

 aus trockenem Ovalbumin bei C. Reichard, Pharm.-Ztg., 55, 158 (1910). Zusammen- 

 fassung der Eiweißreaktionen bei Fr. Samuely, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.- 

 meth., 2, 347 (1909). — 4) K. Inouye, Ztsch. physiol. Chem., 81, 80 (1912) isolierte 

 Mononitrotyrosin aus den Produkten der Xanthoproteinprobe. — 5) F. Hofmeister, 

 Ztsch. physiol. Chem., 4, 257 (1880). Schmidt-Mühlheim, Dubois Arch. (1879), 

 p. 42. E. Schaer, Ztsch. analyt. Chem., 42, 51 (1903). L. Tschugaeff, Ber. ehem. 

 Ges., 40, 1973 (1907). P. A. Kober u. Sugiura, Amer. Chem. Journ., 48, 383 

 (1912). A. W. Thomas, Biochem. Bull. 2, 556 (1913). V. Kons, Biochem. Zentr., 

 18, 41 (1914); Riegler, Ztsch. analyt. Chem., 53, 242 (1914). — 6) J. L. Kantor 

 u. AV. Gies, Biochem. Bull., /, 264 (1912). — 7) S. die Angaben über Empfindlich- 

 keitsgrenzen der Eiweißreagentien bei Rakusin, Chem. Zentr., 1916, II, p. 428. — 

 8) Spiegler, Ber. chem. Ges., 25, 375 (1892). Jolles, Ztsch. physiol. Chem., 21, 

 306 (1895); 81, 205 (1912). — 9) Obermayer, Wien, media. Jahrbücher (1888), 

 p. 375. M. Claudius, Münch. med. Woch.schr., 38, 1964 (1914). — 10) Riegler, 

 Chem. Zentr. (1895), I, 362 u. 1083; (1896), I, 332. —11) G. Koch, Ebenda (1889), 

 II, 703; Jahresber. Agrik. Chem. (1889), p. 490. Chem. Zentr. (1901), II, 45; 

 R. Stein, Chem. Zentr. (1898), I, 225; Praum, Ebenda (1901), II, 322. Bourceau, 

 Soc. Biol. (1897), p. 317. — 12) Ostromysslenski, Journ. russ. phys..-chem. 

 Ges., 47, 317 (1916). — 13) Kowalewski, Ztsch. analyt. Chem., 24, 551 (1886). — 

 14) R. S. Finch, Biochem. Bull., 4, 203; Leone, Boll. chim. farm., 57, 303 (1918). 

 — 15) Ph. Zöller, Ber. chem. Ges., 13, 1062 (1880). 



