94 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



empfahl als Eiweißprobe die Fällung mit Jodtinktur und Natriumbisulfat. 

 Aceton fällt nach Weyl (1) Eiweiß quantitativ, ebenso werden Amino- 

 säuren gefällt. Die von Bardach gefundene Eiweißprobe: Bildung eines 

 Niederschlages aus gelben Krystallnadeln beim Hinzufügen von Jodjod- 

 kalium, Aceton und Alkali, wird gleichfalls von Aminosäuren gegeben (2). 

 Die medizinisch wichtige Diazoreaktion auf Oxyproteinsäuren (3) hat 

 für uns noch keine Bedeutung gewonnen. Histidin gibt sie gleichfalls. 



Zum mikroskopischen Nachweis von Eiweiß kann man sich, wie es 

 bereits J. Sachs tat, und wie ich selbst es vorteilhaft fand, der Biuretprobe 

 bedienen (4). Die MiLLONsche Probe (5) sowie die RASPAiLsche Probe sind 

 gleichfalls häufig verwendete mikrochemische Eiweißproben. Sehr gut 

 eignet sich, wie Abderhalden und 0. Loew fanden, die Triketohydrinden- 

 reaktion zur mikrochemischen Anwendung. Die vielen Anilinfarbentink- 

 tionen der Histologie sind zum größten Teile gleichfalls Eiweißreaktionen, 

 und über ihre chemische Bedeutung ist seit Heidenhain (6) viel geschrieben 

 worden, ohne daß die Sachlage definitiv geklärt worden wäre. Die Ferro- 

 cyankalium-Essigsäureprobe mit nachfolgender Eisenbehandlung wurde durch 

 Zacharias und 0. Loew (7) zum mikroskopischen Eiweißnachweis heran- 

 gezogen. Die einst von Krasser angegebene Rotfärbung mit Alloxan ist für 

 die Gegenwart von Eiweiß nicht beweisend (8). Die Chloraminreaktion der 

 Eiweißstoffe bei Hypochloriteinwirkung eignet sich sehr gut zur Feststellung 

 bestimmter Lokalisationen (9). Eine eingehende kritische Behandlung 

 der mikroskopischen Methoden zum Proteinnachweise hat de WfevRE und 

 zuletzt Tunmann geliefert (10). Xanthoproteinprobe oder Millon lassen sich 

 auf makroskopische Objekte, wie Blätter, ebenso schön zum'Eiweißnachweise 

 gebrauchen wie die Jodstärkereaktion (11). 



Die quantitativen Methoden der Eiweißchemie sind, so viele und 

 schätzenswerte Hilfsmittel wir darin auch besitzen, im ganzen noch wenig 

 ausgebildet. Die näheren Details findet man in allen Handbüchern der 

 physiologischen Chemie, besonders in den Kompendien von AbdiTrhalden 

 erschöpfend wiedergegeben, so daß ich mich hier nur auf einige Andeutungen 

 beschränken kann. Die Gesamteiweißbestimmung wird in der Praxis sehr 

 häufig durch die Bestimmung des Gesamtstickstoffes im Material nach 

 KjELDAHL ersetzt, und man berechnet aus der ermittelten Zahl das „Roh- 

 protein" durch Multiplikation mit dem Faktor 6,25. Dieser Faktor bezieht 

 sich auf einen N- Gehalt des Eiweiß von 16%. Da dies vielfach nicht nur 

 ungenau, sondern mit einem erheblichen Fehler verbunden ist, und zudem 



1) Th. Weyl, Ztsch. physiol. Chem., 63, 246 (1910;; Gottlieb, Biochem. 

 Bull., J, 458 (1914). — 2) Br. Bardach, Ztsch. physiol. Cham., 54, 365 (1908). Chs. 

 Weisman, Biochem. Bull., /, 538(1912). — 3) H. Pauly, Ztsch. physiol. Chem., 9-^, 284 

 (1915); ebenda 426; G. Totani, Biochem. Journ., 9, 385(1916); Masslow, Biochem. 

 Ztsch., 70, 306 (1915); 0. Fürth, Ebenda, 69, 448 (1915); 96, 269 (1919); Zucker 

 u. Rüge, Münch. med. Woch.schr., 63, 918 (1916). — 4) Vgl. auch Szymanski, 

 Landw. Vers.-Stat., 33, 229 (1886). — 5) Vgl. L. Golodetz u. P. G. Uxna, Monatsh. 

 Dermatol., 47, 595 (1908). — 6) M. Heidenhain, Pflüg. Arch., 90, 115 (1902). 

 Münch. med. Woch.schr., 49, 437 (1902). A. Fischer, Fixierung und Färbung des 

 Protoplasmas (1900), hat zuerst die Bedeutung der Adsorption für die histologischen 

 Färbungen betont. Methylenblau: Geneau de LAMARLi:i:RE, Bot. Zentr., 93, 401 

 (1903). Färbung für basisches Eiweiß mit Wasserblau -f- Eosin -1- Phloxin: Krugen- 

 BEG u. Thielemann, Ztsch. wiss. Mikr., 34, 234 (1918). — 7) E. Zacharias, Botan. 

 Ztg. (1883), p. 209. 0. Loew, Ebenda (1884), p. 273. (Vorheriges Quellenlassen 

 in KOH.) — 8) F. Krasser, Sitz.ber. Wien. Ak., 94, I, 118 (1886). — 9) J. 

 F. Briggs, Journ. Soc. Chem. Ind., 37, Ul (1918). — 10) A. de Wevre, Bull. 

 Soc. Belg. Mikr., 20, 91 (1893); Rec. Inst. Botan. Bruxelles, 2, 123(1906). 0. Tun- 

 mann, Pflanzenmikrochemie, Berlin 1913, p. 409. — 11) Vgl. H. Molisch, Ztsch. 

 f. Botan., 8, 124. 



