§ 8. Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelnen Gruppen, 95 



große Mengen von Nichteiweißstoffen als Protein mitbestimmt werden, 

 so sinkt der wissenschaftliche Wert dieser Methode häufig auf Null herab. 

 Der in Wasser oder Salzlösungen lösliche Teil der Proteine läßt sich nach 

 F. Hofmeister (1) quantitativ durch Kochen mit Bleihydroxyd oder noch 

 besser mit Natriumacetat und Eisenchlorid ausfällen. Man kann ferner die 

 Koagulation in äußerst schwach essigsaurer Lösung verwenden, oder, wie 

 es das für Pflanzenuntersuchungen häufig angewendete Verfahren nach 

 Stutzer (2) tut, mit Kupferhydroxyd fällen. Bei Gegenwart von viel 

 Alkaliphosphaten ist Zusatz von Alaun zu verwenden. Albumosen und Pep- 

 tone fallen dabei nur teilweise aus. Uranacetat fällt nach Schjerning (3) 

 auch die Proteosen mit. Ist man gezwungen, zur Lösung der in Wasser und 

 Salzlösungen unlöslichen Proteine stärkere Laugen oder Säuren zu ver- 

 wenden, so besteht bereits die Gefahr eines Fehlers einer hydrolytischen 

 Aufspaltung. Phosphorwolframsäure fällt zwar in saurer Lösung die Pro- 

 teosen und Peptone mit, aber nebst diesen auch die Diaminosäuren und Hi- 

 stidin. Tannin fällt Proteine und Proteosen. Die Eiweißbestimmung durch 

 Pepsinverdauung soll nach Westhausser (4) Werte liefern, die mit der 

 Methode von Stutzer und der Tanninmethode gut stimmen. Inwieweit 

 die Bestimmung des verdaulichen und unverdaulichen Eiweiß mittels Pepsin 

 dem heutigen Stande der Eiweißchemie entspricht, muß noch näher ge- 

 prüft werden. 



In neuerer Zeit wurden noch andere Methoden zur quantitativen Eiweiß- 

 bestimmung angegeben, worunter die colorimetrische Methode von Clau- 

 dius (5) erwähnt sei, die in einer Fällung mit Trichloressigsäure und Tannin 

 unter Zusatz von Fuchsin besteht, wobei man die Entfärbung des Filtrates 

 mit der ursprünglichen Farbe vergleichend feststellt. Vallery ^6) fällt das 

 Eiweiß unter Anwendung von Capronsäure in der Wärme. Die nephelo- 

 metrische Bestimmung von Eiweiß hat Kober (7) zu einer genauen 

 Methode ausgearbeitet. Strzyzowski (8) endlich bestimmte die Menge 

 des Eiweißniederschlages durch das Volumen nach Zentrifugieren bei einer 

 bestimmten Tourenzahl und Temperatur. 



Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung 

 der einzelnen Gruppen. 



Bei dem raschen Fortschreiten der Eiweißchemie läßt sich eine 

 Übersicht (9) über die bisher bekannten Eiweißsubstanzen nur an der 



1) F. Hofmeister, Ztsch. physiol. Chem., 2, 288 (1878); 4, 263. Sestini, 

 Landw. Vers.-Stat., 23, 305 (1879) (Bleizucker). Quantitative Bestimmung des salz- 

 löslichen Eiweiß: Olson, Journ. Ind. Eng. Chem., 6, 211 (1914). — 2) A. Stutzer, 

 Journ. f. Landwirtsch., 28, 103; 29, 473 (1881). Ber. chem. Ges., 19, Ref. 185 

 (1886). Fassbender, Ebenda (1880), p. 1821. J. König, Untersuch, landwirtsch. 

 wicht. Stoffe, Berlin. L. Beulaygue, Compt. rend., 138, 701 (1904). — 3) 

 H. Schjerning, Ztsch. analyt. Chem., 3g, 633 (1900). — 4) F. Westhausser, 

 Ztsch. physiol. Chem., y2, 363 (1911). — 5) M. Claudius, Münch. med. Woch.schr. 

 (1912), p. 2218; 3*, 1964 (1914). — 6) L. Vallery, Journ. de Physiol., 14, 947 

 (1912). — 7) Ph. A. Kober, Journ. Amer. Chem. Soc, J5, 1585 (1913). Marshall, 

 Banks u. Graves, Arch. of Intern. Med., 18, 250 (1916). — 8) C. Strzyzowski, 

 Ztsch. physiol. Ch6m., 88, 25 (1913). Justin-Mueller, Bull. Sei. Pharm., 24, 221 

 (1917). Quantitative Eiweißbestimmung durch Jodierung mittels der Jodstärke- 

 Reaktion: C. Lange, Biochem. Ztsch., gs, 46 (1919). — 9) Vgl. besonders die Über- 

 sicht von F. Samuely in Abderhaldens biochem. Handlexikon, Bd. IV (1911). Tho. 

 B. OsBOPNE, Ergebn. d. Physiologie, 10, 47 (1910). Eine Klassifikation auch bei 

 J. R. Carracido, Biochem. Zentr., 10, 688 (1910); j, Ref. 1193 (1905). Osborne, 

 Abderhaldens biochem. Handlexikon, 9, 1 (1915); Weil, Ebenda, p. 12. 



