8. Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelnen Gruppen . 97 



pflegen auch im lebenden Organismus meist vergesellschaftet vorzu- 

 kommen, da beide in den verdünnten Salzlösungen der Zellflüssigkeiten 

 gut löslich sind. In Alkohol sind sie unlösüch (1); sie geben alle typischen 

 Fällungs- und Farbenreaktionen der Eiweißkörper, liefern bei der Hydro- 

 lyse stets viel mehr Monamino- als Diaminostickstoff und enthalten 

 relativ viel Schwefel. Man nimmt meist an, daß sie phosphorfrei sind. 



Doch haben Kaas (2) sowohl als Willcock und Hardy, wie Os 

 BORNE (3) darauf aufmerksam gemacht, daß Ovalbumin aus Hühnerei 

 stets Phosphor enthält, im Mittel 0,13%. Es ist allerdings nicht aus- 

 geschlossen, daß diesem Befunde ein besonderer beigemengter Protein- 

 stoff zugrunde liegt. Auch von Globuhnen aus Ochsenblutserum ist Phos- 

 phorgehalt angegeben worden (4). Durch Dialyse lassen sich die Albumine 

 und Globuline aus ihrer gemeinsamen Lösung in verdünntem ]\Iineralsalz 

 leicht abtrennen; Globulin fällt als dichter Niederschlag aus, während 

 Albumine in Lösung bleiben. 



Pflanzliche Albumine sind wenig studiert; am besten das Leucosin 

 der Getreidesamen, welches Chittenden und Osborne beschrieben 

 haben. Neben GlobuMn ist im Frühjahrssafte des Phloems der Bäume nach 

 eigenen Erfahrungen auch reichlich Albumin vorhanden, über welches 

 Untersuchungen noch anzustellen siiid. Die tierischen Albumine sind 

 anscheinend alle krystallisierbar, wenn man sie bei schwach saurer Re- 

 aktion durch Ammoniumsulfat langsam aus ihrer wässerigen Lösung aus- 

 scheidet (5). Nach Osborne und Vorhees ist das Weizemeucosin durch 

 Sättigung der Lösung mit Natriumchlorid oder Magnesiumsulfat leichter 

 fällbar als tierisches Albumin (6). Alle Albumine werden aber durch 

 Ammoniumsulfat in Vs bis Ganzsättigung gefällt. Hingegen fallen die 

 Globuline schon bei Halbsättigung aus, worauf Pohl (7) sein Trennungs- 

 verfahren gegründet hat. Weizenleucosin koaguliert bei 52", Ovalbumin 

 etwas höher. 



Die scharfe Scheidung der Globuline von den Albuminen durch ihre 

 Unlösüchkeit in salzfreiem Wasser hat zuerst Hoppe-Seyler durch- 

 geführt. Für Pflanzen bemühte sich hierauf dessen Schüler Weyl(8) 

 die Existenz von Globulinen darzutun, doch gehört der größte Teil der 

 von Weyl sowie der von Chittenden und Osborne in der Folge als 

 Globuline angesprochenen pflanzlichen Eiweißstoffe chemisch und bio- 

 logisch in eine andere Gruppe. Da sich die Globuline bereits durch sehr 

 geringe Salzmengen in Lösung bringen lassen und Nichtelektrolyte diese 

 lösende Wirkung nicht ausüber, so besteht kein Zweifel, daß es sich um 



1) Über Differenzen zwischen Globulinen und Albuminen bezüglich der Aus- 

 fällung mit Alkohol: M. Chr. Tebb, Journ. of Physiol., 30, 25 (1904). — 2) K. Kaas, 

 Monatsh. Chem., 27, 43 (1906). — 3) E. G. Willcock u. W. B. Hardy, Proceed. 

 Camb- a^e Phil. Soc, 14, 119 (1907). Osborne u. Campbell, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 21, All (1899); 22, 422 (1900). — 4) Haslam, Biochem. Journ., 7, 492(1913) 

 unterschied hier ein wasserujilösliches P-hältiges Globulin und ein wasserlösliches 

 P-freies „Pseudoglobulin". H. Chick, Ebenda, 8, 404 (1914). Über Serumalbumin: 

 Hartley, Ebenda, p. 451 (1914). — 5) Über krystallisierbare Ovalbumine vgl. 

 A. Panormow, Chem. Zentr. (1906), I, 372. Biochem. Zcntr., 5, 171 (1906). 

 W. Worms, Ebenda (1906), II, 1508). — Resultate der quantitativen Hydrolyse: 

 Tho. B. Osborne, Jones u. Leavenworth, Amer. Journ. Physiol., 24, 252 (1909). 

 HuGOUNENQ, Compt. rend., 143, 693 (1906). — 6) Bailey u. Blish, Journ. Biol. 

 Chem., 23, 345 (1916) verwenden 6%iges Kaliumsulfat. - - 7) J. Pohl, Arch. exper. 

 Pathol., 20, 426 (1886). lüi tische neuere Untersuchungen hierüber besonders bei 

 H. Wiener, Ztsch. physiol. Chem., 74, 29 (1911). — 8) Th. Weyl, Pflüg. Arch., 

 12 (1875); Ztsch. physiol. Chem., /, 72 (1877). Hoppe-Seyler, mediz.chem. Unters. 

 (1867), p. 219. 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aufl., II. Bd. 7 



