§ 8, Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelneu Gruppen. 99 



III. Die Gluteline. 

 OsBORNE charakterisiert diese gleichfalls von ihm aufgestellte 

 Gruppe durch die Unlöshchkeit in allen neutralen Lösungsmitteln, so 

 daß man diese Stoffe bloß nach Extraktion der Samen mit verdünnten 

 Alkalien oder Säuren erhalten kann. Das Zymom von Taddei entspricht 

 dieser Fraktion. Von Liebig sowie von Dumas und Cahours(I) wurde 

 der betreffende Stoff als Pflanzenfibrin aus Weizen beschrieben. Kitt- 

 hausen bezeichnete es wegen seiner angebUchen Ähnlichkeit mit Milch- 

 casein als Glutencasein. Osborne wählte für den unlöslichen Anteil des 

 Weizenklebers die Bezeichnung Glutenin. Wahrscheinlich kommt dieses 

 Protein oder ein ähnliches auch in anderen Grassamen vor, doch kennt 

 man bisher nur die Eigenschaften des Weizenglutenins genauer (2). Die 

 Hydrolyse (Osborne und Glaep) ergab viel Glutaminsäure und Gegen- 

 wart aller drei Hexonbasen. Ob diese Proteine Phosphor enthalten, wie 

 früher angegeben, ist sehr zweifelhaft. 



IV. Samenglobuline Osbornes, oder Phytoviteliine von Weyl. 



Schon den älteren Forschern drängte sich die Meinung auf, daß die 

 Reserveproteine der Samen biologische Beziehungen mit den Dotter- 

 und Milcheiweißstoffen des Tierreiches haben könnten, und Vogel sowie 

 Braoonnot (3) verglichen sie mit dem Käsestoff der Milch ; auch Liebig 

 adoptierte für sie die Bezeichnung Pflanzencasein. In neuerer Zeit wurde 

 diese Verwandtschaft durch Weyl nicht anerkannt, welcher vielmehr 

 die Samenproteine wegen ihres Mangels an Phosphor und ihrer Salz- 

 löslichkeit den tierischen Globulinen anreihte. Ebenso macht Osborne 

 keinen Unterschied zwischen den Reserveproteinen der Samen und den 

 Globulinen, wie sie sich im Serum finden. Ist es auch unsicher, ob diese 

 Vereinigung mit Recht vorzunehmen ist, so wäre es tatsächlich gegen- 

 wärtig noch nicht leicht stichhältige Unterschiede zwischen beiden Gruppen 

 aufzustellen. Es wurde zwar auch in neuerer Zeit wieder durch Wiman (4) 

 die Behauptung aufgestellt, daß das Legumin phosphorhaltig ist, doch hat 

 sich seither weder für dieses noch für ein anderes Samenglobulin ein 

 Anhaltspunkt ergeben, daß es sich tatsächlich um phosphorhaltige Eiweiß- 

 stoffe, analog den tierischen Phosphoproteinen, handeln könne. 



Eine physikalisch-chemische Studie über die Pflanzenglobulin- 

 lösungen wäre sehr wünschenswert. Osborne und Harris (5) haben eine 

 Reihe interessanter Befunde mitgeteilt, wonach Edestin aus Gannabis- 

 samen in Salzlösungen ungleiche Löslichkeitsverhältnisse zeigt. Salze 

 starker Säuren mit starken Basen lösen am wenigsten; erst relativ kon- 

 zentrierte Lösungen bringen das Globulin nennenswert in Lösung, und man 

 kann durch Verdünnen mit Wasser oder durch Zusatz kleiner Säuremengen 

 daraus das Eiweiß wieder erhalten. Hingegen bedarf man von Salzen 

 schwacher Basen mit starken Säuren nur kleiner Konzentrationen, um 

 das Edestin zu lösen, und man kann solche Lösungen nicht durch Ver- 

 dünnen mit Wasser fällen. Salze starker Basen mit schwachen Säuren 

 lösen mehr als Salze der gleichen Basen mit starken Säuren. Dies deutet 



1) J. Liebig, Lieb. Ann., 39, 129 (1841); Dumas u. Cahours, Ann. Cham, 

 et Phys. (3), 6, 385 (1842). — 2) Vgl. Prianischnikow, Landw. Vers.-stat., 60, 15 

 (1905). J. S. Chamberlain, Journ. Amer. Chem. Soc, 28, 1657 (190G). Norton, 

 Ebenda, p. 8. — 3) Vogel, Schweigg. Journ., 20, 59 (1817). H. Braconnot, Ann. 

 Chim. et Phys. (2), 43, 337 (1830). — 4) A. Wiman, Malys Jahresber., 27,21 (1897). 

 — 5) Osborne u. Harris, Amer. Journ. of Physiol., 14, 151 (1905). 



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