100 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



unstreitig darauf hin, daß Edestin sich eher wie eine schwache Base ver- 

 hält, und schon durch leicht hydrolytisch gespaltene Salze schwacher 

 Basen mit starken Säuren in ionisiertes Eiweiß übergeht. Damit stimmen 

 die Versuche von Osborne(I) über Edcstinsalze mit Säuren gut überein. 

 Man findet öfter, daß das Säureglobulin allein die charakteristische Salz- 

 löslichkeit aufweist, während das Protein nach Neutrahsation der Säure 

 in Wasser vollständig löshch wird. Doch gibt es nach Osborne Edestin- 

 verbindungen mit dem doppelten Anteil an Säure, die in Wasser ebenfalls 

 löslich sind. Die Hydrolyse von Edestin lieferte übereinstimmend mit 

 diesen basischen Eigenschaften viel Arginin, außerdem besonders reich- 

 lich Leucin und Glutaminsäure (2) 



Die Proteine der Edestingruppe krystalhsieren so leicht, daß sie 

 sich wie bekannt, häufig in den Samen in Form natürhcher Eiweißkrystalle, 

 vorfinden. Maschke (3) hat zuerst aus Bertholletiasamen das Excelsin 

 in Form künstlicher Krystalle wiedergewonnen. Nach Osborne dürften 

 die Krystalle einer Säureverbindung des Excelsins angehören. E'rüher 

 wurde, so von Schmiedeberg (4), die Ansicht vertreten, daß es sich um 

 eine Magnesiumverbindung des Excelsins handle; auch Palladin (5) 

 meinte, daß häufig Kalksalze der Pflanzenglobuline vorkämen, die man 

 früher als „Pflanzenmyosin" beschrieben habe. Nach dem Verhalten des 

 Edestins ist es in der Tat wahrscheinlicher, daß die Eiweißkrystalle aus 

 der Säureverbindung des Samenproteins oder aus dem freien Globulin 

 bestehen. 



Der ionische Eiweißcharakter der SamenglobuHne tritt auch darin 

 hervor, daß sie eine hohe Koagulationstemperatur bei 70 — 100° besitzen 

 und oft unscharf begrenzt. Darin und auch durch die rote Nuance der 

 Biuretprobe sowie durch die Löslichkeitsverhältnisse der Fällung mit 

 HNO3 in der Wärme erinnern sie an die Proteosen. Die zahlreichen Be- 

 funde über die Samenproteine hat Osborne mehrfach ausführlich zu- 

 sammengestellt (6). Wahrscheinlich gehört auch der von Kiliani und 

 Knoop (7) untersuchte albumosenartigc Eiweißstoff aus dem Milchsafte 

 von Antiaris, welcher krystallisiert gewonnen werden konnte, mit in diese 

 Gruppe von Proteinen hinein. Die Substanz hatte aber Säurecharakter 

 und zeichnete sich durch ihren hohen Schwefelgehalt aus. 



V. Phosphoproteine. 

 Dieselbon wurden auch vielfach als Nucleoalbumine, von französischen 

 Autoren als Nucleoproteide, bezeichnet. Wir rechnen hierher die phosphor- 

 haltigcn Eiweißkörper von schwach saurem Charakter, welche als Reserve- 

 Stoffe im tierischen Eidotter und in der Milch vorkommen. Im Pflanzen- 

 reiche ist kein Eiweißstoff bekannt geworden, der in diese Gruppe gerechnet 

 werden könnte. Deshalb genügt es, die wichtigsten Eigenschaften der Phos- 

 phoproteine zum Vergleiche anzuführen. 



1) Osborne. Ztsch. physiol. Chem., 33, 225(1901). Journ. Amer. Chem. Soc, 

 24, 28 (1902). — 2) Osborne u. S. H. Clapp, Araer. Journ. of Physiol., 19, 63, 117 

 (1907). Edestinpoptou: G. Petrow, Ann. Inst. Agronom. Moscou, 15, 200 (1910). 



— 3) Maslhke. Journ. prakt. Chem., 74, 4.S6 (1858). — 4) Schmiedeberg, Ztsch. 

 physiol. Chem., /. 205 (1877). Drechsel, Journ. prakt. Chem., 19, 331 (1879). 

 Grübler, Ebenda, 23, 97 (1881). - - 5) Palladin, Ztsch. Biolog., jj, 191 (1895). 



— 6) Osborne, Abderhaldens biochem. Handlexikon, 4, 1 (1911). Ergebn. d. Physio- 

 logie, 10, 47 (1910). The Vegetable Proteins London-New York 1909. (Plimmer- 

 Hopkins Monographs.) Ferner Johns, Journ. Biol. Chem., 34, 429 u. 439 (1918). — 

 7) H. Kiliani, Ber. chem. Ges., 46, 677 (1913). Y. Kotake u. F. Knoop, Ztsch. 

 physiol. Chem., 75, 488 (1911). 



