§ 8. Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelnen Gruppen. 101 



Das Casein der Milch, welches wahrscheinlich hohe Artspezifität zeigt, 

 die sich, wenn nicht in den quantitativen Verhältnissen der Aminosäure- 

 gruppen, so doch in deren Verknüpfung äußern dürfte (1), ist nach den 

 Studien von Laqueur und Sackur (2) eine mehrbasische Säure, deren Salze 

 in der wässerigen Lösung hydrolytisch gespalten sind. Die vom Casein 

 dargestellten Säureverbindungen dürften als lonenadsorptionsverbindungen 

 aufzufassen sein (3). Wie Lubawin (4) nachgewiesen hat, wird bei der 

 Pepsin- HCl- Hydrolyse des Caseins neben Albumosen ein resistenterer phos- 

 phorhaltiger Komplex geliefert, das Pseudo- oder Paranuclein, das weiter 

 unter Bildung von Phosphorsäure zerfällt. Salkowski (5) hat aus dem 

 Paranuclein die phosphorhaltige Paranucleinsäure dargestellt, die darin 

 als Eiweißverbindung angenommen wird. Bei der tryptischen Hydrolyse 

 fanden Plimmer und Bayliss binnen 24 Stunden den gesamten Phosphor 

 abgespalten, davon sehr viel in organischer Form, während Pepsin nur 

 organisch gebundenen P lieferte (6). Das bei der Einwirkung von Lab- 

 enzym entstehende Paracasein ist stickstoffärmer als das native Casein (7). 



Die totale Hydrolyise von Casein hefert ein nicht unähnhches Amino- 

 säurengemisch wie die Hydrolyse von Edestin und seinen Verwandten (8). 

 Für tiefgehende Differenz beider Eiweißarten spricht nach Osborne der 

 Umstand, daß Penicillium Camemberti wohl auf Casein einwirkt, jedoch 

 Samenproteine unverändert läßt. 



Die als Vitellin bezeichneten Phosphoproteine aus dem Eidotter 

 zeichnen sich durch ihreji Gehalt an Eisen aus, sind aber im ganzen und 

 großen in ihren Eigenschaften dem Casein analog (9). Auch hier gewinnt 

 man, wie Levene und Alsberg zeigten, Paranucleinsäure bei der Hydrolyse. 

 Mit verdünnter (l%iger) Natronlauge kann man, wie Plimmer (10) zeigte, 

 aus den Phosphoproteinen den gesamten Phosphor bei 37" innerhalb 

 24 Stunden abspalten, was bei Nucleoproteiden nicht gelingt. Diese Reaktion 



1) Vgl. F. Tangl, Pflüg. Arch., 121, 534(1908). J. H. Long, Journ. Amer. 

 Chem. Soc, 2g, 223 (1908). Abderhalden u. Schittenhelm, Ztsch. physiol. Chem., 

 47, 458 (1906). Abderhalden u. Langstein, Ebenda, 66, 8 (1910). Laqueur, Diss. 

 Breslau 1905. — 2) Laqueur u. Sackur, Hofmeist. Beitr., 3, 184 (1903). R. W. 

 Raudnitz, Ergebn. d. Physiol., 2, I, 217 (1904). L. van Slyke u. Hart, Amer. 

 Chem. Journ., 33., 461 (1905). J. H. Long, Journ. Amer. Chem, Soc, 28, 372 (1906). 



— 3) J. H. Long, Journ. Amer. Chem. Soc. 29, 1334 (1907). L. u. D. van Slyke, 

 Amer. Chem. Journ., 38, 383 (1907). Joura. of biol. Chem., 4, 259 (1908). T. 

 Br. Robertson, Ebenda, p: 35. Lactate: 0. Laxa, Milch wirtsch. Zentr., i, 538 

 (1905). Aussalzen von Casein: C. Schmiedt-Nielsen, Hofmeist. Beitr., 9, 311 (1907). 



— 4) Lubawin, Hoppe-Seylers med. chem. Untersuchungen (1871), p. 463. Ber. 

 chem. Ges., 10, 2237 (1877). Sebelien, Ztsch. physiol. Chem., 20, 443 (1894). 

 Moraczewski, Ebenda, 28. Salkowski, Pflüg. Arch., 63, 401 (1896). Wroblewski, 

 Chem. Zentr. (1895), I, 229. Gay u. Robertson, Journ. Biol. Chem., 12, 233 (1912). 



— 5) E. Salkowski, Ztsch. physiol. Cbem., 32, 245 (1901). Caseinpeptone: M. Dietrich, 

 Biochem. Ztsch., 22, 120 (1909). Peptische Hydrolyse: Robertson u. Biddle, 

 Journ. Biol. Chem., 9, 295 (1911). — 6) R. H. Plimmer u. W. M. Bayliss, Journ. 

 of Physiol., 33, 439 (1905); Bosworth, Journ. Biol. Chem., 19, 67 (1914). — 

 7) W. Laqueur, Verh. Naturf. Ges., 1905, II, 2, 414. Caseiuogen: Schbyver, Proc 

 Roy. Soc, 86, B, p. 460 (1913); Geake, Biochem. Journ., 8, 30 (1914); Schryver, 

 Ebenda, p. 152; Mellanby, Ebenda, 9, 342 (1915). — 8) Vgl. Osborne u. Guest, 

 Journ. Biol. Chem., 9, 333 (1911). — 9) Eidottervi teilin: Th. B. Osborne u. G. 

 F. Campbell, Journ. Amer. Chem. Soc, 22, 413(1900). Levene u. Alsberg, Ztsch. 

 physiol. Chem., 31, 543 (1901). Plimmer, Journ. Chem. Soc, 93, 1600 (1908). 

 Osborne u. D. Br. Jones, Amer. Journ. of Physiol., 24, 163 (1909). L. HuGOU- 

 nenq, Compt. rend., 142, 173 (1906). Journ. de Physiol., 8, 209 (1906). Elementar- 

 analyse phosphorhaltiger Eiweißstoffe: M. Pennstedt, Ztsch. physiol. Chem., 52, 

 181 (1907). - 10) R. H. A. Plimmer u. F. H. Scott, Journ. Chem. Soc, 93, 1699 

 (1908). Plimmer u. R. Kaya, Journ. of Physiol., 39, 1 (1910); Maynard, Journ. 

 Physic Chem., 23, 145 (1919). 



