§ 8. Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelnen Gruppen. 107 



zwei Formen des Histons zu unterscheiden: ein in 0,5% NaCl unlösliches, 

 das in der Thymusdrüse gefunden wird, und ein in dieser Salzlösung lösliches, 

 das in anderen Organen verbreitet ist. Die Nucleohistone haben sauren 

 Charakter. Ob immer Histone als Komponenten der Nucleoproteide auf- 

 treten müssen, ist zweifelhaft; Miescher wie Kossel zeigten, daß reifes 

 Fischsperma an Protamine gebundene Nucleinsäure enthält. Über die 

 Nucleinpaarlinge pflanzlicher Nucleoproteide ist bisher nichts bekannt. 

 Levene und Mandel (1) haben bei der totalen Hydrolyse der Nucleo- 

 proteide aus Milz und Milchdrüse eine Reihe verschiedener Aminosäuren 

 gefunden, darunter viel Glutaminsäure, aber nicht auffallend viel Hexon- 

 basen. Es ist unsicher, welche derselben auf die Histonkomponente kommen. 



Der bei der Pepsin- Salzsäure-Hydrolyse von Nucleoproteiden ver- 

 bleibende unlösliche phosphorsäurereiche Rückstand wird seit Miescher 

 als Nu dein bezeichnet. Hier ist der Gesamtphosphor des nativen Pro- 

 teids vorhanden, dessen eiweißartiger Nucleinpaarling der weiteren Hydro- 

 lyse verfallen ist. Durch schwache Natronlauge läßt sich, wie Kossel 

 zeigte, derselbe Effekt erzielen, und so wurde auch das Hefenuclein dar- 

 gestellt. Ob in der lebenden Zelle irgendwo freies Nuclein vorkommt, ist 

 unbekannt. Die bisher dargestellten Nucleine dürfen kaum als reine Stoffe 

 angesehen werden. Man fand in ihnen 4—7% P, ihre sauren Eigenschaften 

 sind stärker ausgeprägt als bei den nativen Nucleoproteiden, ihre Löslich- 

 keit in Säure ist gering. Pepsin-HCl löst den Angaben von Milroy (2) 

 zufolge manche Nucleine. Auch Umber (3) gab an, daß Pankreasnucleo- 

 proteid bei der peptischen Verdauung fast völlig in Lösung geht. Noch viel 

 energischer wirken tryptische Enzyme ein, wie die Bildung von Xanthin- 

 basen bei der Autolyse (Selbstgärung) der Hefe zeigt (Salkowski) (4), 

 und die Erfahrungen von Popoff und Araki über Trypsinwirkung und 

 Erepsinwirkung auf Nuclein lehren (5). Das Hefenuclein hatten viel- 

 leicht schon Braconnot und andere ältere Autoren in Händen (6). Eine 

 genaue Beschreibung seiner Darstellung ist bei Kossel (7) einzusehen. 

 Das von Petit (8) aus Gerstenembryonen und gekeimter Gerste gewonnene 

 Nucleinpräparat dürfte noch viel unzersetztes Nucleoproteid ein- 

 geschlossen haben. 



Nach Stutzer (9) enthalten Schimmelpilze vom Gesamt-N 19,86% 

 Amid- und Pepton-N, 39,39% Eiweiß-N und 40,75% Nucleinstickstoff. 

 Hefe enthält 10,11% Amid- und Pepton-N, 63,80% Eiweiß-N und 26,09% 

 Nuclein-N. Dabei ist es allerdings fraglich, ob auch der ganze „Nuclein-N',' 

 Nucleoproteiden entspricht. Klinkenberg (10) bestimmte bei verschiedenen 

 pflanzlichen Materialien den ,, Nuclein-N", Nucleinschwefel und Nuclein- 

 phosphor und fand, daß sich die Relation von P : N : S bei Mohnsamen, 

 Erdnuß, Raps und Baumwollsamcn annähernd gleich stellte, während die 

 Hefe abwich. 



1) Levene u. J. A. Mandel, Biochem. Ztsch., 5, 33 (1907). Mandel, Ebenda, 

 23, 245 (1909). — 2) T. H. Milroy, Ztsch. physiol. Cham., 22, 307 (1896). — 

 3) F. Umber, Zentr. Physiol. (1901), p. 334. — 4) Salkowski, Ztsch. physiol. Chera., 

 13, 506 (1881). M. Schenk. Ztsch. Spirit. ind., 28, 397 (1905). Woch.schr. f. 

 Brauerei (1905), Nr. 16. Reh, Hof meist. Beitr., 3, 569 (1903) fand bei Autolyse 

 von Lymphdrüsen auch Uracil und Thvmin. — 5) P. M. Popoff, Ztsch. physiol. 

 ehem., 18, 533 (1894). Araki, Ebenda, 38, 84 (1903). — 6) Braconnot, Ann. 

 Chim. et Phys., 47, 60 (1831). Quevenne, Journ. Pharm, et Chim., 24, 265 (1838). 

 Schlossberger, Lieb. Ann., 51, 193. Pasteur, Die Alkoholgärung (1858), p. 86, 

 Bechamp, Compt. rend., 61, 689 (1868). — 7) Kossel, Ztsch. physiol. Chem., 3, 

 284 (1879); 4, 290 (1880). — 8) Petit, Compt. rend., in. 995 (1893). — 9) Stutzer, 

 Ztsch. physiol. Chem., 6, 155 u. 572 (1882). — 10) W. Klinkenberg, Ebenda, p. 566. 



