118 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



fermentative Nucleinspaltungen sind bisher nicht bekannt. Zuerst sind 

 Nucleasewirkungen von der Autolyse (Selbstgärung) der Hefe bekannt 

 geworden, in welcher Xanthinbasen und freie Phosphorsäure auftreten. 

 Die Ansicht, daß es sich um Wirkungen von Trypsin handele, hat Sachs (1) 

 widerlegt. Die Nuclease wird vielmehr von Trypsin selbst zerstört. Die 

 Nuclease aus Pankreassaft hat hierauf Abderhalden (2) untersucht ; Levene 

 und LA Forge (3) haben für die Darmnuclease sichergestellt, daß dieselbe 

 auch Nucleoside spaltet. Von pflanzlichen Nucleasen sind besonders jene 

 der Kryptogamen besser bekannt. Kikkoji (4) untersuchte das Nucleinsäure 

 spaltende Ferment des Pilzes Cortinellus edodes, und stellte die Abspaltung 

 freier Purinbasen und freier H3PO4 fest. TsuJi (5) fand bei der Untersuchung 

 desselben Pilzes, daß als Zwischenprodukte Guanosin, vielleicht auch 

 Adenosin, auftreten, und er wirft die Frage auf, ob hierbei nicht zwei Fermente 

 tätig sind, eines, welches die Nucleinsäure verflüssigt, ein anderes, welches 

 die totale Spaltung vollzieht. Auch P. de la Blanchardiere (6) gab an, 

 daß Lösung und Spaltung der Nucleinsäure nicht immer parallel laufen. 

 Teodoresco (7) untersuchte die Nuclease von Pteridium-Blättern und jene 

 aus der Flechte Evernia Prunastri, hauptsächhch im Hinblick auf das 

 Temperaturoptimum und -maximum. Ersteres ergab sich bei 34'', das 

 Maximum bei 90". Daß auch im Handelsemulsin Nuclease vorhanden 

 ist, scheint aus den Angaben von Tschernorutzky hervorzugehen, wonach 

 durch dieses Enzympräparat htfenucleinsaures Natron unter Abspaltung 

 von H3PO4 angegriffen wird (8). Die Nuclease aus Samen von Glycine 

 hispida ist nach den Untersuchungen von de la BLANCHARDiiiRE in Glycerin 

 löslich, wenig adsorbierbar und verflüssigt thymonucleinsaures Natron. 

 Wie andere Fermente, so ist nach Teodoresco (9) auch die Nuclease gegen 

 höhere Temperaturen in trockenem Zustande sehr widerstandsfähig. Die 

 untersuchten Enzympräparate wurden erst bei Temperaturen um 150° 

 herum unwirksam. Natriumjodid und -bromid hemmten die Wirkung von 

 Nucleasen (10). 



An die Wirkung der Nuclease, durch die die primären Nucleosidbasen 

 abgespalten werden, schließt sich die Wirkung anderer Fermente des Nuclein- 

 stoffwechsels an, welche nur auf Pyrimidin- und Purinbasen einwirken. 

 Sie desamidieren Guanin, Adenin und Cytosin, und oxydieren dieselben 

 gleichzeitig zu Xanthin bezw. Hypoxanthin und Uracil. Diese Fermente 

 werden als Xanthinoxydasen zusammengefaßt (11). Näheres soll hierüber 

 an anderer Stelle dargelegt werden. 



Es wurde behauptet, daß die Abspaltung des Nucleinphosphors im 

 intermediären Stoffwechsel der Pflanze eine gewisse Rolle spiele. Doch hat 

 sich in den Untersuchungen von Zaleski (12) gezeigt, daß während des 



1) Fr. Sachs, Ztsch. physiol. Cham.. 46, 337 (1905). — 2) Abderhalden u. 

 ScHiTTENHELM, Ebenda, 47, 452 (1906). — 3) Levene u, F. B. La Forge, Journ. 

 biol. ehem., 13, 507 (1913). — 4) T. Kikoji, Ztsch. physiol. Chem., 51. 201 (1907). 



— 5) K. TsuJi, Ebenda, 87, 378 (1913). — 6) P. de la Blanchardiere, Ebenda, 

 p. 291 (1913). — 7) E. C. Teodoresco, Compt. rend., 155. 554 (1912). — 8) 

 H. Tschernorutzky, Ztsch. physiol. Chem., 80, 298 (1912). Über Nuclease im 

 tierischen Organismus noch: M. Tschernorutzki, Biochem. Ztsch., 44, 353 (1912). 



— 9) E. C. Teodoresco, Compt. rend., 156, 1081 (1913). — 10) A. Ghistoni, 

 Arch. di Fisiol., //, 119 (1913); A. Jappelli, Arch. int: Pharm., 23, 63 (1914). 

 0. Bergeim, Proc. Sog. Exp. Biol., 12, 109; Nephelometr. Prüfung auf Nucleasen: 

 KoBER u. Gkaves, Journ. Amer. Chem. Soc, j6, 1304 (1914). — 11) Vgl. 

 E. Schittenhflm, Ztsch. physiol. Chem., 46, 354 (190.5); W. Jones u. C. R. Austrian, 

 Ebenda, 48, 110 (1906). Winternitz u. Jones, Ebenda, 60, 180 (1909); Jones, 

 Ebenda, 65, 383 (1910); Schittenhelm u. K. Wiener, Ebenda, 77, 77 (1912). 

 Schittenhelm, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.meth., j, 420 (1910). — 12) 

 W. Zaleski, Ber. botan. Ges., 27, 202 (1909). 



