§ 8. Einteilung der Eiweißkörper und spezielle Betrachtung der einzelnen Gruppen. 119 



Wachstums von Stengelspitzen kein nennenswerter Abbau von Nuclein- 

 säuren stattfinden kann. Es wird sich vielmehr um Zellbaustoffe im engsten 

 Sinne handeln. 



III. Die Plasmaproteide. 



Bereits ältere Beobachtungen von H artig und Sachs zeigten, daß 

 das Cytoplasma nicht direkt die gewöhnlichen Eiweißreaktionen zu geben 

 pflegt. Es läßt in der Tat manches vermuten, daß hochzusammengesetzte 

 Proteine nicht näher bekannter Natur, welche die Reaktionen genuiner 

 Eiweißkörper nicht sämthch zeigen, beim Aufbau des Cytoplasmas eine wich- 

 tige Rolle spielen. Ein solches Proteid meinten Reinke und Rodewald (1 ) 

 aus dem Preßrückstande der Plasmodien des Schleimpilzes Fuligo varians 

 gewonnen zu haben. Sie beschrieben ihr Präparat, an dessen Einheitlichkeit 

 und Reinheit allerdings die stärksten Zweifel geknüpft werden müssen, 

 unter dem Namen Pia st in. Das Plastin ist nach Reinkes Angaben unlös- 

 Hch in Wasser, Alkohol, 10% NaCl, 0,2% HCl, auch in verdünnten Alkalien. 

 Erst beim Kochen mit stärkeren Alkalien ging es in Lösung. Als prozentische 

 Zusammensetzung wurde angegeben: 53,49% C, 7,22% H, 11,92 % N. Nach 

 späteren Untersuchungen von Reinke und Kraetschmar ist das Plastin 

 auch phosphorhaltig. Nach Zacharias (2) wird Plastin durch konzentrierte 

 HCl gelöst. In Pepsin- Salzsäure quillt es auf, ohne das eigentümlich glänzende 

 Aussehen des Nucleins im mikroskopischen Bilde zu zeigen. 0. Loew (3) 

 hat nachgewiesen, daß das mit Kali gelöste Plastin nach der Ausfällung mit 

 Essigsäure die gewöhnlichen Eiweißreaktionen gibt. Es muß dahingestellt 

 bleiben, ob das Plastin tatsächhch einem besonderen Typus der zusammen- 

 gesetzten Proteine entspricht. Um Nucleoproteide dürfte es sich nicht 

 handeln, obwohl deren Gegenwart im Cytoplasma durchaus nicht unwahr- 

 scheinlich ist. Vom „Cytoglobin" von Demme (4) darf man aber wohl ohne 

 weiteres behaupten, daß es sich darin um Leukocyten- Nucleoproteide ge- 

 handelt haben dürfte. 



In der Tierphysiologie hat man die Organplasma-Eiweißkörper auch 

 als Stromine bezeichnet. Einige analytische Daten hierüber findet man 

 in einer Arbeit von Krawtschenko (5). 



Die Untersuchungen von Pohl (6) haben durch die Einführung einer 

 besseren Untersuchungstechnik, vor allem einer genügenden Konservierung 

 durch rasches Trocknen bei niederer Temperatur zu verläßlicheren Prä- 

 paraten von Organeiweiß geführt. Unter Benutzung solcher Methoden 

 konnte H. Wiener (7) aus Tierleber mindestens drei verschiedene Plasma- 

 proteine sondern, von denen eines durch Formol fällbar war. Es scheint 

 sich in diesen Fraktionen um verschiedene Zwischenstufen zu handeln, die 

 bei der Verwandlung von Organeiweiß in Nahrungseiweiß im Hunger- 

 zustand auftreten. 



1) Reinke u. Rodewald, Uuntersuch. über das Protoplasma, Heft 2 (1881). 

 Reinke u. Krätzschmar, Ebenda, Heft 3 (1883). Neuere Angaben über „Plastin" 

 aus tierischem Gewebe: V. Ruzicka, Arch. Zellforsch., j, 587 (1908). Zur Plastin- 

 frage besonders auch W. Biedermann, Flora, iii — 112 (Stahlfestschrift) (1918). — 

 2) E. Zacharias, Botan. Ztg. (1887), p. 281. — 3) 0. Loew, Botan. Ztg. (1884), 

 p. 113. — 4) W. Demme, Diss. Dorpat 1890. — 5) W. S. Krawtschenko, Diss. 

 Petersburg (1904). Biochem. Zentr., 3, 223 (1904). — 6) J. Pohl, Hof meist. Beitr., 

 7, 381 (1905). Abderhaldens Handb. biochem. Arb.meth., 5, I, 659 (1911). — 

 7) H. Wiener, Biochem. Ztsch., 56, 122 (1913). 



