124 DreiunddreißigBtes Kapitel: Die Proteide der Bacterien und Pilze. 



alle diese Substanzen ist wenig Sicheres bekannt. Thomas (1) will zwei 

 Hauptproteide der Hefe unterscheiden: das phosphorfreie Cere visin, 

 welches bei der Analyse viel Lysin liefert, und ein Paranucleoproteid 

 mit 1,75 bis 1,83% Phosphorgehalt. Beide sind sehr tryptophanreich ; 

 in der Cerevisinfraktion ist Invertin enthalten. Weniger intakte Proteine 

 erhält man durch Digerieren der Hefe mit Äther oder Formaldehyd, 

 doch wurden aus solchen Digestionsgemischen durch Schröder (2) 

 und BoKORNY (3) ebenfalls noch Eiweißkörper, welche nach ihrem Ver- 

 halten Albumine und Proteosen darstellen, isoliert. Die von Nägeli 

 und von Duclaux erwähnte, in heißem Alkohol lösliche Eiweißsubstanz 

 der Hefe ist wohl gleichfalls proteosenartig. Schröder hat auch die Abbau- 

 produkte der Hefeproteide näher untersucht, über die in neuerer Zeit 

 durch Ehrlich, H. Pringsheim, Thomas und Meisenheimer ausführ- 

 lich berichtet worden ist (4). Fast alle als Eiweißspaltungsprodukte 

 bekannten Aminosäuren wurden aufgefunden, auch Tryptophan. Nicht 

 ganz sicher ist der Nachweis von Serin und Cystin. Über die N- Verteilung 

 im Hefeextrakt sind die Angaben von Cook (5) zu vergleichen; beachtens- 

 wert wäre der hohe Gehalt an Diamino-N. 



Die Hefenucleinsäure, welche Boos (6) als Myconucleinsäure zu 

 benennen vorschlug, ist besser bekannt. Daß bei der Autodigestion von 

 Hefe Xanthinbasen auftreten, erfuhr schon Schützenberger (7). 

 MiESCHER, sowie Hoi»PE-SEYLER (8) gelang hierauf die Gewinnung der 

 ersten unreinen Präparate von Nucleinsäure. Der Zusammenhang zwischen 

 der Xanthinbasenbildung und dem Hefenuclein wurde aber erst durch die 

 grundlegenden Arbeiten von Kossel klar, der später auch das Adenin, 

 neben dem früher isolierten Xanihin, Hypoxanthin und Guanin als 

 Nucleinspaltungsprodukte erkannte (9). Kossel gewann sein Hefenuclein 

 durch Einbringen des ausgewaschenen Hefeschlammes in sehr verdünnte 

 Natronlauge, worauf sofort in verdünnte Salzsäure lii neinfiltriert wurde. 

 Der Niederschlag wurde mit HCl, Wasser und Alkohol gewaschen und 

 getrocknet. Durch die Arbeiten verschiedener Forscher (1 0), durch jene 

 von Kossel mit seinen Schülern Neumann, Ascoli, Steudel, durch 



1) P. Thomas u. S. Kolodziejska, Compt. rend., 156, 2024; ist, 243 (1913); 

 J5S, 1597 (1914). P. Thomas, Bull. Soc. Chim. Biol., j, 67 (1914). — 2) R. Schröder, 

 Hof meist. Beitr., 2, 389 (1902). — 3) Th. Bokorny, Bot. Zentr., 86, 326 (1901). — 

 4) F. Ehrlich, Biochem. Ztsch., 8, 410 (1908). Woch.schr. Brau., jo, 561 (1913). 

 H. Pringsheim, Ebenda, p. 399. Thomas, 1. c. ; J. Meisenheimer, Woch.schr. 

 Brau., 32, 325 (1915); Ztsch. physiol. Chem., 104, 229 (1919). C. Neuberg, 

 Woch.schr. Brau., 1915, Nr. 38, p. 317. Hefealbumose: Bokorny, Allg. Brau.- u. 

 Hopf.-Ztg., 55, 1653 (1915). — 5) F. C. Cook, Biochem. Bull., j, 445 (1914). — 

 6) W. F. Boos, Arch. exp. Pathol., 55, 16 (1906). — 7) Schützenberger, Compt. 

 rend., 7«, 493 (1874). Nägeli, Lieb. Ann., 193. 322 (1878). Lehmann, Ztsch. 

 physiol. ehem., 9, 663 (1885). — 8) Hoppe-Seyler, Ebenda, 2, 427 (1879). — 



— 9) A. Kossel, Ebenda, j, 284 (1879). Ber. chem. Ges., 18, 1928 (1885). Xanthin- 

 basen aus Hefeextrakten: K. Micko, Ztsch. Unt. Nähr. u. Gen. mittel, 7, 257 (1904). 



— 10) Liebermann, Pflüg. Arch., .#7, 155 (1890). A. Lasche, Kochs Jahresbcr. 

 (1896), p. 49. W. Klinkenberg, Ztsch. physiol. Chem., 6, 666 (1882). Ferner: 

 H. B. Slade, Chem. Zentr. (1905), II, 141. Nishimura, Arch. Hyg., 18, 318 (1893). 

 Darstellung: R. Altmakn, Arch. Anat. u. Physiol. (1889), p. 524. Kowalevsky, 

 Ztsch. physiol. Chem., 6g, 240 (1910). W. Jones u. Richards, Journ. biol. 

 Chem., ij, 71 (1914). Levene, Biochem. Ztsch., j;, 120 (1909); jz, 591; jj, 

 229 u. 425 (1918); Ber. cheri. Ges., 42, 2474 u. 2703 (1909); 43^ 3150 (1910); 

 44, 1027 (1911); 45, 608 (1912). Clarke u. Schryver, Biochem. Journ., jj, 319 

 (1917). Thannhauser u. Dorfmijller, Ztsch. physiol. Chem., joo, 121 (1917). 

 Jones u. Read, Journ. Biol. Chem., 2g, 111 u. 123 (1917); jx, 46, 295 u. 337 (1918). 

 Nucleinbestimmung in Hefe: Lubsen, Pharm. Weekbl., 55, 1625 (1918). Chapman, 

 Analyst, 43, 269 (1918). 



