§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bacterien. 131 



Praktisch wichtig sind besonders die peptonisierenden Bacterien der 

 Milch (1). Für die Casein verflüssigende Wirkung wurde ein besonderes 

 Enzym (Casease) vermutet (2). Tissier (3) meint, daß die anaeroben 

 Bacterien am stärksten proteolytisch wirken. Ein pflanzenparasitisch 

 lebendes Bacterium, das Bact. Nicotianae, hat Uyeda (4) als tryptisch 

 wirksam erkannt. Sawamura (5) fand auf Protein aus Sojabohnen den 

 kräftig wirksamen Bac. natto. Hingewiesen sei noch auf die kräftige Proteo- 

 lyse durch die Bacterien der Eiweißfäulnis (6) und manche krankheits- 

 erregende Blutparasiten (7). Hingegen verändert der Glucobacter von 

 Bernard (8) aus dem Darm des Hundes Eiweiß nicht, verflüssigt auch 

 Gelatine nicht. Von den naheverwandten Fadenbacterien des Süßwassers 

 verflüssigt nach Zikes (9) Cladothrix dichotoma Gelatine äußerst langsam, 

 Sphaerotilus hingegen rasch. 



Beim Choleravibrio gelingt es nach Bitter (1 0) durch halbstündiges 

 Erhitzen der Kulturen auf 60" die Bacterien zu töten, ohne das Gelatine 

 verflüssigende Enzym zu zerstören. Das Enzym des Vibrio Finkler-Prior 

 verträgt nach Fermi (1 1 ) 10 Minuten langes Erhitzen auf 120—140° im 

 trockenen Zustande. Daß Bacterienproteasen recht hitzebeständig sein 

 können, ergab ferner die Untersuchung des Enzyms von Bact. prodigiosum 

 durch Mesernitzky sowie durch Gröer (12), wo auch die Schutzwirkung 

 der Substratgelatine näher bestimmt worden ist. Sauerstoffzutritt soll 

 nach LiBORiuS (13) bei vielen aeroben Formen zur Ausbildung des proteo- 

 lytischen Enzyms nötig sein. Gegenwart von Eiweißstoffen ist nach 

 Fermi (14) keine Vorbedingung zur Produktion der Protease. Allerdings wirkt 

 eiweißreiches Substrat fördernd auf die proteolytische Wirksamkeit (15). 



Bacterienproteasen sind nach den übereinstimmenden Erfahrungen 

 verschiedener Forscher (16) gegen Säuren sehr empfindlich. Alkali wird 

 nicht in so weitgehendem Maße vertragen, wie bei Panki-eastrypsin. Fluor- 

 natrium hemmt sehr stark. Die proteolytische Wirkung bei Bac. anthracis 

 wird nach Bielecki (1 7) durch Kalksalze gefördert. Zuckerzusatz vermag, 

 wie Auerbach (1 8) angibt, die Gelatineverflüssigung bei Bacterien entschieden 

 herabzusetzen, doch kann dies nur auf einer Verringerung der Trypsinpro- 



1) Hierzu: Kendall, Journ. Amer. Chem. See, 36, 1937 (1914). Gorini, 

 Atti Acc. Line. (5), 24, II, 369, 470 (1915); 26, II, 195, 223 (1917); Swiatopelk- 

 Zawadzki, Ztsch. Unt. Nähr., 32, 161 (1916). Caseinspaltung : Barthel, Zentr. 

 Bftkt., II, 44, 76 (1915). CoRNisH u. Williams, Biochem. Journ., 11, 180 (1917). 

 Umsatz von Galalith durch Bodenbacterien: E. Blanck, Landw. Vers.stat., go, 17 

 (1917). — 2) Vgl. C. Hirt, Botan. Zentr., 86, Üb (1901). Kalischer, Arch. Hyg., 

 37, 30 (1900). Bernstein, Chem. Zentr. (1896), I, 317. F. W. Boekhout u. 

 J. Ott de Vries, Zentr. Bakt., II, 12, 687 (1904). Casease: P. Maze, Ann. Pasteur. 

 19, 481 (1905). 0. Laxa, Milch wirtsch. Zentr., 3, 200 (1907). — 3) Tissier, Ann. 

 Pasteur, 26, Heft 7 (1912), p. 522. — 4) Y. Uyeda, Bull. Imp. Centr. Agr. Ex. 

 Sta. Japan, i, 39 (1906). — 5) S. Sawamura, Orig. Com. 8. Int. Congr. Appl. 

 Chem., 14, 145 (1912). — 6) Vgl. Kligler, Biochem. Bull., 4, 195 (1915). R. 

 J. Wagner, Ztsch. Unt. Nähr., 31, 233 (1916). — 7) Für B. paratyphi B: de GraffI 

 Bull. Sei. Pharm., 23, 257 (1916). — 8) Bernard, Pharm.-Ztg., 59, 589 (1914). — 

 9) H. Zikes, Zentr. Bakt., II, 43, 529 (1915). — 10) H. Bitter, Arch. Hyg., 5, 

 241 (1886). — 11) Cl. Fermi, Arch. Hyg., 10, 1 (1890); 12 (1891). — 12) 

 P. Mesernitzky, Biochem. Ztsch., 29, 104 (1910). F. v. Gröer, Ebenda, 38, 252 

 (1912). Diss. Breslau 1912. Auch K. Meyer, Biochem. Ztsch., 32, 274 (1911). -- 

 13) LiBORius, Ztsch. Hyg., i, 115. — 14) Fermi, Zentr. Bakt., 10, Nr. 13 (1891). 

 — 15) ScHMAiLowiTSCH, Biochcm. Zontr. 1903, Ref. 467; Matzuschita, Zentr. 

 Bakt., I, 28, 303 (1900). Diffusionsfähigkeit von Bactcrienprotease: Kellermann, 

 Zentr. Bakt., II, 34, 56 (1912). Haberlandt, Beitr. allg. Botan., j, 501 (1918). — 

 16) F. v. Gröer, 1. c. E. Lazarus, Compt. rend., 149, 423 (1909); K. Meyer, 

 1. c. Drummond, Biochem. Journ., 8, 38 (1914). — 17) J. Bielecki, Compt. rend. 

 X52, 1875 (1911). — 18) W. Auerbach, Arch. Hyg., 31, 311 (1897). 



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