132 VierunddrelßigBtes Kap. : Die Resorption v. Eiweißstoffen durch Bacterien u. Pilze. 



duktion beruhen. Gegenwart von Alkaloiden kann nach Fermi (1 ) die Bil- 

 dung von Bacterienproteasen hemmen und selbst aufheben. Derselbe For- 

 scher (2) fand, daß manche Anilinfarben, wie Vesuvin, Trypsinwirkungen 

 schwächen. Schailowitsch gibt an, daß man Bacteriotrypsine so rein 

 darstellen kann, daß sie keine Eiweißreaktionen mehr geben. Bezüglich der 

 Reaktionskinetik existieren nur wenige Angaben. Fuhrmann (3) fand 

 bei kleinen Fermentmengen die verflüssigte Gelatinemenge proportional 

 der Einwörkungszeit, während Gröer ein exponentielles Abhängigkeits- 

 verhältnis angibt. Dieselbe Differenz der Angaben erstreckt sich auf die 

 Abhängigkeit des Effektes von der Enzymmenge. 



Daß die Wirkung der Bacteriotrypsine auf Eiweißstoffe mit der Pan- 

 kreastrypsinwirkung übereinstimmt, ist mehrfach festgestellt worden (4). 

 Nach Mavrojannis (5), dessen Befunde durch Tiraboschi (6) bestätigt 

 worden sind, verhält sich die von verschiedenen Bacterien verflüssigte 

 Gelatine gegen Formol nicht gleich. In manchen Fällen erstarrt sie auf 

 Formolzusatz, in anderen bleibt sie flüssig. Wahrscheinlich hängt dies 

 mit dem verschieden weitgehenden Abbau der Gelatine zusammen. Die 

 Gelatine härtende Wirkung, welche Smith (7) von einer Schleimfluß- 

 bacterie angibt, bedarf noch weiterer Aufklärung. Die schwer löslichen 

 Aminosäuren, wie Tyrosin, können sich. bei niederer Temperatur bis zum 

 Entstehen krystallinischer Ausscheidungen anhäufen ( 8). Die Vorstellungen, 

 welche Ssadikow (9) von der Angriffsweise der Bacteriotrypsine entwickelt, 

 und die darin gipfeln, daß die gebildeten Aminosäuren nicht primären Ur- 

 sprunges sind, sondern sekundär synthetisch entstandene Produkte seien, 

 steht in vollständigem Widerspruch mit der heutigen Eiweißchemie und 

 dürfte wohl einer Ablehnung sicher sein. Z ak (1 0) beobachtete bei der Wirkung 

 der Pyocyaneusprotease die intermediäre Albumosenbildung. 



Neuere Erfahrungen haben ergeben, daß Enzymwirkungen auf Pep- 

 tone (11) und Polypeptide bei Bacterien verbreitet vorkommen. Das nähere 

 Verhältnis der hierbei in Frage kommenden Enzyme zu den proteolytischen 

 Wirkungen bedarf allerdings noch der Feststellung. Bei den von Sperrt 

 untersuchten Bacterien (12) wurden reine Präparate von nativen Eiweiß- 

 körpern nicht zersetzt, wohl aber erfolgte bei Gegenwart von Peptonen 

 vollständige Proteolyse. Bacterionucleasen werden in der Literatur wenig 

 erwähnt, obwohl es keinem Zweifel unterliegt, daß Nucleinsäuren durch 

 Bacterien verbreitet gespalten werden können (13). Bacterien der mensch- 

 lichen Darmflora spalten Nuclein-N binnen 20 Tagen zu 70—100% bis zu 

 Ammoniak auf unter vöUiger Zerstörung der Puringruppen (14). Nuclein- 

 spaltungsprodukte wurden auch im Boden nachgewiesen (15). 



lY^ERMi, Arch. Hyg., 14, 1 (1892). — 2) Fermi u. Repetto, Zentr. Bakt, 

 I, 31, 403 (1902). — 3) Fuhrmann, Vorlesungen über Bacterienenzyme, p. 46. t- 

 4) Vgl. F. Cacace, Zentr. Bakt., 30, 244 (1901). Auch E. Abderhalden u. 

 0. Emmerling, Ztsch. physiol. Chem., 51 394 (1906). A. Horowitz-Vlassowa, 

 Arch. Sei. Biol., 15, 40 u. 428 (1911). — 5) A. Mavrojannis, Ztsch. Hyg., 45, 108 

 (1904). — 6) C. Tiraboschi, Ann. d'Ig. sper., 15, Heft 3 (1906). F. G. Charasow, 

 Biochem. Zentr., 4, Ref. Nr. 761. — 7) R. Gr. Smith, Proc. Linn. Soc. N. S. Wales 

 (1905). Bot. Zentr., 104, 123. — 8) Vgl. Piettre, Compt. rend., 158, 1934 (1914). 

 Für Leucin: Plaisance, Journ. Amer. Chem. Soc, 39, 2087 (1917). — 9) W. 

 S. Ssadikow, Biochem. Ztsch., 41, 287 (1912). — 10) E. Zak, Hofmeist. Beitr., 10, 

 287 (1907). — 11) Spaltung von Peptonen: E. Abderhalden, Pincussohn u. Walter, 

 Ztsch. physiol. Chem., 68, 471 (1910); Seidenpepton: W. Weichardt, Zentr. Physiol. 

 d. Stoffwechs., j, 131 (1910); Glycyl tyrosin : T. Sasaki, Biochem. Ztsch., 47, 462 

 (1912). Proteosen u. Peptone im Boden: Walters,, Journ. Ind. Eng. Chem., 7, 860 

 (1915). — 12) Sperry u. Rettger, Journ. Biol. Chem., 20, 446(1916). — 13) Für 

 Bac. mesentericus : A. Horowitz-Vlassowa, Arch. Sei. Biol., 15, 40 (1911). — 14) 

 Thannhauser u. Dorfmüller, Ztsch. physiol. Chem., 102, 148 (1918). — 15) Torf: 

 Bottomley. Proc. Roy. Soc, B, 90, 39 (1917). 



