§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bacterien. 133 



Nach MucH (1 ) bringt Staphylococcus aureus ein Blut gerinnendes 

 Enzym, eine Thrombokinase hervor. 



Lebende Bacterien werden durch Pepsin- HCl oder Trypsin nicht an- 

 gegriffen, während tote Bacterienzellen angreifbar sind (2). Dies beruht 

 wahrscheinlich auf der Existenz resistenter Proteine in der lebenden Zelle, 

 nicht, wie öfters angenommen worden ist, auf der Gegenwart von Anti- 

 protease in lebenden Mikrobenzellen. Pepsinlösung wird durch Fäulnis- 

 bacterien rasch zerstört (3). 



Die Hefen wirken, wie Beijerinck und Will zeigten (4), sämtlich 

 proteolytisch auf die dem Substrate zugesetzten Eiweißstoffe. Die stärkste 

 Wirkung fand Beijerinck bei Schizosaccharomyces octosporus. Von diesem 

 Forscher wird auch die Bedeutung der absterbenden Zellen für die Gegen- 

 wart des proteolytischen Enzyms im Substrate gewürdigt. Doch findet 

 bei WilUa anomala nach Will sicher Exosmose des Enzyms aus intakten 

 lebenden Zellen statt, während bei Oidium lactis nur Endotrypsin gebildet 

 wird. Andere Oidiumformen produzieren nach Schnell (5) Sekretions- 

 enzym. Für Torula-Arten untersuchte Will (6) die Gelatineverflüssigung. 

 Takahashi studierte die Proteolyse durch die japanische Sakehefe (7). 



Da Geret und Hahn (8) fanden, daß der Hefepreßsaft auf verschiedene 

 Eiweißstoffe viel energischer wirkt, als eine Hefekultur die Eiweißsübstanzen 

 ihres Substrates verflüssigt, ist es berechtigt, mit diesen Forschern das 

 proteolytische Enzym der Hefe als ein intracelluläres Enzym, Endotrypsin 

 oder „Endotryptase" von Geret und Hahn, anzusehen. Schon in älterer 

 Zeit lenkten die Erscheinungen der Autodigestion der Hefe, bei der, wie 

 bereits Schützenberger und andere Forscher fanden, zahlreiche Amino- 

 säuren entstehen, die Aufmerksamkeit auf die Möglichkeit, daß den Hefen 

 tryptisches Enzym eigen sei. Salkowski (9) bewies zuerst, daß die Selbst- 

 gärung der Hefe im wesentlichen ein enzymatischer Vorgang ist. Später 

 hat Kutscher (1 0) die wichtigsten tryptischen Spaltungsprodukte bei der 

 Hefeautolyse nachgewiesen, und so alle Zweifel an der Natur dieses Prozesses 

 beseitigt. Von anderer Seite wurde die Selbstverdauung der Hefe als Auto- 

 phagie bezeichnet (11). Derselbe Vorgang stellt sich ein, wenn Preßhefe, 

 mit Chloroform versetzt, zerfließt, infolge Tötung der bellen und der ein- 

 tretenden tryptischen Wirkung (12). Nach Schütz (13) wirkt das Hefetrypsin 

 auf die verschiedensten Eiweißstoffe ein, .doch scheint es, als ob die der 

 Hefe eigenen Proteine am schnellsten gespalten würden. Geret und Hahn 



1) H. MucH, Biochem. Ztsch., 14, 143 (1908). — 2) Cl. Fermi, Arch. dl 

 Farm. Sper., 8, 481 (1909); 10, 1 (1911); Zentr. Bakt., 56,56(1910); 52, 252(1909): 

 Bürgers, Schermann u. F.Schreiber, Ztsch. Hyg.. 70. 119 (1912). H. de Waele 

 Zentr. Bakt., I, 50, 40 (1909). Kruse, Münch. med. WocLschr., 57, 10. Heft (1910), 

 — 3) J. Papasotirion, Arch. Hyg., 57, 269 (1906). — 4) Beijerinck, Zentr. Bakt. 

 (1897), p. 521. Delbrück, l(ochs Jahresber. (1893), p. 139. H. Will, Ztsch. ges. 

 Brauwes., 21, 139 (1898). Zentr. Bakt., II, 7, 794 (1901). — 5) E. Schnell, Zentr. 

 Bakt., 35, 22 (1912). Weidenbaum, Zentr. Bakt. (1892), 69. — 6) H. Will, Ebenda. 

 II, 34, 1 (1912). — 7) Takahashi, Bull. Agr. Coli. Tokyo, 4, 395 (1902). — 8) 

 Geret u. Hahn in Buchners Zymasegärung (1903), p. 287. Hahn u. Lafar, Handb. 

 techn. Mykol., IV, 438 (1907). — 9) E. Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 13, 506 

 (1889); jr, 323 (1900). — 10) Kutscher, Ztsch. physiol. Chem., 32, 59 u. 419 (1900). 

 Über Autolyse von Hefe und Schimmelpilzen ferner: Dox, Journ. Biol. Chen\., 16, 

 479 (1914). N. Iwanoff, Biochem. Ztsch., 63, 359 (1914). Zaleski u. Schataloff. 

 Ebenda, 69, 294 (1915). H. S. Reed, Journ. Biol. Chem., 19, 257 (1914); 21, 159 

 (1915). K. G. Dernby, Biochem. Ztsch., 81, 107 (1917). Vansteenbergb, Ann. 

 Inst. Pasteur, 31, 601 (1917). — 11) Vgl. J. Effront, Monit. Sei. (4), 19, II, 485 

 (1906). M. Schenck, Biochem. Zentr., 4, Ref. Nr. 1511. — 12) Vgl. A. H. Koelker, 

 Ztsch. physiol. Chem., 67, 297 (1910). — 13) J. Schütz, Hofmeist. Beitr., 3, 433 

 (1902). 



