134 . Vierunddreißigstes Kap. : Die Resorption v. Eiweißstoffen durch Bacterien u. Pilze. 



fanden, daß Hefetrypsin am besten bei schwach saurer Reaktion wirkt, 

 entsprechend 0,2% HCl; dasselbe scheint nach Pantanelli (1) von dem 

 Enzym der Weinhefe zu gelten. Der autolytische Effekt kann, wie Dernby 

 ausführt, nur bei solchen H -lonenkonzentrationen vor sich gehen, welche 

 eine gleichzeitige Tätigkeit aller proteolytischen Hefeenzyme gestatten, 

 von denen dieser Forscher drei: ein Pepsin, einErepsin und ein Trypsin an- 

 nimmt. Vandevelde fand zwar günstige Wirkung von Natriumkarbonat (2), 

 doch wirken Alkalien allgemein stark nachteilig. Primäres Kahumphosphat 

 fördert nach Iwanoff (3) die Wirkung der Hefeprotease, vielleicht aber 

 nur infolge der sauren Reaktion. Geret und Hahn gewannen aus Hefe 

 Trypsinpräparate, welche keine Millonsche und keine Biuretprobe mehr 

 gaben. Die Acetondauerhefe, Zymin, besitzt iiach Gromow und Grigoriew (4) 

 ebenfalls intensive proteolytische Wirkung. Größere Zusätze von Zucker 

 (60— 8o% Rohrzucker), Mannit, Glycerin hemmen die Arbeit des Endo- 

 trypsins aus abgetöteter Hefe sehr stark. Hemmung bedingt auch Anwesen- 

 heit von Chinin oder Alkohol, während Kaliumnitrat und Calciumchlorid 

 fördernden Einfluß entwickeln. Über die Temperatureinflüsse handelt eine 

 Arbeit von Petruschewsky, wo auch auf die Zymasezerstörung durch das 

 Hefetrypsin eingegangen wird (5). 



Proteosen konnten von den meisten Untersuchern bei der Hefetrypsin- 

 wirkung nur vorübergehend und in geringer Menge nachgewiesen werden, 

 Pepton gar nicht. Doch gibt Bokorny (6) an, daß man bei der Wirkung 

 frischer Preßhefe auf Fleischmehl unter Zusatz von 1,5% Phosphorsäure 

 reichlich Pepton nachweisen könne, und will daraus schließen, daß in der 

 Hefe neben einem tryptischen noch ein peptisches Enzym vorhanden sei 

 Jedenfalls ist die Peptasewirkung der Hefe quantitativ zurücktretend. 

 Peptonartige Körper im Inneren von Hefezellen wiu'den übrigens von 

 Vlahuta (7) nachgewiesen; die Zymase befand sich in dieser Pepton- 

 fr aktion. Ferner haben es Versuche von Vines (8) wahrscheinlich gemacht, 

 daß neben dem Hefetrypsin ein erepsinartigefe Ferment vorkommt. Ein 

 rasch hergestelltes Wasserextrakt aus Dauerhefe wirkt nicht fibrinlösend, 

 während ein mit 2% NaCl hergestelltes Extrakt das Fibrin gut verdaut. 

 Wie die Tryptophartprobe erweist, wirken aber beide Extrakte auf Witte- 

 Pepton gleich stark ein. Dies ist nach Vines am besten durch die Annahme 

 zu erklären, daß in der Hefe ein in Wasser schwer und in Salzlösung gut 

 lösliches Trypsin vorhanden ist, außerdem aber ein wasserlösliches Erepsin. 

 Daß das Hefeenzym verschiedene synthetisch gewonnene Polypeptide 

 spaltet, ist mehrfach sichergestellt worden (9). Die von Krasnogorski (1 0) 

 in Hefe, aber auch in Pilzen und Bacterien gefundene Substanz, welche die 

 Pepsinwirkung hemmt und die er als „Antipepsin" bezeichnet, ist noch 

 nicht aufgeklärt. Erwähnt sei noch, daß Kostytschew(II) Anhaltspunkte 



1) E. Pantanelli, Zentr. Bakt., II, jj, 545 (1911). — 2) A. J. Vandevelde, 

 Bull. See. Chim. Belg., 26, 107 (1912). — 3) N. Iwanoff, Ztsch. Gär.physiol., i, 

 230 (1912). — 4) T. Gromow u. 0. Grigoriew, Ztsch. physiol. Chem., 42, 299 

 (1904). Gromow, Ebenda, 48, 87 (1906). — 5) A. Petruschewsky, Ebenda, 50, 

 251 (1906). — 6) Th. Bokorny, Beiheft botan. Zentr., 13, 236 (1903). Ztsch. Spir. 

 Ind., 15. Jan. 1900. Allg. Brau.- u. Hopf.ztg., 54, 2533 (1914). Ferner: Iwanow, 

 Biochem. Journ., 12, 106 (1917). Vgl. auch M. L. Foster, Journ. Am. Chem. Soc, 

 35, 916 (1913) für Cladothrix chromogenes (Actinomyces). E. Mace, Compt. rend., 

 J41, 147 (1905). — 7) EuG. Vlahuta, Bull. Ac. Roum., j, 123 (1914). — 8) S. 

 H. Vines, Ann. of Bot., j5, 289 (1904); 23, 1 (1909). — 9) A. H. Koelker, Journ. 

 biol. Chem., 8, 145 (1910). Ztsch. physiol. Chem., 67, 297 (1910). Abderhalden 

 u. Y. Teruuchi, Ebenda, 49, 21 (1906). — 10) N. J. Krasnogorski, Biochem. 

 Zentr., 5, 436 (1906). — 11) Kostytschew u. Brilliant, Ztsch. physiol. Chem., 

 gi, 372. 



