§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bacterien. 135 



dafür gefunden hat, daß die Enzyme des Hefemacerationssaftes aus den 

 Eiweilizerfallsprodukten unter bestimmten Bedingungen Kondensationen 

 {Eiweißrückbildung?) veranlassen können. 



Bei höheren Pilzen sind proteolytische Enzyme äußerst verbreitet. 

 Von den einschlägigen Angaben seien nur die vielfachen Untersuchungen des 

 proteolytischen Enzyms von Aspergillus und Penicillium durch A. Hansen, 

 Wehmer, Malfit ano, Butkewitsch und andere Forscher (1), von Mueor 

 durch Chrzaszcz (2), von Monilia durch Went (3), von Pseudodematophora 

 durch Behrens (4), von Glomerella durch Reed (5), von Stachybotrys 

 atra durch Zopf (6), von Ustilago-Arten durch Herzberg (7) erwähnt. 

 Interessante Beobachtungen über Proteolyse durch Mycorrhizapilze bringt 

 Shibata (8). Bei Hutpilzen wiesen Hjort, Bourquelot und Herissey, 

 KoHNSTAMM, letzterer für holzbewohnende Pilzformen, sowie Fermi und 

 Buscalioni (9) Proteasen in weiter Verbreitung nach. Die beiden letzt- 

 genannten Forscher erzielten auch bei Flechten positive Resultate. 



Die Resorption von Keratin durch Pilze, welche bei der durch M. 

 Ward (1 0) studierten Lebensweise von Onygena equina in Frage kommt, 

 ist noch sehr wenig gekannt. Kölliker(11) berichtete auch von Pilzen, 

 die im Horngerüst von Spongien leben. Eine offene Frage ist es schließlich, 

 ob die bei der Zerstörung des Chitinpanzers von Insekten durch parasitische 

 Pilze (12) in Betracht kommenden Enzyme etwas mit den proteolytischen 

 Enzymen zu tun haben. 



Die Pilzproteasen wirken, wie wiederholt, z. B. durch Hjort, Mal- 

 FiTANO, Butkewitsch nachgewiesen wurde, auf Eiweißsubstanzen ganz analog 

 wie Pankreastrypsin. Das Aspergillusenzym entfaltet nach Malfitano 

 seine beste Wirkung bei fast neutraler bis schwach saurer Reaktion. Daß 

 die Produktion des Pilztrypsins von der Darbietung eines eiweißreichen 

 Nährbodens abhängig sein kann, wurde für Monilia sitophila durch Went 

 gezeigt. Anwesenheit von freiem Sauerstoff ist keine notwendige Vorbe- 

 bedingung für die Trypsinbildung. Auch bei den Pilzen ist die Frage auf- 

 getaucht, ob nicht anscheinend tryptische Effekte durch ein Zusammen- 

 wirken eines pepsinartigen und eines ereptischen Enzyms zustande kommen 

 können, was für Psalliota campestris Vines in ähnlicher Weise wie für Hefe 

 erläutert hat. Daß in Hutpilzen erepsinartiges Enzym vorkommt, haben 



1) A. Hansen, Flora, 72, 88 (1889); C. Wehmer, Chem.-Ztg., /p, 2038 (1895). 

 Zentr. Bakt., II, 2, 140 (1896); Malfitano, Ann. Pasteur, 14, 60, 420 (1900). 

 Saito, Bot. Mag. Tokyo, 17, Nr. 201 (1904). W. Butkewitsch, Jahrb. wiss. Bot., 

 38, 147 (1902). A. Bloch WITZ, Zentr. Bakt., 39, 497 (1913). Aspergillus Oryzae 

 (;Takaferment): J. Wohlgemuth, Biochera. Ztsch., 39, 324 (1912). 0. SzAnt6, 

 Ebenda, 43, 31 (1912). K. Okazaki, Zentr. Bakt., II, 19, 481 (1907). Milchpeptoni- 

 sierung durch Schimmelpilze: A. Sartory,' Sog. Biol., 64, 789 (1908). Aspergillus- 

 arten: Okazaki, Zentr. Bakt., 42, 225 (1914). Penicillium: Franceschelli, Ebenda, 

 43, 305 (1915). — 2) T. Chrzaszecz, Zentr. Bakt., II, 7, 332 (1901). W. Giese- 

 BRECHT. Diss. Würzburg 1916. — 3) F. A. Went, Jahrb. wiss. Bot, 36, 655 (1901). 

 Fusarium u. Moniüa: D. Bruschi, Accad. Line. Roma, 21, 225^1912). — 4) Behrens, 

 Zentr. Bakt., II (1897), p. 641. — 5) H. S. Reed, Ann. Rep. Virginia Agr. Ex. 

 Sta. 1911—12, p. 51. — 6) Zopf, Die Pilze (1890), p. 449. — 7) Herzberg, Zopfs 

 Beitr. 1895. — 8^ Skibata, Jahrb. wiss. Bot., 37, 670 (1902). — 9) Hjort, Zentr. 

 Physiol., 10, 192 (1896). Coprinus: Sachs Vorlesungen, 2. Aufl., p. 381 u. J. R. 

 Weir. Flora 103, 270 (1911). Bourquelot u. Herissey, Journ. Pharm, et Chim. 

 (6), 8, 448 (1898). Bull. Soc. Mycol., 15, 60 (1899). Ph. Kohnstamm, Beih. botan. 

 Zentr., 10, 90 (1901). A. H. Buller, Ann. of Bot. (1906), p. 49. Fermi u. Bus- 

 calioni, Zentr. Bakt., II, 5 (1899). — 10) MARsh. Ward, Phil. Trans. Roy. Soc, 

 B, J91, p. 269 (1899). Ausbreitung von Hyphomyceten im Horngewebe: Kraus, 

 Ztsch. wiss. Mikr., 22, 572 (1906). — 11) Kölliker, Ztsch. wiss. Zoolog., 10, 217 

 (1859). — 12) Ausbreitung des Mycels von Cordyceps in Chitinhäuten: B.\ry, 

 Morphol. d. Pilze, p. 381. 



