§ 2. Die Produkte der bacteriellen Eiweißzersetzung. Eiweißfäulnis. 141 



facher Desamidierung, so daß Oxysäuren entstehen, sondern der Prozeß 

 geht unter Reduktion weiter bis zu den entsprechenden Fettsäuren der 

 Essigsäurereihe. So entstehen Essigsäure, Propionsäure, Isovaleriansäure, 

 Isocapronsäure. Bei der Spaltung von Valin und Isoleucin in reinem Zu- 

 stande wurden von Neuberg (1 ) in der Tat die entsprechenden optisch 

 aktiven Fettsäuren durch Fäulnisbacterien erhalten. Es ist möglich, wie 

 Neuberg (2) meint, daß diese optisch aktiven Fettsäuren bis zu Kohlen- 

 wasserstoffen in anaerober Fäulnis reduziert werden, und daß dieselben 

 bei den Veränderungen in Tierresten schließlich zur Bildung der im Petroleum 

 vorkommenden optisch aktiven Stoffe Anlaß geben. Andererseits wird aller- 

 dings daran gedacht, daß das Erdöl die optische Aktivität den Phytosterinen 

 und tierischen Cholesterinen verdankt (3). Bei den zweibasischen Amino- 

 säuren: Asparaginsäure und Glutaminsäure, tritt außer der erwähnten 

 reduktiven Desamidierung noch Kohlensäureabspaltung ein, so daß aus 

 Asparaginsäure nicht allein Bernsteinsäure, sondern auch Propionsäure 

 regelmäßig hervorgeht (4), aus Glutaminsäure in analoger Weise Glutar- 

 säure und n- Buttersäure (5). Bei der Spaltung von Glucosamin wurde 

 Propionsäure und d-Milchsäure gefunden (6), so daß man eine Zerlegung 

 in zwei dreigliedrige C- Ketten annehmen muß; doch ist dieser Abbau noch 

 wenig bekannt. Die von Effront(7) für Buttersäüregärungsbacterien, 

 sowie Bac. bulgaricus gewonnenen Ergebnisse, jene von Nawiasky (8) 

 für Proteus vulgaris, und andere Literaturangaben lassen sich durch diese 

 Grundsätze gut verständhch machen (9). Nicht ausgeschlossen ist es, daß 

 manche aus Eiweiß hervorgegangenen Aminosäuren selbst eine hydrolytische 

 Wirkung auf Alkohol fettsäur eester haben (10). 



An der Säurebildung im Substrate, vor allem im Boden, dürften die 

 Eiweißzersetzungsprozesse einen viel geringeren Anteil haben als die Kohlen- 

 hydratverarbeitung (11). Unklar ist bezüglich der Entstehung die von 

 Breaudat für einen Bac. violarius acetonicus angegebene Bildung von 

 Aceton auf Peptonnährböden, gegen deren Natur als Eiweißspaltungsvorgang 

 der Umstand spricht, daß Zucker diese Acetonbildung fördert (12). Schließ- 



1) C. Neubehg, Biochem. Ztsch., 7, 178 (1907); 18, 435 (1909); 37, 501 

 (1911). — 2) C. Neuberg, Ebenda, j, 368 (1906); 7, 199 (1907). Auch die Bildung 

 von Methylalkohol wurde auf GlykokoU zurückgeführt: Hart u. Lamb, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, j6, 2114 (1914). — 3) A. A. Rakusin, Chem.-Ztg., 30, 1041 

 (1906). G. Kraemer, Ebenda, 31, 675 (1907). C. Engler, Ztsch. angew. Chem., 

 21, 1586 (1908); 25, 153 (1912). A. Künkler, Seifensiederztg., 37, 291 (1910). 

 C. Engler, Petroleum, 7, 399 (1912), — 4) C. Neuberg, Archiv, di Fisiol., 7, 87 

 (1910); Biochem. Ztsch., 18, 424 (1909). W. Brasch, Ebenda, 22, 403 (1909); 

 L. BoRCHARDT, Ztsch. physiol. Chem., 5g, 96 (1909); T. Carlson, Meddel. Vet.skap. 

 Nobel-Inst., 2, 1 (1912). Desamidierung von Asparagin: BLANCHETifeRE, Ann. Inst. 

 Pasteur, 31, 291 (1917); Compt. rend., 163, 206 (1916). — 5) W. Brasch u. C. Neu- 

 berg, Biochem. Ztsch., 13, 299 (1908); Brasch, Ebenda, 18, 380 (1909). Neuberg, 

 Ebenda, p. 431 (1909); L. Borchardt, J. c. Abderhalden u. Kautzsoh, Ztsch. 

 physiol. Chem., 81, 294 (1912). — 6) E. Abderhalden u. A. Todor, Ztsch. physiol. 

 Chem., 87, 214 (1913). K. Meyer, Biochem. Ztsch., 57, 297 (1913). — 7) J. Eff- 

 ront, Compt. rend., 148, 238 (1909); 151, 1007 (1910). — 8) P. Nawiasky, Arch. 

 Hyg., 46, 209 (1908). — 9) Vgl. auch A. Horowitz-Vlassova, Arch. Sei. Biol., 15, 

 40 u. 428 (1911). F. Blumenthal, Virch. Arch., 137, 539. Nencki, Monatsh. 

 Chem., 10, 506 (1889). Iwanow, Ann. Inst. Pasteur, 6, 131 (1892). H. Salkowski, 

 Ber. chem. Ges., 16, 1191; Gabriel u. Aschan, Ebenda, 24, 1364 (1891). 0. Emmer- 

 LiNG, Ebenda, 29, 2721 (1896); 30, 1863 (1897). J. Stolniko*-f, Ztsch. physiol. 

 Chem., I, 345 (1877). Wurtz, Ann. Chim. etPhys., (3), ii, 253 (1844). Allgemeines 

 bei 0. Neubauer in Abderhaldens Biochem. Handlex., 4, 360 (1911). — 10) Vgl. 

 K. Geo, Falk u. J. M. Nelson, Journ. Am. Chem. Soc, 34, 828 (1912). — 11) 

 Vgl. R. Emmerich, Graf zu Leiningen u. 0. Loew, Zentr. Bakt., II, 29, 668 

 (1911). Gorini, Ebenda, 16, 236 (1905). — 12) L. Breaudat, Compt. rend., 142, 

 1280 (1906). Ann. Pasteur, 20, 874 (1906). 



