§ 2. Die Produkte der bacteriellen Eiweißzersetzung. Eiweißfäulnis. 145 



selbst wird von manchen Bacterien weiter verarbeitet (1). Dem Sauer- 

 stoffzutritt kommt für die Indolbildung kein allgemeiner Einfluß zu, wenn 

 auch in manchen Fällen Unterschiede bei Sauerstoffabschluß und Zutritt 

 zu erkennen waren (2). Die einzelnen Eiweißkörper bilden, wie zu erwarten, 

 ungleich viel Indol. Fibrin liefert sehr viel Indol. Casein spaltet Proteosen 

 ab, die mehr Indol liefern als der zurückbleibende Spaltungsanteil (3). 



Die Untersuchung der bacteriellen Stoffwechselprodukte auf Indol 

 hat aus manchen Gründen viel Interesse erweckt. Man gewinnt Indol und 

 Scatol aus dem angesäuerten Fäulnisgemisch durch Ausschütteln mit Äther. 

 Salkowski erhielt so 1,7—3,2 pro Mille Ausbeute. Indol und Scatol lassen 

 sich nach Baeyer (4) durch Destillation der Pikrate mit Natronlauge 

 trennen. Indol, Scatol und die Carbonsäuren geben mit salpetriger Säure 

 die BAEYERsche Indolreaktion: Rotfärbung, eventuell Fällung. Nament- 

 lich in Kombination mit Chloroformausschüttelung wird diese Probe sehr 

 empfindlich. Die Cholerarotreaktion von Brieger (5) ist mit der Indol- 

 probe identisch, nachdem viele Bacterien, darunter der Choleraerreger, 

 gleichzeitig Indol und Nitrit bilden. Indol gibt sodann die LEGALsche Probe: 

 Violettfärbung mit Nitroprussidnatrium mit etwas NaOH. Für den Nachweis 

 in Bacterienkulturflüssigkeit ist vor allem die Rotfärbung mit dem Ehr- 

 LlCHschen Reagens und HCl geeignet. Eine 2%ige alkoholische Lösung 

 von p-Dimethylaminobenzaldehyd wird etwa zu ^4 Volumen der Probe zu- 

 gefügt und sodann langsam 25% HCl zugesetzt. Diese Probe gestattet 

 auch colorimetrische Anwendung (6). Besser ist es, die Probe mit der Kultur- 

 flüssigkeit nicht direkt anzustellen, sondern den Ätherextrakt der Kultur- 

 flüssigkeit zu prüfen. An Stelle des EHRLiCHschen Aldehyds kann man auch 

 andere Aldehyde zu Farbenreaktionen auf Indol verwenden, so Glyoxyl- 

 säure (7),«Yanillin (8). 



Nach Sasaki (9) soll Scatol bei der Schichtprobe mit Schwefelsäure 

 und Methylalkohol eine violette Reaktion zeigen, welche Indol und Trypto- 

 phan nicht geben. Scatol wird in Bouillonkulturen nach Herter und 

 Foster (1 0) nur durch wenige Bacterien erzeugt. 



Im Gegensatze zum Benzolring ist der Pyrrolidinring in Prolin bei der 

 bacteriellen Eiweißverarbeitung leicht aufspaltbar, und so gibt Prolin zu- 

 nächst 5-Aminovaleriansäure, aus der durch reduktive Desamidierung 

 weiter n-Valeriansäure entsteht (11). 



HgCi CH^ Uf. jCHa 



COOK Hacl I COOH Hgcl I COOH 



\ CHg CHg 



NHä 



1) Vgl. Herzfeld u. Klinger, Zentr. Bakt., I, 76, 1 (1916). — 2) Vgl. Bien- 

 STOCK, Arch. Hyg., 39, 390 (1900). Ann. Inst. Pasteur, 13, 854 (1899). — 3) Vgl. 

 MoRACZEWSKi, Biochem. Ztsch., 70, 37 (1915). — 4) Baeyer, Ber. ehem. Ges., 13. 

 2339. Zur Indolreaktion auch Lunkewicz, Zentr. Bakt., 16, 945 (1894). — 5) Brieger, 

 Berlin, klin. Woch.schr. (1888), Nr. 44. — 6) Vgl. E. Crossonini, Arch. Hyg., 72, 

 160 (1910). A. SicRE, Soc. Biol., 67, 76 (1909); Ch. Porchet u. L. Panisset. 

 Ebenda, 68, 653 (1910); G. Haenen, Arch. internat. Pharmakodyn., 15, 255 (1906). 

 — 7) H. D. Dakin, Journ. biol. Chem., 2, 289 (1907). E. Granström, Hof meist. 

 Beitr., 11, 132 (1907). Damit wird wohl auch die von Morelli, Gazz. med. ital, 

 60, No. 14 er\5ähnte Probe mit Oxalsäure zusammenfallen. Vgl. auch Thöni u. 

 Geilinger, Mitt. Leb.mitt.unt. u. Hyg., 8, 65 (1917). — 8) G. Buard, Soc. Biol.. 

 65, 158 (1908). Zum Indolnachweis auch H. Molisch. Mikrochem. d. Pfl. Jena 

 1913, p. 214. — 9) T. Sasaki, Biochem. Ztsch., 23, 402 (1910). — 10) C. A. Herter 

 u. M. L. Foster, Journ. biol. Chem., 2, 267 (1907). — 11) D. Ackermann, Ztsch. 

 Biol., 57, 104 (1911). C. Neuberg, Biochem. Ztsch., 37, 490 (1911). 

 Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aufl., II. Bd. 10 



