§ 2. Die Produkte der bacteriellen Eiweißzersetzung. Eiweißfäulnis. 147 



dem Dioxydiamin der Form CH2NH2 • (CH0H)2 • CHj • CH2NH2. Anderer- 

 seits hat Ackermann (1) gezeigt, daß das Putridin oder ^-Aminovalerian- 

 säure als partielles Desamidierungsprodukt von Ornithin anzusehen ist. 

 Ob die Desamidierung des Ornithins noch weiterschreitet ist nicht bekannt. 

 Da Guanidin bei der Eiweißfäulnis nicht gefunden wird und Harnstoff 

 stets auftritt, so hat man anzunehmen, daß Arginin zu Harnstoff und Ornithin 

 ptimär hydrolysiert wird. Dabei ist ein Enzym zu supponieren, welches man 

 als Arginase in tierischen Organen bereits nachgewiesen hat (2). Ob der 

 in Bacterienkulturen auftretende Harnstoff (3) nur dem Arginin entstammt, 

 ist allerdings fraglich. Nach FossE (4) wäre es sogar nicht ausgeschlossen, 

 daß sich Harnstoff bei energischer Oxydation von Kohlenhydraten bei 

 Gegenwart von Ammoniak bilden kann. 



Auf Pepton kultivierte Bacterien bilden vielfach, wie z. B. Bac. coli, 

 Kreatinin (5), und auch aus Erdboden wurd« Kreatinin durch Scheeiner 

 und Shorey (6) isoliert, wo es offenbar mikrobischen Ursprunges ist. Kre- 

 atinin dürfte wahrscheinlich aus dem Arginin hervorgehen: 



Apginm: NH:C<j^y2 ^^^ ^^^ ^^^ CHNH2 • COOH 



Kreatin: NH:C<^ J„ „ undKreatinin: NH:C<^" ?^ 



N(GH3) . CH2 . COOH N(CH3) • CH2 



Bei der Fäulnis von Kreatinin entsteht, wie zu erwarten, Methyl- 

 aminoessigsäure oder Sarcosin NHtCHg) • CH2 • COOH (7). 



Der Abbau des Histidins stimmt in vielen Stücken mit dem von Arginin 

 überein. Wichtig ist vor allem, daß verbreitet Decarbonisierung unter Bildung 

 des entsprechenden Amins eintritt, hier j9-Imidazolyläthylamin: 



„. .,. NH.CH:N 

 Histidin: • 



CH ==— C . CH2 • CHNH2 • COOH 



or -^ , , . , NH.CH:N 



ö-Imidazolyläthylamm: • 



^ ^ CH==C.CH2.CH2NH2 



Die Bildung dieses Amins hat man sowohl durch Darmbacterien (8) 

 festgestellt, als auch in faulenden Sojasamen gefunden (9). Außerdem kennt 



1) D. Ackermann, Ztsch. physiol. Chem., 54, 1 (1907); 56, 305 (1908); 60, 

 482 (1909). Ornithinfäulnis auch C. Neuberg, Biochem. Ztsch., 37, Ö07 (1911). — 

 2) A. KossELu. H. D. Dahin, Ztsch. physiol. Chem., 41, 321; 42, 181 (1904). Edl- 

 bacher, Ebenda, 95, 81 (1915); Clementi, Acc. Lincei (5), 23, 612 (1914); 26, I, 

 261 (1917). — 3) A. J. Kendall u. Walker, Journ. biol. Chem., 15, 277 (1913). — 

 4) R. FossE, Compt. rend., 154, 1448 (1912). Bull. Sei. Pharm., 19, 464 (1912). 

 — 5) N. Antonoff, Zentr. Bakt., I, 43, 209 (1907). T. German, Ebenda. 63, 546 

 (1912). Kreatin: Benedict, Journ. Biol. Chem., 27, 363 (1914); Thompson, Wal- 

 LACE, Clotworthy, Biochem. Journ., 7, 445 (1914); Thomas u. Goerne, Ztsch. 

 physiol. Chem., 92, 163 (1914); Sfaffer, Journ. Biol. Chem., 18, 525 (1914). 

 Kreatinin: E. Bauer u,. Trümpler, Ztsch. Unt. Nähr., 27, 697 (1914); 0. Polin, 

 Journ. Biol. Chem., 17, 463, 469, 475 (1914); Cathcart u. Orr, Journ. of Physiol., 

 48, 31 (1914); Benedict, Journ. Biol. Chem., 18, 183 (1914). — 6) 0. Schreiner, 

 Shorey u. Sullivan u. Skinner, U. S. Dept. Agr. Bull., Nr. 83 (1912). E. C. Shorey, 

 Journ. Am. Chem. Soc, 34, 99 (1912). — 7) D. Ackermann, Ztsch. Biol., 63, 78 

 (1913); 62, 208 (1913); Kreatins^altung durch Fäcalmikroben: F. W. Twort u. 

 E. Mellanby, Journ. of Physiol., 44, 43 (1912); 45, 53 (1912). HNO^-Wirkung auf 

 Kreatinin: E. Schmidt, Arch. Pharm., 250, 330 (1912). — 8) A. Berthelot u. 

 Bertrand, Compt. rend., 154, 1643 u. 1826 (1912); 156, 1029 (1913). Mellanby 

 u.. Twort, Journ. of Physiol, 45, 53 (1912). F. Hoffmann -La Roche, Chem. 

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 von Histamin: Koessler u. Hanke, Journ. Amer. Chem. Soc, 40, 1716 (1918). 



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