§ 1. Allgemeine Orientierung und Vorkommen. 233 



Die Hydrolyse liefert besonders viel Leucin, Glutaminsäure und Arginin. 

 In den krystallisierten Salzfällungspräparaten des Edestins dürfte es sich 

 nach OsBORNE um Säureverbindungen dieses basischen Eiweißstoffes 

 handeln. Entfettetes Cannabissaraenmehl lieferte etwa 13% Edestin. Die 

 in ihren physikalischen Eigenschaften dem Edestin äußerst ähnlichen 

 Proteide aus den Samen von Cocos nucifera(l), Ricinus communis 

 (Winterstein (2) stellte daraus ein eigentümliches, dem Lysin ähnliches, 

 doch davon verschiedenes Spaltungsprodukt her), Cucurbita (Ausbeute 

 540/0 des entölten Samens), Linum usitatissimum (Ausbeute an Globulin 

 16,8% des entfetteten Materials), Helianthusannuus (2), ferner Gossypium (4), 

 sodann die in Mengen von 0,7 bis 1,5% in den Getreidesamen enthaltenen 

 Globuline, darunter auch das Avenalin aus Avena sativa, scheinen sich 

 alle durch eine andere Zusammensetzung des Aminosäurengemisches bei 

 der Totalhydrolyse vom Cannabis-Edestin zu unterscheiden. 



Gut bekannt sind sodann die Reserveproteide der Leguminosen- 

 samen. Das PhaseoHn, zu 20o/o aus den Samen von Phaseolus multi- 

 florus zu erhalten (5), ist aus seiner Lösung in 10 7o NaCl durch viel 

 Wasser fällbar, in Wasser unlöslich, aussalzbar durch Ammoniumsulfat, 

 nicht aber mit NaCl oder MgSO^, koaguliert bei 95". Das zuerst von 

 Braconnot und von Loewenberg (6) studierte Legurain bildet etwa 

 die Hälfte aller Eiweißsubstanzen der Samen von Vicia, Lens und 

 Pisum. Auch in Cicer arietinum ist es enthalten (7). Es löst sich leicht 

 in mehr als 5% NaCl, kann aus seiner Lösung mit NaCl oder MgSO^ 

 nicht gefällt werden, gibt eine allraählig karminrot werdende Biuretprobe. 

 Bei der Hydrolyse erhält man sehr viel Glutaminsäure und Arginin. In 

 Faba, Lens und Pisum wird das Legumin von einem zweiten ähnlichen 

 Stoff, dem Vicilin, begleitet, von welchem es sich schwer trennen läßt. 

 Unterschieden wurde sodann vom Legumin auch das Hauptproteid des 

 Samens von Glycine hispida, das Glycinin, ferner das Vignin aus Vigna 

 sinensis (8). Unter dem Namen Conglutin wurden, wie Osborne (9) nach- 

 gewiesen hat, früher sehr verschiedene Proteide zusammengefaßt. Die 

 Benennung wurde für die beiden nahe verwandten charakteristischen 

 Globuline aus den Samen von Lupinus Intens und angustifolius beibe- 

 halten (10). Bei der Hydrolyse erhält man aus Conglutin sehr viel Glut- 

 aminsäure. Die Proteine der Arachis hypogaea, das Arachin und Con- 

 arachin (1 1 ) enthalten sehr viel Lysin. Conarachin hat am meisten basischen N 



1) Johns, Finks u. Gersdorff, Journ. Biol. Chem., 37, 149 (1919). — 

 2) E. Winterstein, Ztsch. physiol. Chem., 45, 69 (1905). Ricinusproteid: Osborne, 

 Mendel u. Harris, 1. c. — 3) Osborne u. Campbell, Journ. Amer. Chem., Soc, 

 19, 487 (1897). Hydrolyse: Abderhalden u. Reinbold, Ztsch. physiol. Chem., 44, 

 284 (1903). — 4) Osborne u. Vorhees, Journ. Amer. Chem. Soc, 16, 778 (1894). 

 Hydrolyse: E. Abderhalden u. 0. Rostoski, Ztsch. physiol. Chem., 44, Sßö (1905). 



— 5) 1884 entdeckt von Ritthausen; Osborne, Chem. Zentr. (1894), II, 875 u. 1049. 



— 6) P. Loewenberg, Pogg. Ann., 78, 327 (1849). Über Ritthausens a- und 

 b-Legumin: 0. Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 102, 86, 105 (1918). — 

 7) M. FoRNAiNi, Ann. Staz. Chim. Agr. Sjper. Roma (2), 5, 199 (1912). Analyse: 

 2iLATAR0FF, Ztsch. Unt. Nähr., 31, 180 (1916). — 8) Glycinin: E. Meissl u. Böcker, 

 Monatsh. Chem., 4, 349 (1883). Osborne, Chem. Zentr. (1898), II, 363. Osborne 

 u. Clapp, Ztsch. analyt. Ch., 48, 623(1909). Vignin: Osborne u. Campbell, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, 19, 494 (1897). — 9) Osborne u. Campbell, Ebenda, t8, 609; 

 Chem. Zentr. (189C), II, 436. — 10) Osborne u. Campbell, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 19, 454 (1897). Campani u. Grimaldi, Chem. Zentr. (1888), II, 1550. Con- 

 glutin, Hydrolyse: E. Winterstein u. Pantanelli, Ztsch. physiol. Chem., 45, 61 

 (1905); Abderhalden u. Herrick, Ebenda, p. 479. Phasin aus blauer Lupine: 

 MuENK, Landw. Vers.stat., 85, 393 (1914). — ,11) Johns u. Jones, Journ. Biol. 



