§ 4. Sekundäre Veränderungen der primären Produkte der Eiweißspaltung. 27 1 



zeigt, daß bei der Autolyse von Keimlingen Ammoniak-N gebildet wird. 

 Kiesel fand binnen 25 Tagen 13,61 % des Gesarat-N an NHj gebildet, 

 gegen 2,4 «/o im Kontrollversuche. Auch an den lebenden Keimlingen 

 läßt sich das Ansteigen des Amid-N verfolgen (l). 



Ein interessanter neuerer Befund betrifft das anscheinend nicht 

 seltene Vorkommen einer kräftig wirksamen Urease in Pflanzensamen. 

 Nach Zemplen (2) enthalten die meisten Leguminosensamen, so der 

 Samen von Robinia pseudacacia, reichlich Urease, Takeuchi(3) fand sie 

 in den ruhenden und keimenden Samen von Glycine hispida, und nach 

 Falk (4) findet sich das Enzym auch in Ricinussamen. Doch ist Ricinus- 

 Urease weniger aktiv als Soja-Urease. Ein sehr wirksames Enzym wurde 

 aus dem Samen von Canavalia erhalten (5), In Getreidesamen kommt 

 Urease ebenfalls vor (6). Man wird nicht fehlgehen, der Urease eine 

 Bedeutung beim Umsätze des aus Arginin durch die Wirkung der Arginase 

 entstehenden Harnstoffes zuzuschreiben, doch ist vielleicht damit ihre Rolle 

 nicht erschöpft, wenn man auch angesichts der durch Armstrong (7) 

 sicheTgestellten strengen Spezifität der Urease nicht annehmen kann, 

 daß auch andere Amide durch dieses Ferment angegriffen werden. 



Die früher mehrfach ausgesprochene Meinung, daß ein Teil des 

 Stickstoffes der Reserveproteide im Keimungsumsatze als freier Stickstoff 

 ausgeschieden werden (8), hat sich durch kritische neuere Untersuchungen 

 als unhaltbar erwiesen (9). Desgleichen ist es durch die vorhegenden 

 Arbeiten hinreichend erhärtet, daß die von Belzüng und anderen Autoren 

 vertretene Ansicht, als ob in Keimpflanzen auf Kosten des Eiweiß- 

 stickstoffes Salpetersäure gebildet werde, nicht zutreffend sein kann (10). 



Wenn man die Bedeutung der Ansammlung einzelner Aminosäuren, 

 vor allem des Asparagins, in verdunkelten Keimpflanzen richtig würdigen 

 ■will, so muß man vorerst davon absehen, aus dieser Ansammlung und 

 Umsetzung direkt eine besondere Eignung dieser Aminosäure für die 

 Eiweißregeneration folgern zu wollen. Hartwig (11), dem das Verdienst 



1) Für Phaseolus lunatus: Sh. Suzuki, Journ. biol. Chem., j, 266 (1907). — 

 2) G. Zemplen, Ztsch. physiol. Chem., 79, 229 (1912); Ztsch. angew. Chem., 35, 

 1660 (1912). — 3) T. Takeuchi, Journ. Coli. Agr. Tokyo, i, 1 (1909). Soja-Urease: 

 VAN Slyke u. Cullen, Proc. Soc. Exp. Biol., 11, 65 (1914); Journ. Amer. Med. 

 Assoc, 62, 1668; Eigenberger, Ztsch. physiol. Chem., 93, 370 (1916); Jansen, 

 Chem. Weekbl., 12, 483 (1916); Street u. Bailey, Journ. Ind. Eng. Chem., 7, 863 

 <1915). Groll, Chem. Weekbl., 13, 254 u. 333 (1916). de Graaff, Ebenda, p. 268. 

 "Wester, Pharm. Zentr. Halle, 57, 423 (1916). Einflüsse: Marshall jun., Journ. 

 Biol. Chem., 17, 361 (1914). Jacoby, Biochem. Ztsch., 69, 116, 134 (1916); 68, 23 

 (1914). VAN Slyke, Journ. Biol. Chem., 19, 181 (1914). Onodera, Biochem. Journ., 

 <), 544 (1915). Wirkungsgesetz: van Slyke u. Cullen, Journ. Biol. Chem., 19, 141, 

 211 (1914); Labberte, Pharm. Weekbl., 52, 1428 (1915). Adsorption: Jacoby, 

 Biochem. Ztsch., 74, 93 (1916). Über ein Coenzym der Urease: N. Onodera, 

 Biochem. Journ,, 9, 676 (1915). Nachweis von Urease in Keimlingen: R. FossE, 

 Compt. rend., 158, 1374 (1914). Compt. rend. Soc. Biol., 77, 129 (1914). — 

 4) K. Geo. Falk, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 292 (1913). Falk u, Sugiura, 

 Ebenda, j6, 2166 (1914). — 5) Annett, Biochem. Journ., 8, 449 (1914). Mateer 

 u. Marshall, Journ. Biol. Chem., 25, 297 (1916). — 6) A. Nj5mec, Biochem. Ztsch., 

 9/, 126 (1918). — 7) H. E. Armstrong u. E. Horton, Proc. Roy. Soc, B, 85, 

 p. 109 (1912). — 8) Mulder, Physiol. Chem. (1844), p. 849; M. Schulz, Journ. 

 prakt. Chem., 87, 129 (1862). — 9) Atwater u. Rockwood, Amer. Chem. Journ., 

 8, 327 (1887). Th. Schloesing, Compt. rend., 120, 1278 (1895). N. Castoro, 

 Xandw. Vers.stat., 60, 41 (1904). — 10) E. Schulze, Ztsch. physiol. Chem., 22, 

 82 (1896). — 11) Th. Hartig, Entwicklungsgeschichte des Pflanzenkeims (1858), 

 p. 128. 



