276 Vierzigstes Kapitel: Die Bildung der Reserveproteide während der Samenreifung. 



Trockensubstanz 

 in 10000 Körnern 



II 



III 



187,2 



I. 220,4 173,0 



II. 334,7 273,5 — 



III. 427,0 377,3 473,4 



rV. 445,9 456,7 — 



V. 448,2 497,8 466,8 



VI. 396,0 483,0 409,7 



Proteosen 



I II III [ 



I. 0,00 0,02 0,03 



II. 0,00 0,08 — ! 



III. 0,04 0,00 0,00 I 



IV. 0,04 0,00 0,00 1 

 V. 0,00 0,00 0,00 



VI. 0,00 0,00 0,00 



In 10000 Körnern -^ g N in Form von: 

 Albumin I 1 Albumin II 1 Denucleia 



I II III I 



0,34 0,34 0,47 [ 



0,56 0,66 — 



0,62 0,76 0,95 



0,75 0,84 — 



0,77 0,84 0,60 ■ 



0,55 0,54 0,60 | 



I 

 0,03 

 0,04 

 0,08 

 0,08 

 0,10 

 0,13 



Pepton 

 II 



0,06 

 0,06 

 0,08 

 0,11 

 0,13 

 0,16 



III 



0,06 



0,10 



0,08 

 0,11 



II III 



0,16 0,06 



! 0, 



0,17 

 0,09 



12 0,08 



0,25 0,19 i 0,08 0,11 

 0,22 — I 0,12 0,13 



0,07 0,19 0,16 

 0,26 0,33 0,19 



0,13 0,11 

 0,11 0,11 



III 



0,16 



0,14 



0,14 

 0,14 



Amide u. 



I 



1,24 

 0,72 

 0,41 

 0.46 

 0,54 

 0,45 



II 



0,91 

 0,93 

 1,01 

 0,65 

 0,65 

 0,65 



NH, 

 III 



Summe von N 



1,33 1 

 0,74 I 



0,62 

 0,59 



I 

 4,26 

 5,26 

 6,22 



7,84 

 8,40 



7,42 



II 



3,22 

 4,82 

 6,89 

 8,30 

 10,36 

 10,57 



III 



4,33 



11,14 



11,45 

 10,4 



Bezüglich Gerste sei noch auf die Arbeit von Reichard (1 ) hinge- 

 wiesen, wo durch stufenweise Säuretitration und Formoltitration der Gehalt 

 an Phosphat und Aminosäuren während des Reifungsvorganges verfolgt 

 wurde. Die Reifung des Weizenkorns wurde durch Brenchley und Hall (2) 

 analytisch im Hinblick auf die Entwicklung des Proteingehaltes studiert 

 und die einschlägigen Verhältnisse anschaulich graphisch dargestellt. Be- 

 züglich der Zusammensetzung des Aminosäuregemisches in unreifen Samen 

 und Hülsen von Pisum enthalten neuere Arbeiten von Schulze (3) inter- 

 essante Angaben. Während aus den Hülsen leicht große Mengen von As- 

 paragin darzustellen waren, konnten in den reifenden Samen nur ganz ge- 

 ringe Mengen hiervon nachgewiesen werden. Die Samen enthielten aber etwas 

 Glutamin und Vernin, das aus den Hülsen nicht zu gewinnen war. Ferner 

 war Arginin wohl in den Samen reichlich, nicht aber in den Hülsen enthalten. 

 Jedenfalls sind diese Differenzen auf Grund der Annahme eines Zuströmens 

 der Aminostofle aus den Hülsen in die Samen nur zum Teil verständlich, und 

 das Eingreifen noch unbekannter Umsetzungen der Aminoverbindungen 

 muß hier ebenso angenommen werden wie bei der Entstehung der Protein- 

 stoffe in den Blättern. Nach Zaleski (4) ist bei reifenden Erbsen der Um- 

 satz der Aminosäuren zu Eiweiß bei der Samenreifung bei Sauerstoffabschluß 

 ungefähr auf die Hälfte herabgesetzt, was mit komplizierten, mit Oxy- 

 dationen verbundenen Vorgängen in Zusammenhang gebracht werden kann. 

 Andererseits hat Zaleski darauf aufmerksam gemacht, daß in reifenden 

 Samen proteolytische Enzyme nachweisbar sind, und es nicht ausgeschlossen 

 ist, daß diese Fermente bei der Eiweißbildung synthetisch wirksam sind. 

 Allerdings sind die von Zaleski ausgeführten autolytischen Versuche in 

 dieser Richtung ziemlich ergebnislos geblieben, und lassen keine bestimmten 

 Folgerungen zu. In den Versuchen von Wassilieff findet sich auch die 

 Frage berücksichtigt, welchen Einfluß Belichtung auf den Proteinbildungs- 

 prozeß während der Samenreifung hat. Es stellte sich heraus, daß man von 

 solchen Einflüssen kaum sprechen kann. Hingegen wollte Dumont (5) 

 bei der Wanderung der Stickstoffverbindungen während der Reifung des 

 Weizenkorns eine gewisse Beeinflussung durch Lichtstrahlen erkannt haben. 



1) A. Reichakd, Ztsch. ges. Brauwes., 41, 212 (1918). — 2) W. E. Brenchley 

 11. A. D. Hall, Journ. Agron. Sei., 3, 195 (1909). — 3) E. Schulze u. E. Winter- 

 stein, Ztsch. physiol. Chem., 65, 394 (1910); Schulze, Ebenda, 71, 31 (1911). — 

 4) W. Zaleski, Biochem. Ztsch., 23, 150 (1909). — 5) J. Dumont, Compt. rend., 



i^4J, .686 (1905). 



