Dreiundvierzigstes Kapitel: Der Eiweißstoffwechsel der Pollenzellen. 289 



Dreiundvierzigstes Kapitel: Der Eiweißstoffwechsel 

 der Polleiizellen. 



Die vorhandenen Kenntnisse beschränken sich auf einige analytische 

 Ergebnisse hinsichtlich Eiweißgehalt, Aminostoffe und Nucleinbasen. 



Der reichliche Proteingehalt reifer Pollenkörner war schon älteren 

 Beobachtern, wie Fourceoy und Vauquelin(I) am Pollen von Phoenix 

 dactylifera, Link, John uild Braconnot (2) aufgefallen. In neuerer Zeit 

 wurde der Proteingehalt von Pollen wiederholt bestimmt; der Literatur 

 seien die nachstehenden Daten entnommen: 



Pinus silvestris 16,56 % Eiweiß nach Planta (3), 



Pinus silvestris 15,87 % ,, nach Kresling (4), 



Corylus Avellana .... 30,06 % „ nach Planta 1. c. 



Beta vulgaris 16,90% ,, nach A. Stift (5), 



Ambrosia artemisiifolia . 24,40% ,, nach Heyl (6), 



Vom Kiefernpollen wurde ein phytoglobuhnartiger Eiweißstoff an- 

 gegeben, außerdem Pepton (7). Der Gehalt an wasserlöslichem, durch 

 Tannin fällbarem Eiweiß betrug 1,61 %. Nach Behandlung mit verdünnter 

 HCl und NaOH ergab sich eine weitere Tanninfällung von 1,595%. Nach 

 Stift entfallen auf die 3,6% Gesamt-N der Trockensubstanz des Zucker- 

 rübenpollens 2,6% auf Eiweiß-N, 0,12% auf Ammoniak-N, 0,4% auf 

 Monamino-N. Asparagin und Glutamin wurden vergeblich gesucht (8). 

 Vom Eiweiß des Ambrosia-Pollens war 7,5% mit verdünntem Alkali ex- 

 trahierbar, und 5% mit 10%iger Salzlösung. Die Hydrolyse ergab (auf 

 Pollen berechnet) 2,13% Arginin, 2,41% Histidin, 0,57% Cystin und 

 0,97% Lysin. Auffällig ist der hohe Gehalt an Histidin. Das Hauptproteid 

 ist ein Glutelin, welches von 1,1% eines Albumins und bis 3% Proteosen 

 begleitet wird. 



In allen Fällen ließen sich Nucleinbasen nachweisen. Planta erhielt 

 aus Coryluspollen 0,15%, aus Pinuspollen 0,04% Hypoxanthin und Guanin. 

 Kresling fand im Kiefernpollen 0,015% Xanthin, 0,021% Guanin und 

 0,085% Hypoxanthin. Die genannten Untersucher erhielten ferner eine 

 kleine Menge von Guanosin (Vernin) aus Corylus und Pinuspollen. Wahr- 

 scheinUch ist auch Adenin nach den Befunden von Schulze und Planta 

 anzunehmen, da vielleicht während der Präparation durch Enzymwirkung 

 Hypoxanthin und Xanthin aus den präexistenten Guanin und Adenin her- 

 vorgehen. 



Über die Besorption der Keserveproteide bei Austreiben der Pollen- 

 schläuche ist keine Untersuchung vorhanden. 



1) FouRCROY u. Vauquelin, Gilb. Ann., 15, 298 (1803). — 2) Link vgl. 

 Davy, Elem. d. Agric. Chem. (1814), p. 163. John, Schweigg. Journ., 12, 244 

 (1814). H. Braconnot, Ann. Chim. et Phys. (2), 42, 91 (1829). — 3) A. v. Planta, 

 Landw. Vers.stat., 32, 215 (1886). — 4) K. Kresling, Arch. Pharm., 22g, 389 

 (1891). — 5) A. Stift, Botan. Zentr., 88, 105 (1901). — 6) Fr. W. Heyl, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, jp, 1470 (1917); 41, 670 (1919). Koessler, Journ. biol. Chem., 

 35, 416(1918). —7) A. v. Planta, Landw. Vers.stat., jj, 97 (1884). — 8) E. Schulze 

 u. Planta, Ztsch. physiol. Chem., 10, 326 (1886). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aufl., IL Bd. 19 



