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182 XII. Die Antikörper. 



auch nicht viel größer sind unsere Kenntnisse über die anderen Anti- 

 gene. Einige von ihnen, besonders diejenigen der präzipitierenden Sera, 

 gehören zweifellos zu den E i w e i ß k ö r p e r n. So ist das Antillen des 

 durch Milcheinspritzungen eraeugten Laktoserums in nichts anderem zu 

 suchen als in dem ]\lilchkasein, und alle Eingriffe, welche, wie die 

 Trypsin- oder Pepsinverdauung, die Integrität dieses Eiweißmoleküls zu 

 zerstören geeignet sind, vernichten nach P. Th. Müller auch dessen 

 Fähigkeit, die Bildung eines Laktopräzipitins im Tierkörper auszulösen, 

 eine Tatsache, die nach ]Miciiaülis auch für andere Eiweißantigene 

 Gültigkeit hat. 



Eiweiß- ]\Ian wird diese Empfindhchkeit der Eiweißantigene gegen die 



Wirkung der Verdauungssäfte wold als Ursache der sonst schwer erklär- 

 lichen Tatsache ansehen dürfen, daß man im Serum normaler jNIenschen 

 auch bei Aufnahme größerer Mengen nativen Eiweißes, z. B. von rohen 

 Eiern, weder präzipitable Substanzen noch auch Präzipitine nachzuweisen 

 vermag. Nur die Einwirkung des Labfermentes auf das Kasein ist eine 

 so schonende, daß dessen antigene Funktion erhalten bleibt. Immerhin 

 tritt jedoch auch in diesem Falle eine gewisse Alteration des betreffenden 

 antigenen Bestandteils auf, die dadurch zum Ausdruck kommt, daß das 

 Laktopräzipitin, welches durch Lab-Parakaseininjektionen erhalten wird, 

 etwas andere Eigenschaften besitzt als das echte, durch unverändertes 

 Kasein erzeugte. Im Gegensatz hierzu sind einige andere Antigene 

 gegen die Trj^sinverdauung sehr resistent, wie z. B. das Rizin (Jakoby), 

 das Abrin und die Antigene des Eierklars (Obermeyer und Pick). 

 Pepsinverdauung pflegt jedoch auch manche dieser resistenteren Anti- 

 gene innerhalb kurzer Zeit zu vernichten. Man wird im allgemeinen 

 wohl geneigt sein, diese trypsinfesten Substanzen nicht mit den Eiweiß- 

 körj^ern zu identitizieren, sondern als besondere Stoffe unbekannter Zu- 

 sammensetzung anzusehen. Allerdings machen Michaelis und Oppen- 

 IIEIMER demgegenüber geltend, daß noch eine zweite Möglichkeit in 

 Betracht zu ziehen wäre, indem nämlich durch die Trj-psinverdauung 

 die spezitischen wirksamen Gruppen aus einem größeren Eiweißmolekül 

 abgesprengt werden und dann im freien Zustand existieren könnten. 

 Irgendwelche Anhaltspunkte für diese Hypothese haben sich jedoch bis 

 jetzt nicht ergeben. Hingegen haben einige neuere Beobachtungen die 



Lipoid- Vermutung nahegelegt, daß ge^\dsse Antigene zu den Lipoidsubstanzen 

 in Beziehung stehen dürften. So haben Bang und Forssmanx, sowie 

 Lajndsteixer und Dautwiz gezeigt, daß man mit dem Ätherextrakt 

 von roten Blutkörperchen spezifische Hämolysinbildung auslösen kann; 

 weitere Untersuchungen von Takaki haben aber dann ergeben, daß das 

 „Lysinogen" nur durch Vermittlung gewisser azetonlöslicher Stoffe in 

 den Ätherextrakt der Blutköriierchen übergeht, an und für sich 

 aber in Wasser löslich ist. Die wässerigen Lösungen des 

 Lysinogens zeigten keine der allgemeinen Eiweißreaktionen, gaben da- 

 gegen deutlich die ]\IoLiscn sehe Kohlehydratreaktion und 

 hinterließen beim Verdampfen einen weißen Rückstand, der beim Glühen 

 unter Geruch nach v e r b r e n n e n d e m Fett v e r k o h 1 1 e. Die 

 Kohle erwies sich als stark phosphorhaltig. Scheint nach diesen Beob- 

 achtungen nichts für die Eiweißnatur des Lysinogens zu sprechen, so 

 wird man andererseits aber auch seine Einreihung unter die Lipoide 

 nur als eine vorläufige ansehen können, da es sicher ist, daß das 

 Lysinogen überaus leicht sowohl von Eiweißkörpeni wie von Lipoiden 

 in Niederschläge und Lösungen mitgenommen wird, und daß daher ein 



natar ? 



